Orientador : Yong Kun Park / Dissertação (mestrado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia de Alimentos e Agricola / Made available in DSpace on 2018-07-14T03:25:48Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1985 / Resumo: As propriedades das b-galactosidases da soja e do feijão, purificadas por fracionamento com sulfato de amônio, cromatografia em DEAE-celulose e filtração molecular em Sephadex G-100 foram examinadas.A filtração em Sephadex G-100 produziu duas frações, designadas I e II, com diferentes pesos moleculares. As formas I e II de cada amostra mostraram diferenças em seus valores de pH e temperatura ótima, energia de ativação, Km e Vmax com PNPG, melibiose ou rafinose como substratos. Não se observaram diferenças em suas estabilidades ao calor e à variação de pH.As enzimas apresentaram atividade máxima entre pH 5,0 e 6,0 e foram estáveis na faixa ao redor do pH ótimo; os valores de temperatura ótima ficaram entre 45 e 55ºC e as atividades enzímicas perma-neceram estáveis até 50ºC e todas elas mostraram maior especificidade para o PNPG. Íons metálicos como Ag+ e Hg+2 causaram completa perda de atividade; entretanto, as enzimas não foram sensíveis aos reagentes sul-fidrílicos, sugerindo não haver necessidade de grupos - SH para a atividade catalítica. As enzimas foram inibidas competitivamente por glicose, mais intensamente por galactose e não competitivamente por frutose. As duas formas enzímicas do feijão foram inibidas por al--tas concentrações de PNPG / Abstract: B-Galactosidases from soybean (Glycine max) and feijão (Phaseolus vulgaris) seeds were purified by ammonium sulfate fractionation, chromatography on DEAE-cellulose and gel filtration on Se-phadex G-100, and studied their characteristics. It was found that b-galactosidase was multiple forms, which was consisted of two frac-tions (fraction I and II). Fractions I and II of each sample exhibited differences in their optimal pH and temperature, activation energy, Km and Vmax values with PNPG, melibiose or raffinose as substrates. The properties of the enzymes from these seeds resembled each other with respect to their pH and thermal stabilities. The enzymes showed maximum activity between pH 5.0 and 6.0 and were stable in and around this range. The optimal temperature values were observed between 45 and 55ºC and the enzymes were stable up to 50ºC. All forms were more specific for PNPG. Metal ions such as Ag+ and Hg+2 caused complete loss of activity and sulfhydryl reagents had no effect on the enzyme activities, indicating that the -SH group is not involved in the catalytic site. Glucose and galactose inhibited the enzymic activities competitively, whereas fructose had a non-competitive effect. Two forms of Phaseolus vulgaris b-galactosidase were inhibited by PNPG at high concentrations / Mestrado / Mestre em Ciência de Alimentos
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/255817 |
| Date | 29 October 1985 |
| Creators | Baldini, Vera Lucia Signoreli |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Park, Yong Kun, 1930- |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia de Alimentos, Programa de Pós-Graduação em Ciência de Alimentos |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Format | 87f. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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