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Biological testing of cyclopropene analogues of insect pheromones and green leaf volatilesNyman, Susan January 1998 (has links)
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Estrutura molecular comparativa dos isoinibidores de α-Amilase do feijão (Phaseolus vulgaris) / Molecular structure of alpha-amylase isoinibitors from beans (Phaseolus vulgaris): a comparativeFinardi Filho, Flavio 03 April 1991 (has links)
Foram purificados dois isoinibidores de α-amilase (IAs) do feijão preto, Phaseolus vulgaris, cv. Rico 23, através de extração aquosa, precipitação fracionada com sulfato de amônio, diálise contra água destilada e cromatografias em colunas de troca iônica, interação hidrofóbica e peneira molecular. Foram analisadas as caracteristicas químicas dos inibidores (I-1 e I-2), apresentando: 9,9 e 12,1% de carboidratos, 58 e 51 KDaltons de peso molecular, 4,70 e 4,65 como pontos isoelétricos e 13,4 e 36,7 de hidrofobicidade superficial, respectivamente. Também foram analisados o conteúdo de amino ácidos, os mapas trípticos, bem como as condições de dissociação molecular e mudanças conformacionais por agentes químicos e temperatura, avaliadas em SDS-PAGE, calorimetria diferencial e emissão de fluorescência. A separação das subunidades peptídicas foi realizada por cromatografia em DEAE-celulose-uréia 6M, procedendo-se o seqüenciamento parcial de 3 peptídeos isolados. A confrontação das seqüências obtidas com a seqüência da var. Greensleaves revelou homologias de até 59%. Porém, diferenças marcantes entre o I-1 e o I-2 demonstram que essas proteínas devem ser sintetizadas a partir de DNAs distintos. As proteínas isoladas são comprovadamente isoinibidores pertencentes a uma nova família de inibidores de α-amilase específica dos Phaseolus vulgaris. / Two α-amylase isoinhibitors, I-1 and I-2, were purified from black beans Phaseolus vulgaris, cv. Rico 23. Both are glycoproteins acting on mammalian and insect α-amylases, having similar isoelectric points, 4.70 and 4.65, and aminoacid composition, but showing different molecular weights, 58 and 51 KDaltons, and surface hydrophobicity, 13.4 and 36.7, respectivily. Conformational changes due to dissociating agents and temperature were detected by SDS-PAGE, DSC and by following the fluorescence emission. The peptides dissociated by urea-SDS-β-mercaptoethanol were isolated on a urea-DEAE-celulose column. Three of the isolated peptides were sequenced showing up to 59% homology with the deduced sequence from the inhibitor of the var. Greensleaves. In spite of the similarity, they seem to be sythesizes by different DNAs.
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Estrutura molecular comparativa dos isoinibidores de α-Amilase do feijão (Phaseolus vulgaris) / Molecular structure of alpha-amylase isoinibitors from beans (Phaseolus vulgaris): a comparativeFlavio Finardi Filho 03 April 1991 (has links)
Foram purificados dois isoinibidores de α-amilase (IAs) do feijão preto, Phaseolus vulgaris, cv. Rico 23, através de extração aquosa, precipitação fracionada com sulfato de amônio, diálise contra água destilada e cromatografias em colunas de troca iônica, interação hidrofóbica e peneira molecular. Foram analisadas as caracteristicas químicas dos inibidores (I-1 e I-2), apresentando: 9,9 e 12,1% de carboidratos, 58 e 51 KDaltons de peso molecular, 4,70 e 4,65 como pontos isoelétricos e 13,4 e 36,7 de hidrofobicidade superficial, respectivamente. Também foram analisados o conteúdo de amino ácidos, os mapas trípticos, bem como as condições de dissociação molecular e mudanças conformacionais por agentes químicos e temperatura, avaliadas em SDS-PAGE, calorimetria diferencial e emissão de fluorescência. A separação das subunidades peptídicas foi realizada por cromatografia em DEAE-celulose-uréia 6M, procedendo-se o seqüenciamento parcial de 3 peptídeos isolados. A confrontação das seqüências obtidas com a seqüência da var. Greensleaves revelou homologias de até 59%. Porém, diferenças marcantes entre o I-1 e o I-2 demonstram que essas proteínas devem ser sintetizadas a partir de DNAs distintos. As proteínas isoladas são comprovadamente isoinibidores pertencentes a uma nova família de inibidores de α-amilase específica dos Phaseolus vulgaris. / Two α-amylase isoinhibitors, I-1 and I-2, were purified from black beans Phaseolus vulgaris, cv. Rico 23. Both are glycoproteins acting on mammalian and insect α-amylases, having similar isoelectric points, 4.70 and 4.65, and aminoacid composition, but showing different molecular weights, 58 and 51 KDaltons, and surface hydrophobicity, 13.4 and 36.7, respectivily. Conformational changes due to dissociating agents and temperature were detected by SDS-PAGE, DSC and by following the fluorescence emission. The peptides dissociated by urea-SDS-β-mercaptoethanol were isolated on a urea-DEAE-celulose column. Three of the isolated peptides were sequenced showing up to 59% homology with the deduced sequence from the inhibitor of the var. Greensleaves. In spite of the similarity, they seem to be sythesizes by different DNAs.
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Parâmetros estruturais do inibidor de α-amilase de feijão (Phaseolus vulgaris) / Structural parameters of the α-amylase inhibitor from beans (Phaseolus vulgaris)Finardi Filho, Flavio 08 August 1983 (has links)
Não consta resumo na publicação. / The α-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris is a glucoprotein with a Molecular Weight of 53,000 daltons and an isoelectric point of 4.35. It can be dissociated by SDS or guanidin in three subunities having molecular weight of 17,500, 16,000 and 13,500. The molecule has 400 amino acid residues and no disulfide brigde. The C and N terminal amino acid are respectively: leucine and tyrosine and threonine, alanine, and glutamic acid. It is resistent to proteolysis in the native state.
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Parâmetros estruturais do inibidor de α-amilase de feijão (Phaseolus vulgaris) / Structural parameters of the α-amylase inhibitor from beans (Phaseolus vulgaris)Flavio Finardi Filho 08 August 1983 (has links)
Não consta resumo na publicação. / The α-amylase inhibitor from Phaseolus vulgaris is a glucoprotein with a Molecular Weight of 53,000 daltons and an isoelectric point of 4.35. It can be dissociated by SDS or guanidin in three subunities having molecular weight of 17,500, 16,000 and 13,500. The molecule has 400 amino acid residues and no disulfide brigde. The C and N terminal amino acid are respectively: leucine and tyrosine and threonine, alanine, and glutamic acid. It is resistent to proteolysis in the native state.
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