Orientador : Cesar Costapinto Santana / Tese (doutorado) - Universidade Estadual de Campinas, Faculdade de Engenharia Quimica / Made available in DSpace on 2018-08-03T23:59:05Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 2003 / Resumo: Neste trabalho são estudados os efeitos da temperatura, grau de expansão e altura do leito sedimentado sobre: a purificação e recuperação da alfa-lactalbumina, a eficiência da coluna em adsorver todas as proteínas do soro do leite bovino e, o comportamento fluidodinâmico da coluna de leito expandido na presença da solução tampão e do soro de leito bovino. A avaliação da fluidodinâmica foi realizada através da análise quantitativa dos parâmetros Pe, N e j obtidos através da aplicação de um modelo matemático, denominado de PDE. Foi utilizado um planejamento fatorial como ferramenta para verificar o efeito das variáveis estudadas. A alfa-Iactalbumina é uma proteína hidrofóbica e que se liga ao íon cálcio. Essa ligação provoca uma mudança conformacional na sua estrutura tomando-a mais hidrofílica. Essa propriedade é explorada estrategicamente no processo de purificação. Para entender o processo de adsorção foram obtidas isotermas de equilíbrio do soro a 34 °C, da alfa-lactalbumina e da beta-Iactalbumina, separada e conjuntamente, nas temperaturas de 25 e 30 ºC, em tanques agitados. Observou-se que a alta -Iactalbumina adsorve mais fortemente no adsorvente hidrofóbico do que a beta-Iactoglobulina. Através do processo de adsorção realizado na coluna de leito expandido obteve-se a altalactalbumina com grau de pureza de até 100%, detectado por análise realizada em HPLC, para uma altura de leito de 15 cm, temperatura de 32°C e grau de expansão de 2,75. A recuperação dessa proteína foi de aproximadamente 9,5%. Através do ajuste dos dados experimentais, obtidos das curvas de Distribuição dos Tempos de Residência (DTR), ao modelo PDE, encontrou-se valores de Pe, N e j , para a condição em que se obteve o grau de pureza de 100%, iguais a 50, zero e 97%, respectivamente, indicando que ocorreu uma baixa dispersão axial na coluna, que não houve formação de camada estagnada e, como conseqüência, a fluidização do leito não foi comprometida. A análise estatística dos dados do planejamento experimentaI aponta que a temperatura e o grau de expansão têm efeito significativo e positivo sobre a pureza da alfa-Iactalbumina e dos parâmetros Pe e j, que apenas a temperatura possui efeito significativo e negativo sobre a recuperação, e que o grau de expansão e a temperatura têm efeitos negativos sobre o parâmetro N / Abstract: In the present work, the effect of temperature, degree of expansion and sedimented bed high on purification and recovery of alpha-Iactalbumin, on column efficiency in adsorbing all the bovine whey proteins and the fluidodynamic behaviour of expanded column bed in presence of buffer solution and bovine whey, are studied. The fluidodynamic evaluation was performed by quantitative analysis of Pe, N and j parameters which were obtained by using the PDE mathematical model. An experimental factorial design was used as a tool to verify the multivariable affect. Alpha -Iactalbumin is a hydrophobic protein and gets bonded with calcium ion. This bonding results in a conformational change of its structure making it more hydrophilic. This property is strategically explored for the process of purification to understand the adsorption process, the equilibrium isotherm of bovine whey for alpha-Iactalbumin and for beta-Iactoglobulim at 34 ºC , and for apha-Iactalbumin and for beta-lactoglobulim, separately and together, at 25 and 34 ºC, were obtained using well stirred tanks. It was observed that alpha-Iactalbumin adsorbs more strongly on the hydrophobic adsorbent than the beta-lactoglobulim. Alpha-Iactabumin having 100% purity, detected by HPLC analysis, was obtained by the adsorption process, using an expanded bed column of 15 cm bed high, with 2,75 degree of expansion at 30 ºC. The protein recovery was approximately 9,5%. The values of parameters Pe, N and j formed were 50, zero and 97% respectively, which were obtained from the PDE model of the Residence Time Distribution (RTD) curves, thus indicating that in the column, low axial dispersion occurs and there is no formation of a stagnant layer and, consequently, the bed fluidization is not affected. Statistical analysis of the experimental design data points shows that the temperature and degree of expansion have significant and positive effect on the purity of the alpha-Iactalbumin and for the parameters Pe and j, only temperature affects significantly and negatively the protein recovery and that the degree of expansion and temperature have negative effects on the parameter N / Doutorado / Desenvolvimento de Processos Biotecnologicos / Doutor em Engenharia Química
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/267375 |
| Date | 14 November 2003 |
| Creators | Oliveira, Libia de Sousa Conrado |
| Contributors | UNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS, Santana, Cesar Costapinto, 1948-, Silva, Flavio Luiz Honorato, Moraes, Flavio Faria de, Rodrigues, Maria Isabel, Miranda, Everson Alves |
| Publisher | [s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Faculdade de Engenharia Quimica |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Format | 134p. : il., application/pdf |
| Source | reponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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