SANTOS, J. C. S. Otimização de biocatalisadores: desenvolvimento de estratégias para modulação de propriedades de enzimas por técnicas físicas e químicas. 2015. 282 f. Tese (Doutorado em Engenharia Química) – Centro de Tecnologia, Universidade Federal do Ceará, Fortaleza, 2015. / Submitted by Marlene Sousa (mmarlene@ufc.br) on 2015-03-05T10:54:29Z
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Previous issue date: 2015-02-27 / Esta tesis muestra que los soportes activados con divinil sulfona (DVS) pueden ser muy útiles para conseguir la estabilización de enzimas por unión covalente multipuntual, los soportes son muy estables, reaccionan con diferentes grupos de las enzimas en diferenets condiciones, etc. Sin embargo, en ocasiones producen la inactivación de las mismas, o la inmovilización es muy lenta sugiriendo que la inmovilización no es tan sencilla como en otros soportes. El carácter moderadamente hidrofóbico del grupo introducido puede tener consecuencias. Se ha demostrado como la inmovilización puede realizarse a diferentes pHs, y que esto parece implicar diferentes áreas de las moléculas de proteína, ya que tras su incubación a pH 10 y posterior bloqueo, las propiedades son muy diferentes. Por otro lado, se confirma que las lipasas se pueden modular via inmovilización o modificación química o física posterior: no solo la estabilidad, sino también la especificidad y la selectividad pueden alterarse de forma muy significativa. Estos cambios no son predecibles y dependen del sustrato, condiciones experimentales, y en el caso de las modificaciones posteriores, del protocolo de inmovilización utilizado. También se ha mostrado un protocolo muy sencillo que permite “el bioimprinting” de la forma abierta de lipasas usando un detergente para forzar la apertura de las lipasas y estabilizando esta forma abierta por al adición de un polímero ionico que recubre la superfice de la protein. / Este trabalho de tese apresenta suportes ativados com divilsulfona (DVS) como úteis para a estabilização de enzimas por ligação covalente multipontual, os suportes são muito estáveis, e reagem com diferentes grupos de enzimas em diferentes condições, etc. No entanto, em algumas ocasiões produzem a inativação das mesmas, ou a imobilização é muito lenta, sugerindo que a imobilização não é tão fácil como em outros suportes. O caráter moderadamente hidrofóbico do grupo introduzido pode ter consequências. Tem sido demonstrado que a imobilização pode ser realizada em diferentes valores de pH, e isto parece envolver diferentes áreas das moléculas da proteína, uma vez que após a incubação a pH 10 e subsequente bloqueio, as propriedades são muito diferentes. Além disso, confirmou-se a possibilidade de modular lipases através da imobilização ou subsequente modificação física ou química, que podem ser não só a estabilidade, mas também a especificidade e seletividade podem ser alteradas significativamente. Essas mudanças não são previsíveis e dependem do substrato, das condições experimentais, e em caso de alterações posteriores, ou do protocolo de imobilização utilizado. Também é mostrado um protocolo simples que permite "um bioimprinting" da forma aberta de lipases utilizando um detergente para forçar a abertura, e a estabilização desta lipase aberta é conseguida por meio da adição de um polímero iônico revestindo a superfície da proteína.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/oai:www.repositorio.ufc.br:riufc/10862 |
| Date | 27 February 2015 |
| Creators | Santos, José Cleiton Sousa dos |
| Contributors | Lafuente, Roberto Fernandez, Gonçalves, Luciana Rocha Barros |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Spanish |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/doctoralThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da UFC, instname:Universidade Federal do Ceará, instacron:UFC |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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