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Enzimologia da utilização de amidas em sementes imaturas

Tese (livre-docencia) - Universidade Estadual de Campinas, Instituto de Biologia / Made available in DSpace on 2018-07-16T12:26:42Z (GMT). No. of bitstreams: 1
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Previous issue date: 1980 / Resumo: As amidas glutamina e a asparagina são, reconhecidamente, importantes formas de transporte do nitrogênio em muitas plantas. Representam a fonte principal de nitrogênio para a síntese de proteína de reserva em sementes imaturas. Entretanto, nada se conhece a respeito da maneira pelo qual o nitrogênio desses aminoácidos se torna disponível para a biossíntese de outros aminoácidos protéicos. Objetivando esclarecer este ponto, foi realizada uma investigação sobre enzimas possivelmente envolvidas neste processo. O endosperma do milho foi escolhido para se estudar a utilização de glutamina, em virtude da importância deste composto no sistema de transporte dessa planta. Verificou-se que o endosperma apresentou atividade da enzima glutamina oxoglutarato amida transferase (GOGAT, E.C. 2.6.1.53), em níveis suficientemente altos para metabolizar toda glutamina translocada ao grão. A enzima apresentou um padrão de atividade bem definido durante a fase de maturação do endosperma, com um pico de atividade (Max. = 56 umoles GLU/min/endosperma) correspondente ao período de síntese mais intensa de proteína. Os dados sugerem que a glutamina pode ser metabolisada mediante amida para a posição 'alfa' do acetoglutarato. O glutamato assim formado poderia doar o nitrogênio para outros aminoácidos, mediante transaminação. Para se estudar a utilização de asparagina, foi escolhida a semente imatura de ervilha, em virtude da importância deste composto no seu sistema de transporte bem como no de outras leguminosas... Observação: O resumo, na íntegra, poderá ser visualizado no texto completo da tese digital / Abstract: It is well established that the amides glutamine and asparagine are important transport forms of nitrogen in many plants. They also represent the principal source of nitrogen for reserve protein synthesis in developing seeds. Since it is not known the nitrogen of these amino acids is made available for the biosynthesis of other protein amino acids in the developing seed, an investigation was made of enzymes possibly involved in this process. The utilization of glutamine was studied in the developing maize endosperm, in view of its importance as a transport compound in this plant. It was found that the endosperm contains glutamine: oxoglutarate amide transferase (GOGAT, E.C. 2.6.1.53) activity, at levels sufficient to metabolize all glutamine arriving via the translocation stream. The activity pattern throughout endosperm development revealed a well-defined peak (max. = 56 umoles GLU/min/endosperm) coinciding with the period of most active nitrogen accumulation. The data suggest that glutamine may be metabolized by transfer of the amide nitrogen to the 'alfa'-position of 'alfa'-ketoglutarate to form glutamate, via the GOGAT reaction, and subsequently to other amino acids via transamination reactions involving glutamate. The utilization of asparagines was studied in the developing seeds of pea, in view of its importance in the transport of nitrogen in this as well as other legumes... Note: The complete abstract is available with the full electronic digital thesis or dissertations / Tese (livre-docencia) - Univer / Livre-Docente em Biologia Funcional e Molecular

Identiferoai:union.ndltd.org:IBICT/oai:repositorio.unicamp.br:REPOSIP/318101
Date16 July 2018
CreatorsSodek, Ladaslav, 1941-
ContributorsUNIVERSIDADE ESTADUAL DE CAMPINAS
Publisher[s.n.], Universidade Estadual de Campinas. Instituto de Biologia, Programa de Pós-Graduação em Biologia Funcional e Molecular
Source SetsIBICT Brazilian ETDs
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typeinfo:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
Format108f. : il., application/pdf
Sourcereponame:Repositório Institucional da Unicamp, instname:Universidade Estadual de Campinas, instacron:UNICAMP
Rightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess

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