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Cette étude vise la caractérisation de la flaveur du jus d'orange non fait de concentré (JONFC) et l’analyse de sa relation avec les propriétés chimiques et physico-chimiques de ce produit. La flaveur du JONFC se caractérise par 20 attributs sensoriels parmi lesquels, les attributs “ Fraîchement pressé ” et “ Fruité ” constituent la variable synthétique sensorielle “ Arôme ”. Cette variable représente le meilleur indicateur des variations de la flaveur du JONFC. Deux groupes de composés volatils expliquent majoritairement les fluctuations de la variable sensorielle “ Arôme ”. Le premier groupe, constitué par le sabinene, l’ethyl butyrate, le 3-hydroxyethyl hexanoate, l’hexanal, le carvone, le 3-hexen-1-ol, le 1-hexanol et le 2-pentanone, est corrélé positivement à cette variable sensorielle, tandis que le deuxième groupe, composé par le limonène, le g-terpinene, le terpinen-4-ol, le b-cubebene, le linalool et l’a-terpineol, y est corrélé négativement. Une corrélation faible, mais significative, entre les variations de la “ Saveur ” du JONFC et les fluctuations de son acidité, de ses solides solubles et de ses acides aminés libres a été observée. L’indice de viscosité du JONFC, ainsi que le pourcentage d’huile ont une corrélation positive avec les variables “ Arôme ” et “ Arrière-Goût ”. À des concentrations ne dépassant pas 11 à 13 mg/l dans le jus, un mélange constitué par des composés aliphatiques pourvus d’un groupement fonctionnel (2-pentanone, hexanal, ethyl butyrate, 3-hexen-1-ol, 3-hydroxy-ethyl hexanoate et d-(+)-carvone) améliore le profil sensoriel du JONFC. Parmi ces constituants, l’hexanal, exhibant une odeur herbacée, et le 3-hydroxy ethyl hexanoate, exhibant une odeur fruitée, contribuent à l’augmentation de la flaveur “ Fraîchement pressée ” du JONFC.

La β-lactoglobuline (β-Lg) bovine contient plusieurs séquences peptidiques à activité biologique qui présentent un intérêt à titre d’ingrédients nutraceutiques. Toutefois, des études ont démontré que certains de ces peptides, actifs lors de tests in vitro, sont inefficaces suite à leur ingestion orale chez l’animal, suggérant leur dégradation lors du transit gastro-intestinal. L’objectif de ce travail était d’étudier les interactions β-Lg:peptide bioactif et d’évaluer l’impact de ces interactions sur la digestibilité in vitro des complexes. Premièrement, il a été démontré que l’hydrolyse pepsique et chymotrypsique de certains peptides bioactifs varie en fonction de la longueur de la chaîne peptidique, la nature du peptide et la présence d’autres peptides dans le milieu réactionnel. Par la suite, il a été démontré à l’aide d’une méthode d’ultrafiltration que les peptides β-Lg f102-105, f142-148 et f69-83 se lient en quantité significative à la β-Lg A, avec des taux de fixation de 1.5, 1.1 et 0.7 moles de peptides par mole de protéine respectivement. Ces résultats ont été validés par spectroscopie de fluorescence frontale. Les spectres d’émission de fluorescence ont démontré que la liaison de ces peptides à la β-Lg A modifie l’environnement des résidus tryptophane dans la structure de la protéine. De plus, une analyse par calorimétrie à titration isothermique a démontré que le peptide antihypertensif β-Lg f142-148 se lie à la β-Lg A selon un modèle de liaison séquentielle à trois sites. Pour ce peptide, les isothermes de liaison ont révélé des constantes d’association de 2 X 103, 1 X 103 et 0.4 X 103 M-1 pour le 1ier, 2ième et 3ième site de liaison, avec une enthalpie de liaison exothermique dans le cas des deux premiers sites, mais endothermique pour le troisième site. Enfin, l’hydrolyse in vitro de la protéine et des complexes à l’aide de pepsine, trypsine, chymotrypsine et pancréatine a démontré que le les complexes sont hydrolysés plus lentement que la protéine native par la chymotrypsine ou un mélange pepsine/chymotrypsine. L’ensemble de ces résultats supporte donc l’hypothèse que la liaison de peptides bioactifs à la β-Lg A pourrait permettre d’améliorer leur résistance à la protéolyse et ainsi, maintenir leur intégrité structurale et leur bioactivité lors du transit gastro-intestinal. / Bovine β-lactoglobulin (β-Lg) contains numerous peptide sequences with biological activities, which have a high potential as nutraceutical ingredients. However, studies have demonstrated that some of these peptides, which are active during in vitro tests, loose their activity in animal models following oral ingestion, suggesting their enzymatic degradation during gastrointestinal transit. The aim of this work was to study β-Lg:bioactive peptide interactions and to investigate the in vitro digestibility of the resulting complexes. Firstly, it was shown that pepsic and chymotryptic digestions of some bioactive peptides varied according to the peptide chain length, the nature of the peptide and the presence of other peptides in the reaction medium. Using an ultrafiltration method, it was demonstrated that peptides β-Lg f102-105, f142-148 and f69-83 bind to β-Lg A in significant amounts corresponding to 1.5, 1.1 and 0.7 moles of peptides per mole of protein respectively. These results were validated by front-face fluorescence spectroscopy, which also provided evidences that the binding of the three peptides to β-Lg A modified the polarity of tryptophan environment in the protein structure. In addition, binding isotherms obtained by isothermal titration calorimetry showed that the binding of the antihypertensive peptide β-Lg f142-148 to β-Lg A followed a sequential three-site binding model with constants of associations of 2 X 103, 1 X 103 and 0.4 X 103 M-1 for the 1st, 2nd, and 3rd binding sites respectively. The enthalpy of binding was exothermic for the 1st and 2nd binding sites and endothermic for the 3rd binding site. Lastly, the in vitro digestibility of the protein and the complexes with pepsin, trypsin, chymotrypsin, and pancreatin showed that the complexes were hydrolyzed more slowly than the native protein by chymotrypsin or pepsin/chymotrypsin. The overall results support the hypothesis that the binding of bioactive peptides to β-Lg A could improve their resistance to proteolysis, and thus could contribute to maintain their structural integrity and bioactivity during gastrointestinal transit.

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Une forte demande, associée à des coûts de production locaux parmi les plus élevés au monde, a fait du Japon le plus gros importateur de viande de porc avec environ 20 % des achats mondiaux. Pour les pays exportateurs que sont le Danemark, les États-Unis et le Canada, les enjeux économiques liés à l’état de la compétition sur ce marché d’exportation séduisant mais fortement concurrentiel se révèlent donc considérables. Dès lors, il s’avère pour eux primordial de pouvoir y évaluer leur compétitivité. Dans ce travail, la méthode de Goldberg et Knetter (1999), qui repose sur l’approche du pouvoir de marché par l’élasticité de la demande résiduelle, est mise en œuvre. L’analyse préalable des séries temporelles utilisées est réalisée, et en particulier un test de racine unitaire basé sur le rééchantillonnage est développé. Les résultats d’estimation suggèrent que le marché japonais d’importation de viande de porc est imparfaitement concurrentiel. / A strong demand, together with high local production costs, made Japan become the world’s biggest importer of swine meat. For Denmark, Canada and the USA, three important exporters, the state of the competition on this attractive but strongly competitive market of export is of the highest importance. Thus, it turns out essential for them to be able to estimate their competitiveness. In this paper, the method proposed by Goldberg and Knetter (1999), based on the measure of the residual demand elasticity, is implemented. The time series analysis is emphasized, with the development and use of a bootstrap unit root test. Estimation results bring finally to light the imperfect competition characterizing the Japanese market of swine meat.