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Previous issue date: 2012 / The two parasites in the genus Angionstrongylus that cause disease in humans are Angiostrongylus costarisensis and Angiostrongylus cantonensis. They have different target organs: A. costarisensis is located in the mesentery and causes eosinophilic ileocolitis, whereas A. cantonensis is a neurotropic parasite responsible for eosinophilic meningoencephalitis. Based on several indications that the sexual maturation is associated with increased pathogenesis in angiostrongylid worms, proteomic analysis was performed on A. cantonensis protein samples, to describe differential protein expression between 21 and 42 days post infection. Triplicated bidimensional electrophoresis was submitted to analysis and 11 proteins were found to be exclusively expressed after sexual maturation. Acetate kinase was the only protein that could be identified after mass spectrometry (LC-MS/MS). Since acetate is an important end-product of the energy metabolism among many parasites but not among their mammalian hosts, acetate formation is an attractive target for the development of new anti-parasitic drugs. Furthermore, studying the adaptations in parasite metabolisms can result in an increased understanding of the host-parasite interaction. This data open opportunities for control interventions and new strategies for molecular diagnosis. / Os principais parasitos do gênero Angionstrongylus que causam doença nos seres humanos são Angiostrongylus costarisensis e Angiostrongylus cantonensis. Eles têm distintos órgãos alvos: A. costarisensis está localizado no mesentério e causa ileocolite eosinofílica, enquanto que A. cantonensis é um parasita neurotrópico responsável pela meningoencefalite eosinofílica. Com base em várias evidências de que a maturação sexual está associada ao aumento da patogênese em vermes deste gênero, uma análise proteômica foi realizada em vermes de A. cantonensis para descrever a expressão diferencial de proteínas entre 21 e 42 dias após a infecção. Eletroforese bidimensional em triplicata foi submetida à análise e 11 proteínas foram encontradas exclusivamente expressas após a maturação sexual. A acetato quinase foi a única proteína identificada por espectrometria de massa (LC-MS/MS). O acetato é um importante produto final do metabolismo energético de muitos parasitos, mas não de seus hospedeiros mamíferos. Sendo assim, é um alvo atrativo para o desenvolvimento de novas drogas anti-parasitárias. Além do mais, o estudo das adaptações no metabolismo do parasito pode resultar em uma maior compreensão da relação parasito-hospedeiro. Este trabalho abre oportunidades para intervenções de controle e novas estratégias de diagnóstico molecular.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:IBICT/urn:repox.ist.utl.pt:RI_PUC_RS:oai:meriva.pucrs.br:10923/1347 |
| Date | January 2012 |
| Creators | Oliveira, Camila Krug de |
| Contributors | Graeff-Teixeira, Carlos |
| Publisher | Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, Porto Alegre |
| Source Sets | IBICT Brazilian ETDs |
| Language | Portuguese |
| Detected Language | Portuguese |
| Type | info:eu-repo/semantics/publishedVersion, info:eu-repo/semantics/masterThesis |
| Source | reponame:Repositório Institucional da PUC_RS, instname:Pontifícia Universidade Católica do Rio Grande do Sul, instacron:PUC_RS |
| Rights | info:eu-repo/semantics/openAccess |
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