Le Virus de la Mosaïque de la Papaye est un virus végétal filamenteux flexible. Son unique protéine structurale, la protéine de capside, est composée de 215 acides aminés. Le but de ce présent projet de recherche est de déterminer l'importance de l'extrémité N-terminale de la CP dans l'assemblage du PapMV. Des études antérieures à ce projet ont démontré que la délétion des cinq premiers acides aminés de la CP (CP6-215) n'affectait pas la capacité de la CP à se multimériser, alors qu'une délétion des vingt-six premiers acides aminés (CP27.215) conduisait à une incapacité de la CP à se multimériser. L'élaboration de mutants de délétion à l'extrémité N-terminale ainsi que leur expression dans la bactérie E. coli a permis de mettre en évidence l'importance de la phénylalanine retrouvée à la position 13 de la CP. Des mutations ponctuelles pour cet acide aminé ont permis de révéler le rôle que jouait l'hydrophobicité à l'extrémité N-terminale dans la multimérisation de la protéine de capside.
| Identifer | oai:union.ndltd.org:LAVAL/oai:corpus.ulaval.ca:20.500.11794/19516 |
| Date | 12 April 2018 |
| Creators | Laliberté Gagné, Marie-Ève |
| Contributors | Leclerc, Denis |
| Source Sets | Université Laval |
| Language | French |
| Detected Language | French |
| Type | mémoire de maîtrise, COAR1_1::Texte::Thèse::Mémoire de maîtrise |
| Format | xiii, 144 f., application/pdf |
| Rights | http://purl.org/coar/access_right/c_abf2 |
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