Chez les espèces végétales soumises à dessiccation, les réserves lipidiques des graines sont stockées sous forme de globules, les oléosomes. Ces oléosomes sont composés d'un cœur de triglycérides (TGs), entouré d'une monocouche de phospholipides (PLs) dans laquelle s'insèrent de petites protéines, majoritairement des oléosines. Ces protéines sont constituées de trois domaines : N- et C-terminaux amphiphiles et un segment central hydrophobe de 72 acides aminés très conservé. Les oléosines sont certainement des protéines de structure et par leur présence, les oléosomes ne coalescent pas, même lors de la re-imbibition de la graine au moment de la germination. Bien que les levures présentent des organites de stockage similaires à ceux des végétaux, leur pool protéique est très différent. Nous avons cloné et exprimé deux isoformes d'oléosines d'A. thaliana dans E. coli et dans Y. lipolytica. Les oléosines exprimées chez la levure sont bien dirigées vers le corps lipidique. Par ailleurs, les oléosines exprimées chez la bactérie ont été purifiées à l'homogénéité en conditions dénaturantes. Par des études in silico et in vitro d'oléosine, nous postulons que le segment hydrophobe est organisé en hélices α. Des études de tension de surface ont montré que les oléosines recombinantes purifiées pouvaient s'insérer à des interfaces eau / huile et qu'elles en abaissaient fortement la tension de surface (ceci mieux que des caséines β). Elles peuvent aussi s'insérer dans des monocouches de PLs situées à l'interface eau / air. Les oléosines des végétaux présentent donc bien des caractéristiques d'émulsifiant huile dans eau.

Chez les espèces végétales soumises à dessiccation, les réserves lipidiques des graines sont stockées sous forme de globules, les oléosomes. Ces oléosomes sont composés d'un cœur de triglycérides (TGs), entouré d'une monocouche de phospholipides (PLs) dans laquelle s'insèrent de petites protéines, majoritairement des oléosines. Ces protéines sont constituées de trois domaines: N- et C-terminaux amphiphiles et un segment central hydrophobe de 72 acides aminés très conservé. Les oléosines sont certainement des protéines de structure et par leur présence, les oléosomes ne coalescent pas, même lors de la re-imbibition de la graine au moment de la germination. Bien que les levures présentent des organites de stockage similaires à ceux des végétaux, leur pool protéique est très différent. Nous avons cloné et exprimé deux isoformes d'oléosines d'A. thaliana dans E. coli et dans Y. lipolytica. Les oléosines exprimées chez la levure sont bien dirigées vers le corps lipidique. Par ailleurs, les oléosines exprimées chez la bactérie ont été purifiées à l'homogénéité en conditions dénaturantes. Par des études in silico et in vitro d'oléosine, nous postulons que le segment hydrophobe est organisé en hélices α. Des études de tension de surface ont montré que les oléosines recombinantes purifiées pouvaient s'insérer à des interfaces eau / huile et qu'elles en abaissaient fortement la tension de surface (ceci mieux que des caséines β). Elles peuvent aussi s'insérer dans des monocouches de PLs situées à l'interface eau / air. Les oléosines des végétaux présentent donc bien des caractéristiques d'émulsifiant huile dans eau.