Les méthionine sulfoxyde réductases (Msr) permettent de restaurer la fonction des protéines oxydées sur leur résidus Methionine. Dans un premier temps, le mécanisme catalytique de la MsrA et de la MsrB de la protéine PilB de la bactérie pathogène Neisseria meningitidis a été étudié. Les deux classes de Msr, qui sont structuralement différentes, partagent un même mécanisme catalytique en trois étapes avec formation d'un intermédiaire acide sulfénique suivie de la formation d'un pont disulfure intra moléculaire qui est réduit par la thiorédoxine (Trx). Elles présentent en revanche une stéréospécificité de substrat inverse vis-à-vis de la fonction sulfoxyde. Dans un deuxième temps, les trois étapes du mécanisme catalytique de la MsrB ont été caractérisées au niveau cinétique. L'étude du rôle des acides aminés du site actif dans la catalyse, la caractérisation biochimique de l'interaction MsrB-Trx et, enfin, l'étude du rôle du métal coordiné ont également été abordées.