Return to search

Síntese, caracterização, atividade biológica e sinérgica de peptídeos antimicrobianos análogos às bacteriocinas de Leuconostoc mesenteroides ta33a /

Orientador: Saulo Santesso Garrido / Resumo: As leucocinas são peptídeos antimicrobianos, sintetizados no ribossomo de bactérias láticas do gênero Leuconostoc spp que são capazes de inibir microrganismos patogênicos e indicadores higiênico sanitários. Este trabalho tem como objetivo central, testar a atividade antimicrobiana de peptídeos derivados leucocinas em diferentes espécies de microrganismos de interesse na área de contaminação alimentar. Para atingir os objetivos, foram projetados peptídeos com base na estrutura secundária de Leucocinas A- e B-TA33a, os quais foram posteriormente sintetizados pelo método de síntese em fase sólida. As purificações dos peptídeos foram realizadas por cromatografia líquida de alta eficiência e a caracterização das moléculas por meio de espectrometria de massas. O análogo nativo LeuB, apresentou maior porcentagem de inibição de crescimento de Salmonella sorovar Typhimurium (71%) e Escherichia coli O157:H7 (69%). O análogo LeuA1 apresentou maior inibição contra as bactérias Listeria monocytogenes (79%) e Staphylococcus aureus (96%) e o análogo LeuAB2 para Pseudomonas aeruginosa (91%). Neste trabalho, evidencia-se ação bacteriostática para todos os peptídeos e ação parcialmente sinérgica entre os peptídeos LeuB e LeuA1, pelo ensaio de Cherckerboard (ΣCIF ≤ 0,75) contra Listeria monocytogenes. No ensaio de inibição enzimática o peptídeo LeuB, foi capaz de inibir a atividade da enzima DNA Girase e Topoisomerase IV a partir de 100 μg/mL e o LeuA1 inibiu a atividade de relaxamento da Topoi... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo) / Abstract: Leucocins are antimicrobial peptides, synthesized on the ribosome of lactic acid bacteria of the genus Leuconostoc that ar e capable of inhibiting pathogenic and / or deteriorating microorganisms. This work aims to test the antimicrobial activity of peptides derived from leucocins in different species of microorganisms of interest in food contamination scenario. Peptides were d esigned based on the secondary structure of Leucocin A - and B - TA33a, which were later synthesized by the solid - phase synthesis method. Peptide purifications were performed by high performance liquid chromatography and the characterization of the molecules was performed by mass spectrometry. The native analog LeuB showed a higher percentage of growth inhibition against Salmonella sorovar Typhimurium (71%) and Escherichia coli O157: H7 (69%). The LeuA1 analog showed the highest inhibition against the bacteria Listeria monocytogenes (79%) and Staphylococcus aureus (96%) while the LeuAB2 analogue presented highest inhibition against Pseudomonas aeruginosa (91%). In this work, the bacteriostatic action for all peptides and partially synergistic action between the LeuB and LeuA1 peptides were evidenced by the Cherckerboard test ( Σ CIF ≤ 0.75) against Listeria monocytogenes . In the enzymatic inhibition assay the LeuB peptide was able to inhibit the activity of the DNA Girase enzyme from 100 μg / ml and inhibit Topoisomerase IV from 100 μg / ml. LeuA1 inhibited the relaxation activit y of Topoisomerase ... (Complete abstract click electronic access below) / Doutor

Identiferoai:union.ndltd.org:UNESP/oai:www.athena.biblioteca.unesp.br:UEP01-000901610
Date January 2018
CreatorsVaz, Aline Buda dos Santos
ContributorsUniversidade Estadual Paulista "Júlio de Mesquita Filho" Instituto de Química.
PublisherAraraquara,
Source SetsUniversidade Estadual Paulista
LanguagePortuguese
Detected LanguagePortuguese
Typetext
Formatf.
RelationSistema requerido: Adobe Acrobat Reader

Page generated in 0.0021 seconds