Submitted by Karem Dantas (karem.c.dantas@gmail.com) on 2018-10-08T14:28:45Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) Dissertação final.pdf: 1168933 bytes, checksum: 9688e8ec6e5adc13bd5abadc8729b6b7 (MD5) / Approved for entry into archive by Marcos Roberto Gomes (mrobertosg@gmail.com) on 2018-10-08T14:47:56Z (GMT) No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) Dissertação final.pdf: 1168933 bytes, checksum: 9688e8ec6e5adc13bd5abadc8729b6b7 (MD5) / Approved for entry into archive by Divisão de Documentação/BC Biblioteca Central (ddbc@ufam.edu.br) on 2018-10-09T15:55:38Z (GMT) No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) Dissertação final.pdf: 1168933 bytes, checksum: 9688e8ec6e5adc13bd5abadc8729b6b7 (MD5) / Made available in DSpace on 2018-10-09T15:55:38Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 0 bytes, checksum: d41d8cd98f00b204e9800998ecf8427e (MD5) Dissertação final.pdf: 1168933 bytes, checksum: 9688e8ec6e5adc13bd5abadc8729b6b7 (MD5) Previous issue date: 2018-05-18 / CNPq - Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Indisponível / O aproveitamento integral dos recursos pesqueiros tem produzido muitas pesquisas sobre os aspec-tos tecnológicos e nutricionais com fins comerciais de várias espécies incentivando o crescimento industrial. Responsáveis pelo aumento do ônus ambiental mas ricos em colágeno e outras biomolé-culas, os resíduos do processamento do pescado tornam-se subprodutos de maior valor comercial. Por tais motivos a presente pesquisa contemplou o aproveitamento de aqueles resíduos e ou subpro-dutos para extrair colágeno, nesse caso, da pele do pirarucu (Arapaima gigas) que é uma espécie emblemática da Bacia Amazônica, e em vez de descartar eles, esses resíduos tornou-se atrativo para o seu estudo e viabilização na extração de biomoléculas, especialmente o colágeno, tendo em vista a sua ampla aplicabilidade científica e biotecnológica. O processo de extração contou de duas etapas principais, a primeira de pré tratamento da pele com uma solução NaOH 0,05M, álcool butílico 10% e a segunda que é de extração do colágeno com uma solução de ácido acético 0,5M. Todo o processo foi realizada a 20°C. Após ter realizado o processo de extração foram realizados os análi-ses de caracterização do colágeno. O rendimento obtido foi de 27,8% e por meio do SDS PAGE (Eletroforese em gel de poliacrilamina - Dodecil sulfato de sódio) foi determinado que o colágeno obtido é do tipo I. Esse colágeno mostrou maior solubilidade relativa em pH 3 e diminuição da so-lubilidade a partir do 3% de concentração de NaCl. A temperatura de desnaturação do colágeno foi de 38,1°C e sua estrutura molecular permaneceu intata durante todo o processo de extração o qual foi visualizada mediante a técnica do FTIR (espectrofotometria de infravermelho com transformada de Fourier), apresentando um rádio de absorção de aproximadamente 1. Os resultados obtidos mos-traram que é possível obter colágeno a 20°C a partir da pele de pirarucu, o colágeno obtido apresen-ta as características típicas do colágeno tipo I comercial e o procedimento utilizado sugere ser uma alternativa interessante para a extração do colágeno da pele do pirarucu pois com esse procedimento de extração utilizado o colágeno obtido manteve a sua estrutura molecular da tripla hélice estável; dando a conhecer à sociedade que o aproveitamento integral e sustentável dos recursos pesqueiros, nesse caso do pirarucu, é uma alternativa para o crescimento industrial e diminuição de poluição ambiental gerando novos produtos a partir de resíduos obtidos do processamente do pescado.

Submitted by Fabio Sobreira Campos da Costa (fabio.sobreira@ufpe.br) on 2016-07-22T13:02:35Z No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Dissertação Flávia Thuane Duarte do Monte (PDF).pdf: 1029138 bytes, checksum: ded4d1bd5809aa8f26493c20c0169546 (MD5) / Made available in DSpace on 2016-07-22T13:02:35Z (GMT). No. of bitstreams: 2 license_rdf: 1232 bytes, checksum: 66e71c371cc565284e70f40736c94386 (MD5) Dissertação Flávia Thuane Duarte do Monte (PDF).pdf: 1029138 bytes, checksum: ded4d1bd5809aa8f26493c20c0169546 (MD5) Previous issue date: 2016-02-22 / FACEPE / O colágeno é a proteína fibrosa de origem animal mais abundante, que representa 30% de proteína total e 6% em peso no corpo humano. A pele e os ossos de bovinos e suínos geralmente são as principais fontes de colágeno e gelatina. No entanto, devido ao risco de transferência de zoonoses, existe uma necessidade de obtenção desta proteína por meio de outras fontes. A pescada amarela (Cynoscion acoupa) é um importante representante da pesca nacional e possui grande valor comercial. O objetivo deste estudo foi utilizar resíduos do processamento de pescada amarela para obter colágeno e sugerir sua utilização como fonte alternativa para o colágeno mamífero. Colágeno pepsino solúvel (PSC) foi isolado a partir de escamas de pescada amarela e caracterizado com sucesso. O rendimento da extração de PSC foi de 8,3% (baseado no peso seco). A SDS-PAGE (7,5%) mostrou que o padrão de bandas do PSC consistiu de uma cadeia α1 e α2 na proporção de 2:1, bem como cadeias β e γ, sendo caracterizado como colágeno do tipo I. O espectro de absorção ultravioleta (UV) mostrou uma máxima absorção em 222 nm. PSC foi solúvel na faixa de pH de 1 à 4, com a máxima solubilidade em pH 1. O colágeno também demonstrou maior solubilidade na faixa de concentração de 0 à 2% (w/v) de NaCl. A temperatura máxima de transição (Tmax) para PSC foi de 30,4°C, tal como determinado por calorimetria exploratória diferencial (DSC). Os resultados obtidos neste estudo indicam a possibilidade do uso de escamas de pescada amarela como uma fonte de colágeno do tipo I, com grande potencial para aplicações biotecnológicas. / Collagen is the most abundant fibrous protein of animal origin, representing 30% of the total protein and 6% in weight of the human body. The skin and bones of bovines and pigs usually are the main sources of collagen. However, due to the risk of transfer of diseases, there is a need for obtaining this protein form other sources. The acoupa weakfish (Cynoscion acoupa) is an important representative of the national fishing and has great commercial value. The aim of this study was to use acoupa weakfish waste processing for obtain collagen and suggest its use as an alternative source mammal collagen. Pepsin soluble collagen (PSC) from scales of acoupa weakfish was isolated and characterized. The yield of PSC was 8.3% (based on dry weight). SDS-PAGE (7.5%) pattern showed that both PSC consisted of one α1 and one α2 chains in proportion 2:1, as well as β and  chains, and were characterized to be type I collagen. The PSC ultraviolet (UV) absorption spectrum showed a maximum absorption at 222 nm. The PSC was soluble at pH between 1 and 4, with maximum solubility at pH 1. He have also shown solubility majority at NaCl concentration from 0 to 2% (w/v). The maximum transition temperature (Tmax) for PSC was 30.4°C, as determined by differential scanning calorimetry (DSC). The results obtained in this study indicate the possibility of using acoupa weakfish scales as a source of type I collagen with great potential for biotechnological application.