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Interação de proteinas do soro de leite com polissacarideo : fracionamento e estudo das propriedades funcionais dos complexos / Protein interaction of the milk serum with polissacarídeo : fracionamento and study of the functional properties of the complexes

Orientador: Maria Teresa Bertoldo Pacheco / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-08-03T21:37:44Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2004 / Resumo: Na indústria de laticínios, a coacervação entre o soro de leite com hidrocolóides pode ser utilizada no fracionamento e recuperação das suas proteínas e, ainda, contribuir na redução da poluição ambiental. O objetivo do trabalho foi estudar a interação entre proteínas do soro lácteo, obtido a partir da fabricação do queijo ¿minas¿, com o polissacarídeo aniônico carboximetilcelulose (CMC), utilizando a técnica de coacervação complexa em diferentes faixas de pH. As proteínas foram complexadas e fracionadas obtendo três diferentes amostras. Para tal, foi feito ajuste do pH e da concentração do hidrocolóide. Os complexos foram classificados como precipitado 1: b-Lg/CMC, precipitado 2: a-La/CMC e precipitado total: PT/CMC, sendo obtidos em valores de pH 4,0; 3,2 e 3,0, respectivamente. Em seguida foram avaliadas variações nas faixas de pH na desestabilização deste complexo. Foram utilizados parâmetros de pH, força iônica e concentração de amostra no estudo de algumas propriedades funcionais tecnológicas, tais como solubilidade, geleificação, viscosidade, formação de espuma e estabilidade de emulsões. Os resultados de porcentagem de proteínas e CMC solúveis e de eletroforese mostraram que os coacervados são parcialmente descomplexados em valores de pH 2, 5 e 6. As análises de calorimetria diferencial de varredura (DSC) permitiram concluir que a presença do hidrocolóide aumentou a estabilidade protéica ao processo de desnaturação térmica. O aumento da concentração de NaCl (0,5M), influenciou positivamente a solubilidade protéica (%SP), contudo, nas faixas de pH correspondentes às de obtenção dos complexos, os resultados foram mínimos para esta propriedade (%SP). Nos testes de geleificação a 20% de concentração, os valores de G¿ foram maiores que os de G¿, concluindo-se que todos os complexos formaram um sólido-viscoelástico. A viscosidade das soluções (pH 6,0) foi maior para as amostras de a-La/CMC e b-Lg/CMC. Em relação às espumas, a melhor capacidade espumante se deu em pH 2,0 com o complexo a- La/CMC. A interação entre os parâmetros testados (pH e concentração de NaCl) foi significativa ( p < 0,05) para a porcentagem de formação de espuma (%) com os complexos a-La/CMC e b-Lg/CMC. As análises das emulsões permitiram afirmar que no pH 6,0 e a 5 mg/ml de concentração de complexo houve maior estabilidade das amostras ao processo de formação do cremado e coalescência, sendo a PT/CMC a amostra menos estável em pH de formação (3,0) do coacervado / Abstract: In dairy industries the coacervation between whey with hydrocolloid might be utilized in the fractionation and recovery of the proteins and contribute to reduce in the ambient pollution. The aim of this work was to study whey protein interaction as a result of cheese type ¿Minas¿ manufacturing with anionic polysaccharyde carboxymetyl-cellulose (CMC) using the complex coacervation technique. The proteins were fractionated and three different complexes. The variables of the conditions optimization of selected fractionation and precipitation were taken out from hydrocolloid concentration and pH. The complexes were classified as: precipitated 1: b-lg/CMC, precipitated 2: a-la;CMC and total precipitated: whey total protein (PT/CMC) and the values of the pH were 4.0; 3.2; and 3.0, respectively. The obtained complexes were studied trough the percentage analyses of soluble proteins-CMC and native-PAGE. The results demonstrated that the complexes ones partially free as they move further from pH original values of attainment and complexes precipitation. DSC analyses could conclude that hydrocolloid presence increases protein stability of the thermal denaturation process. It was analyzed some technological functional properties such as solubility, gelling, viscosity, foam properties and emulsion stability in different samples. Extrinsic parameters analysis varied for pH, ionic force and sample concentration. The increase of NaCl (0.5M) influenced in a positive way the solubility protein. However, the solubility (%SP) was minimum compared to the corresponding complexes obtention of pH. G¿ values had been always superior to G¿ for gelling tests and one could conclude that all complexes formed a viscous solid (20% of concentration). In pH 6.0, solutions viscosity was higher for a-lactoalbumin/CMC and b- lactoglobulina/CMC samples. Related to foaming characteristics, the best foaming capacity occurred in a a-lactoalbumin/CMC with pH 2.0. Related to the interaction between pH parameters and NaCl concentration one could notice a significant increase to foam formation (%) with a-lactoalbumin/CMC and b-lactoglobulina/CMC complexes. The results of emulsions stability analyses demonstrated that pH 6.0 and 5mg/mL concentration had samples greater stability to creaming and coalescence, and PT/CMC presented the lowest formation and complexes precipitation in pH 3.0 / Mestrado / Mestre em Alimentos e Nutrição

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255050
Date27 May 2004
CreatorsCapitani, Caroline Dario, 1980-
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Pacheco, Maria Teresa Bertoldo, Grosso, Carlos Raimundo Ferreira, Gigante, Mirna Lúcia, Netto, Flavia Maria
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Alimentos e Nutrição
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format153p. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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