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Obtenção de frações proteicas de sangue bovino : composição, valor nutritivo e propriedades funcionais

Orientador: Valdemiro Carlos Sgarbieri / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos / Made available in DSpace on 2018-07-22T22:04:25Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1997 / Resumo: Este estudo objetivou o desenvolvimento de um processo de obtenção das proteínas do sangue de bovinos e a avaliação de suas propriedades funcionais e nutricionais, visando sua utilização em alimentação humana. Os estudos foram realizados com sangue oriundo de bovinos sadios, coletado no frigorífico Nova Odessa, Nova Odessa São Paulo, por punção direta no sistema arterial (arcus aortae). Foi utilizado citrato de sódio como anticoagulante e após a coleta o sangue foi centrifugado para separar a massa celular do plasma. O plasma foi concentrado por ultrafiltração e desidratado em "spray dryer" sendo obtido, dessa maneira, o concentrado protéico de plasma (CPP). A massa celular foi hemolisada e fez-se a desconjugação da hemoglobina em meio ácido, precipitando-se o grupamento heme com solução diluída de carboximetil celulose. A globina foi recuperada do sobrenadante por precipitação em pH 6,0 com HCI 1N, e desidratada por liofilização, obtendo-se o isolado protéico de globina (IPG). As frações desidratadas foram caracterizadas quimicamente através da determinação de composição centesimal, minerais e aminoácidos. A qualidade protéica do CPP, IPG e de misturas dos mesmos, foi avaliada in vivo através da determinação do quociente de eficiência líquida da proteína (NPR) e balanço nitrogenado. Foram avaliadas as propriedades funcionais das frações protéicas através da determinação da solubilidade, capacidade de absorção de água, capacidade de formação de espuma e estabilidade da espuma, capacidade de emulsificação e estabilidade de emulsão e geleificação, tendo sido verificada a influência de parâmetros como pH, concentração de proteína e força iônica do meio. O rendimento de recuperação da globina foi de 61,26% em relação à solução de hemoglobina e a porcentagem de remoção do feito de 96,9%. A composição de aminoácidos do CPP apresentou-se adequada em relação ao padrão teórico da FAO, porém, o IPG foi extremante deficiente em isoleucina e em aminoácidos sulfurados. A mistura CPP: IPG na proporção de 2: 1 quando comparada ao CPP, IPG e mistura CPP:IPG na proporção 1:1, apresentou maior valor de NPR (4,12) e digestibilidade verdadeira (95,03%), não diferindo significativamente (p:S; 0,05) da caseína. O CPP apresentou o maior balanço nitrogenado (1,13), valor biológico verdadeiro (85,46%), e quociente de utilização líquida verdadeiro da proteína (81,05%). O CPP apresentou-se altamente solúvel nos pHs de 2 a 9, enquanto que a mais alta solubilidade do IPG ocorreu em meio ácido e acima do pH 9. O CPP superou o IPG na capacidade de formação de espuma em pH 7, na capacidade de emulsificação acima de pH 6 e na capacidade de geleificação. O IPG apresentou maior capacidade de absorção de água, maior capacidade de formação de espuma em pH 4 e maior capacidade emulsificante nos pHs 3 e 4. / Abstract: The objective of this thesis was to obtain bovine blood proteins and to study their functional and nutritional properties to be used in human foods. Blood of healthy bovines was collected from a slaughterhouse using sodium citrate to prevent coagulation and subsequently it was fractionated in a centrifuge separator into plasma and blood cell concentrate. The plasma was spray dried after concentration by ultrafiltration to obtain an dehydrated blood plasma concentrate (CPP). Blood cells concentrate was hemolyzed by suspending in water and the separation of hemoglobin to heme and globin was done under acidic solution (pH<3). Fallowed precipitation of the heme group with diluted carboxymethyl cellulose solution at pH < 3. The globin isolate (IPG) was obtained by adjusting the supernatant to pH 6 with I N HCI and then liofilized. The dehydrated fractions were characterizated chemically through determination of proximate percent composition, mineral and amino acids determination. The protein nutritional quality of CPP, IPG and mixtures of CPP:IPG was assessed in vivo through determination of net protein ratio (NPR) and nitrogen balance. Functional properties such as solubility, water absorption, foam formation and stability, emulsifying capacity and stability, and gelationwere also studied under various conditions. The yield of globin preparation from hemoglobin solution was 61.26% and the iron removed represented 96%. The amino aid composition of CPP was considered adequate when compared with the FAO theorical standard. However the IPG was limited in isoleucine and in sulphur-containing amino acids. The mixture CPP:IPG (2: 1 w/w) showed the highest NPR (4.12) and a true digestibility of 95.03%, similar to casein (94.77%). The CPP showed the highest nitrogen balance (1.13), true biological value (85.46%) and true net protein utilization (81.05%). The CPP showed high water solubility at pHs 2 to 9 while the highest solubility of IPG was in the acidic pH region and above pH 9. The CPP was superior to IPG on foam formation at pH 7, on emulsifying capacity above pH 6 and on gelation. The IPG showed the highest water absorption, foam formation at pH 4 and emulsifying capacity at pHs 3 and 4. / Mestrado / Mestre em Ciência da Nutrição

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255700
Date31 October 1997
CreatorsDuarte, Renata Maria Teixeira
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Sgarbieri, Valdemiro Carlos, 1932-
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência da Nutrição
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis
Format91f. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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