Memoria para optar al título profesional de Bioquímico / El sostenido progreso de la tecnología computacional y el acelerado aumento del volumen de datos de interés científico en línea, han permitido el posicionamiento de la bioinformática como una disciplina de gran utilidad para las ciencias de la vida. En la presente memoria de título, se utilizaron herramientas bioinformáticas para dilucidar la relación existente entre diversas proteínas con un rasgo en común: su parecido a la rusticianina, una proteína indispensable para el proceso vital de oxidación de hierro de la bacteria Acidithiobacillus ferrooxidans. Su secuencia de aminoácidos y pliegues estructurales fueron sometidos a análisis filogenético. Se dio especial atención a los aminoácidos críticos y estructura proteica rodeando su sitio de unión a cobre. Los resultados sugieren un enlace evolutivo entre la rusticianina y otras proteínas coordinadoras de cobre involucradas en variados procesos, pero desarrollando básicamente la misma función, transportar electrones. Finalmente, usando la subunidad II de citocromo c oxidasa de Thermus thermophilus como modelo, se muestra que esta familia de proteínas exhibe características ancestrales compartidas con rusticianina, que sugieren cómo las proteínas evolucionaron a partir de sus funciones en un metabolismo anaeróbico a las de metabolismo aeróbico cuando los niveles de oxígeno aumentaron hace alrededor de 2.400 millones de años. / The continuing progress of computer technology and the rapid increase in the volume of online data of scientific interest have allowed the positioning of bioinformatics as a discipline of great use to the life sciences. In this thesis, various bioinformatics tools were used for the analysis of rusticyanin, an essential protein for the vital process of oxidation of iron, from the bacterium Acidithiobacillus ferrooxidans. Rusticyanin belongs to the family of blue copper proteins. Its amino acid sequence and structural folds were subjected to phylogenetic analysis. Special attention was given to critical amino acids and protein structure surrounding its copper binding site. The results suggest an evolutionary link between rusticyanin and other copper-containing proteins involved in various processes but basically fulfilling the same function, namely electron transport. Finally, using the cytochrome c oxidase of Thermus thermophilus as a model, it is shown that this family of proteins exhibits ancestral characteristics shared with rusticyanin that suggest how proteins could evolve from functions in anaerobic metabolism to those of aerobic metabolism as atmospheric oxygen levels rose about 2.4 billion years ago. / Fondecyt
| Identifer | oai:union.ndltd.org:UCHILE/oai:repositorio.uchile.cl:2250/111116 |
| Date | January 2012 |
| Creators | Reyes Jaña, Camilo |
| Contributors | Holmes, David S., Facultad de Ciencias Químicas y Farmacéuticas, Departamento de Bioquímica y Biología Molecular, Cotoras Tadic, Davor |
| Publisher | Universidad de Chile |
| Source Sets | Universidad de Chile |
| Language | Spanish |
| Detected Language | Spanish |
| Type | Tesis |
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