L'étude des champignons saprophytes tel que Phanerochaete chrysosporium est fondamentale car ces organismes, capables de dégrader la lignine, ont un fort potentiel en biotechnologie. Il a été démontré que la bactérie Sphingobium sp. SYK-6 possède des enzymes (ligE, ligF et ligG) appartenant à la famille des glutathion transférases (GST) qui successivement réduisent le lien éther (rôle éthérase) entre les unités de la lignine et déglutathionylent le produit dérivé conjugué (rôle lyase). Ce travail expose les relations entre la structure et la fonction des LigE, F et G de Sphingobium sp. SYK-6 et de deux classes de GST du champignon saprophyte Phanerochaete chrysosporium : une potentiellement liée aux éthérases (GSTFuA) et une potentiellement reliée aux lyases (GST Xi). Les structures cristallographiques des GSTFuA1, 2 et 3 de P. chrysosporium ont été résolues. L'analyse des modèles a permis de révéler une nouvelle classe structurale de GST avec des propriétés uniques. Ces caractéristiques ont pu être reliées à la fonction de ligandine et au profil catalytique de cette nouvelle classe de GST. Parallèlement, les études structurales des LigE et F de Sphingobium sp. SYK-6 sont en voie d'achèvement. La structure cristallographique de la GSTX1 de P. chrysosporium présente des caractéristiques structurales spécifiques qui nous ont conduit à la proposer comme leader d'une nouvelle classe structurale nommée Xi. L'enzyme ne présente pas d'activité lyase vis-à-vis des substrats des LigG, mais en revanche possède une fonction hydroquinone réductase (GHR). Parallèlement, la LigG a été étudiée, et s'apparente structuralement et fonctionnellement la classe Oméga des GST / Phanerochaete chrysosporium is a very interesting saprophytic fungus because it decays wood, by degrading lignin while leaving cellulose which is a renewable source of energy. The soil bacterium Sphingobium sp. SYK-6 possesses enzymes (LigE, LigF and LigG) that cleave the beta-aryl ether linkage of lignin model compounds. LigE and LigF are glutathione dependent enzymes that reduce the ether bond (etherase activity) and LigG catalyzes the elimination of glutathione (lyase activity). This study presents the structure-function relationships of Lig enzymes and of two new classes of GST from P. chrysosporium : one potentially related to LigE (GSTFuA) and one potentially connected to LigG (GST Xi). The crystallographic structures of GSTFuA1, 2 and 3 from P. chrysosporium were solved. The analysis of the models reveals a new structural class of GST with unique properties. These characteristics could be connected to the ligandin function and to the catalytic pattern of this new class of GST. In parallel, structural studies of LigE and LigF from Sphingobium sp. SYK-6 are nearly completed. The crystallographic structure of the GSTX1 from P. chrysosporium exhibits specific structural properties which allowed us to define a new structural class (Xi) in the GST superfamily. The enzyme is a S-glutathionyl-(chloro)hydroquinone reductase (GHR) that does not present a lyase activity with LigG substrate. In parallel, high resolution structure of LigG was obtained; this enzyme can be related structurally and functionally to the GST Omega class