Sur site, les membranes d'ultrafiltration d'eau sont soumises à des sollicitations mécaniques et chimiques lors de leur désinfection. Ces sollicitations conduisent à un vieillissement précoce de la membrane pouvant aller jusqu'à la rupture mécanique et générer une baisse de la qualité de l'eau ultrafiltrée. Le but de cette étude est d'examiner le comportement à long terme d'une fibre creuse d'ultrafiltration au contact d'une solution d'eau de Javel. Après une caractérisation initiale de la fibre et de son constituant majoritaire, le polysulfone, nous avons étudié les interactions physiques de cette membrane avec l'eau. Le comportement en sorption de cette fibre asymétrique doit être considéré comme un mécanisme dual constitué de deux phénomènes simultanés : remplissage des pores et absorption-diffusion de l'eau dans les parois des pores. Le vieillissement chimique, engendré par la désinfection des fibres, est susceptible de modifier les propriétés d'interaction et de transport de l'eau dans les parois et ainsi affecter les propriétés d'utilisation des membranes. Il nous a donc paru nécessaire de bien comprendre ces phénomènes, et ce par le biais des relations structure-propriétés. L'étude de l'interaction chimique membrane-eau de Javel, a permis, quant à elle, de mettre en évidence une dégradation du PSU en immersion, réfutant sa stabilité chimique reconnue. Cette dégradation, à l'origine de la fragilisation de la membrane, se produit par coupure de la chaîne principale du PSU (mise en évidence par chromatographie d'exclusion stérique) sous l'action du radical - OH formé au sein de la solution de Javel. Ces ruptures se produisent au niveau des groupements isopropylidènes et sulfones et forment respectivement des groupements vinylidènes et sulfonates terminaux. Les investigations analytiques (IR et RMN 1H) montrent que la dégradation des additifs contenus dans la fibre (agents hydrophile et porogène) se produit indépendamment sans interférer avec le vieillissement du PSU, mais altère néanmoins le comportement de la fibre. La durée de vie de la fibre dépend non seulement de la concentration en chlore total de la solution de lavage mais également de son pH qui conditionne la formation en proportion significative des espèces HClO (acide hypochloreux) et ClO- (ion hypochlorite), indispensables pour la formation des radicaux hydroxyles.

Très répandues dans le monde vivant, les protéines à doigt de zinc constituent une super-famille dont les membres possèdent un site à zinc de formule générale [ZnII(Cys)4-X(His)X] (x=0, 1 or 2). Tandis que la majorité de ces sites joue un rôle purement structural, certains présentent une fonction réactive, comme la détection de stress oxydant par exemple. En effet, les sites doigt de zinc de Hsp33 et de RsrA ont été décrits comme des interrupteurs rédox[1,2] : transmettant l'information « stress oxydant » sous forme d'un signal structural, via l'oxydation/réduction des cystéines coordonnées au zinc, détruisant/reformant le domaine doigt de zinc. Cependant, certains aspects de l'étape d'oxydation restent mal compris.Étant donné le grand nombre des protéines à doigt de zinc et leurs rôles clés, il est de tout intérêt d'identifier les facteurs contrôlant leur réactivité afin de comprendre pourquoi certaines espèces réactives de l'oxygène (ERO) sont capable d'oxyder des doigts de zinc in vivo, contrairement à H2O2. Durant ce projet, nous avons décidé de nous focaliser sur deux ERO très puissantes et jouant un rôle important en biologie : l'acide hypochloreux (HOCl) et l'oxygène singulet (1O2). Nous étudierons la réactivité des doigts de zinc vis-à-vis de ces deux oxydant en utilisant des modèles peptidiques, reproduisant parfaitement la structure de doigts de zinc courants. / Widely spread in the living world, zinc finger proteins constitute a large superfamily, with a zinc site of general formula [ZnII(Cys)4-X(His)X] (x=0, 1 or 2) as a common feature. Whereas the majority of such sites plays a purely structural role, a few of them exhibit a reactive function (e.g. oxidative stress detection). Indeed, zinc finger sites of Hsp33 and RsrA have been shown to act as redox switches[1,2]: transmitting the information “oxidative stress” as a structural signal, by means of oxidation/reduction of its ZnII-coordinating cysteines. However, the precise mechanism of the oxidation step remains poorly understood.Given the occurrence of zinc finger proteins and their key roles, it is of high biological interest to identify factors controlling their reactivity and to understand why some ROS are able to oxidize them in vivo, on the contrary to H2O2. In this project, we decided to focus on two major ROS: hypochlorous acid (HOCl), a key player of the immune response, and singlet oxygen (1O2), produced in significant amount by photosynthetic organisms. By use of peptide model complexes, reproducing perfectly the structure of some archetypal zinc fingers, we investigated the reactivity of zinc fingers toward those ROS.