Les télomères, une structure spécialisée retrouvée à l'extrémité des chromosomes, protègent le matériel génétique et permettent, entre autres, la réplication complète du génome. Par ses fonctions essentielles, le télomère est protégé par un capuchon composé de différentes protéines ayant chacune un rôle particulier à jouer. Parmi ces protéines se retrouve Cdc13p, une protéine essentielle, se liant à la toute fin du télomère. Cdc13p protège le télomère contre la dégradation par des exonucléases. Il est connu qu'en absence de Cdc13p, la cellule va subir une dégradation du brin télomérique C-riche, engendrant une accumulation d'ADN simple brin. Par contre, il n'est pas encore connu si cette dégradation est associée à une phase particulière du cycle cellulaire ou si elle se déroule tout-au-long de celui-ci. Pour répondre à cette interrogation, une analyse de l'accumulation d'ADN simple brin au télomère en fonction du cycle cellulaire a été effectuée à l'aide d'un allèle thermosensible du gène CDC13, l'allèle cdc13-1 [exposant] ts, en conditions restrictives. Les résultats obtenus suggèrent que la dégradation engendrée par la perte de fonction de protection de la protéine Cdc13p nécessite un premier passage dans la phase S du cycle cellulaire et qu'elle s'effectue lors du passage en phase G2/M. En parallèle, une vérification de la présence de la protéine Cdc13-1p en comparaison à Cdc13p, à température restrictive, a été effectuée par immunobuvardage de type Western afin de s'assurer que les phénotypes observés étaient réellement attribuable à une perte de fonction de la protéine et non à une dégradation de celle-ci via le système de contrôle de qualité associé à la protéine San1p. En plus de protéger le télomère, Cdc13p participe aussi au recrutement de la télomérase, l'enzyme responsable de la synthèse des télomères chez les eucaryotes. Cette ribonucléoprotéine est composée d'une transcriptase inverse, Est2p, de protéines accessoires et d'une composante ARN, TLC1 chez la levure, qui dicte l'ajout de séquence nucléotidique télomérique. Des recherches ont démontré que la liaison de l'ARN de la télomérase à l'holoenzyme ne nécessite pas une séquence spécifique, mais plutôt une structure particulière dans l'ARN. Plus particulièrement, la présence d'un pseudonoeud dans la région de liaison à Est2p a dernièrement été suggérée chez Saccharomyces cervisiae. Sachant que la présence d'une telle structure a aussi été suggérée chez d'autres organismes, tel Tetrahymena thermophila et l'humain, et qu'elle s'avère normalement nécessaire à l'obtention d'activité télomérase, il a été hypothétisé qu'elle pourrait être commune à tous les ARNs de la télomérase. Dès lors, des études biochimiques et structurales à l'aide de différentes constructions ont été entreprises afin de tenter de déterminer la présence ainsi que la structure d'un potentiel pseudonoeud dans l'ARN TLC1. Bien que les résultats obtenus ne puissent prouver directement la présence d'une telle structure chez TLC1, ils tendent tous à démontrer sa présence. De plus, un profil télomérique caractéristique d'un survivant de type I a été observé pour une souche de levure ¨rad52[delta], suggérant l'existence d'une voie, permettant à une cellule de devenir un survivant, indépendante de la protéine Rad52p. Cette situation avait, jusqu'à présent, seulement été observée en absence de la protéine Exo1p, la principale exonucléase active au télomère.