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Le but de ce projet était de déterminer la possibilité de produire du fromage mozzarella de type pasta-filata, à faible teneur en humidité, ayant une teneur réduite en sodium sans diminuer la qualité et les propriétés sensorielles du fromage. Dans un premier temps, les effets de 12 conditions salines sur la composition, les activités microbiologiques et enzymatiques, ainsi que sur différentes propriétés fonctionnelles du fromage mozzarella ont été évalués. La nature des sels a eu peu d’influence sur la composition, les activités microbiologiques et enzymatiques et sur les propriétés fonctionnelles du fromage mozzarella entreposé pendant 14 jours. Ensuite, l’impact de ces douze conditions salines sur l’évolution des activités biologiques et enzymatiques a été évalué sur deux souches de bactéries lactiques thermophiles dans des caillés modèles. La réduction du NaCl et sa substitution par du KCl et du MgCl2 a eu peu d’impact sur l’évolution des activités microbiologiques et enzymatiques des bactéries lactiques thermophiles utilisées. À la lumière de ces résultats, quatre conditions salines ont été sélectionnées pour être utilisées en vue d’une optimisation du procédé de fabrication. L’impact de ces quatre conditions salines sur les caractéristiques physico-chimiques, les activités microbiologiques et enzymatique, les propriétés fonctionnelles du fromage mozzarella et sur les propriétés sensorielles du fromage mozzarella frais et utilisé dans un aliment complexe (pizza) a été évalué. Il a été possible de produire du fromage mozzarella réduit en sodium ayant une composition et des caractéristiques fonctionnelles comparables à un fromage mozzarella régulier. Toutefois, la substitution du NaCl par du KCl peut entraîner l’apparition de défauts de goût dans le fromage frais. Ces fromages réduits en sodium pourraient être utilisés comme ingrédients dans des préparations alimentaires sans diminuer la qualité du produit final. / The goal of this project was to quantify the impact of sodium reduction and substitution by KCl and MgCl2 on the production of mozzarella cheese. The reduction of NaCl and its replacement by KCl or MgCl2 did not have an impact on the evolution of the growth and the enzymatic activities of thermophiles lactic bacteria in cheese slurry and mozzarella cheese. Mozzarella cheeses were salted in 12 brines solutions. The concentration of salts in the brine solutions had more impact on the cheese than the type of salts used in the brine. Low sodium mozzarella cheese may be produced without decreasing the quality and functional properties of the cheese, but the substitution of NaCl by KCl may induce a flavour defect in fresh mozzarella cheese, but this cheese could be used as food ingredient without modifying the quality of the final product.

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Des observations préliminaires ont montré que l’auto-assemblage d’un peptide issu de l’hydrolyse trypsique de la β-lactoglobuline (β-lg f1-8) modifiait la composition de mélanges de protéines de lactosérum, particulièrement en α-lactalbumine (α-la) soluble. Le but du présent travail était de démontrer l’occurrence d’interactions entre le peptide β-lg f1-8 et l’α-la. L’étude de l’auto-assemblage du peptide β-lg f1-8 en présence d’α-la à 25 et 55 °C a permis d’observer que l’ajout d’α-la à un hydrolysat trypsique permettait de retarder la floculation du peptide à 55 °C. La mise en contact d’α-la avec le peptide β-lg f1-8 a permis de modifier le profil de solubilité de la protéine à différents pH, mais pas son profil de dénaturation thermique obtenu par calorimétrie différentielle à balayage (DSC). Ces observations suggèrent que le peptide β-lg f1-8 interagit avec l’α-la par le biais d’interactions hydrophobes et qu’il pourrait être utilisé dans le développement de nouvelles stratégies de fractionnement de mélanges protéiques. / Preliminary observations showed that the self-assembly capacity of a β-lactoglobulin peptide obtained from trypsin hydrolysis (β-lg f1-8) could modify the composition of whey protein mixtures, mainly by reducing the amount of soluble α-lactalbumin (α-la). The goal of this study was to demonstrate the occurrence of interactions between β-lg f1-8 peptide and α-la. A study of the peptide self-assembly process in presence of α-la at 25 and 55 °C showed that the addition of α-la to the original tryptic hydrolysate delays the flocculation of peptide β-lg f1-8 at 55 °C. Adding β-lg f1-8 peptide to α-la modified the solubility profile of the protein at various pH, but its thermal unfolding profile obtained by differential scanning calorimetry (DSC) remained unchanged. All of these observations suggest that the peptide β-lg f1-8 can interact with the α-la via hydrophobic interactions and could be used for developing new strategies for the fractionation of protein mixtures.

La protéine majeure du lactosérum, la β-lactoglobuline (βlg) est bien reconnue pour ses propriétés structurales intéressantes lui permettant d’établir des interactions avec des ligands de taille et de caractéristiques différentes. La riboflavine (RF) et la vitamine D3 (D3) ont été sélectionnées comme modèles de petits nutraceutiques amphiphiles et hydrophobes, respectivement, et le lysozyme (Lyso), comme ligand protéique de plus grande taille. La capacité de la βlg à lier la RF a été étudiée par des méthodes spectroscopiques. La βlg et la RF forment le complexe βlg-RF dont la photoactivation génère une activité antiproliférative contre les cellules cancéreuses de la peau, démontrée en utilisant le protocole du NCI/NIH Developmental Therapeutics Program. La cytotoxicité serait probablement due à la génération d’espèces oxydatives réactives résultant de l’interaction entre la RF et la βlg. L’impact de la formation du βlg-D3 sur la solubilité et stabilité de la D3 a été étudié en utilisant des méthodes spectroscopiques et de chromatographie. Les résultats ont démontré que le complexe βlg-D3 était stable aux pHs gastrique et intestinal et augmentait la solubilité de la D3. De plus, une matrice protéique appelée coagulum enrichie en D3 (94.5 ± 1.8 % de taux d’encapsulation) été formée à partir du complexe βlg-D3 grâce à l’aptitude de la βlg à s’auto-associer. Les images de microscopie électronique ont montré que les interactions électrostatiques entre la βlg et Lyso ont pour leur part, abouti à la formation de microsphères pouvant encapsuler la D3 à un taux élevé (90.8 ± 4.8 %). La capacité des matrices à base de βlg à transporter, protéger et à améliorer la solubilité, la stabilité et la biodisponibilité de la D3 a été évaluée en effectuant des expériences in vitro et in vivo chez des modèles animaux. Les matrices protéiques à base de βlg ont significativement augmenté la solubilité, stabilité et biodisponibilité de la D3 (p < 0.001). Ces études prouvent que la βlg, grâce à ses caractéristiques suturales, pourrait former des matrices protéiques compatibles avec une administration orale et les aliments, tout en préservant l’activité biologique de la RF, de la D3 et donc possiblement d’autres molécules bioactives / The major whey protein, β-lactoglobulin (βlg) is well recognized for its interesting structural properties and ability to interact with ligands with varying size and characteristics. Riboflavin (RF) and vitamin D3 (D3) were selected as small amphiphilic and hydrophobic nutraceutical models, respectively, and Lysozyme, as a larger size ligand model. Spectroscopic methods were used to demonstrate interaction between βlg and RF. βlg and RF form a complex, which was irradiated according to the NCI/NIH Developmental Therapeutics Program. The βlg-RF complex exhibited an important anti-proliferative activity against skin melanoma cancer cell lines, probably due to the generation of reactive oxygen species as the result of the interaction between RF and βlg. The impact of the βlg-D3 complex on the solubility and stability of the D3 was studied using spectroscopic methods and chromatography. The findings indicate that the βlg-D3 complex is stable at the gastric and intestinal pHs and increases the solubility of the vitamin. A βlg-based scaffold, named coagulum, enriched with D3 (94.5 ± 1.8 % of encapsulation efficiency) was prepared by using the capacity of βlg to self-aggregate. Electronic microscopy images showed that microspheres, with high D3 encapsulation efficiency (90.8 ± 4.8 %), were formed as the result of electrostatic interactions between βlg and Lyso. The efficiency of βlg-based scaffolds to improve the solubility, stability and bioavailability of the D3 was evaluated by performing in vitro and in vivo experiments using animal model. The βlg-based scaffolds significantly increased the solubility, stability bioavailability of D3 (p < 0.001). Overall, the present study showed that βlg, due to its structural properties, can be used to form protein-based matrices compatible with a food and an oral administration while preserving the biological activity of RF, D3 and possibly other bioactive molecules.

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