Organic semiconductor interfaces are promising materials for use in next-generation electronic and optoelectronic devices. Current models for metal-organic interfacial electronic structure and dynamics are inadequate for strongly hybridized systems. This work aims to address this issue by identifying the factors most important for understanding chemisorbed interfaces with an eye towards tuning the interfacial properties. Here, I present the results of my research on chemisorbed interfaces formed between thin-films of phthalocyanine molecules grown on monocrystalline Cu(110). Using atomically-resolved nanoscale imaging in combination with surface-sensitive photoemission techniques, I show that single-molecule level interactions control the structural and electronic properties of the interface. I then demonstrate that surface modifications aimed at controlling interfacial interactions are an effective way to tailor the physical and electronic structure of the interface. This dissertation details a systematic investigation of the effect of molecular and surface functionalization on interfacial interactions. To understand the role of molecular structure, two types of phthalocyanine (Pc) molecules are studied: non-planar, dipolar molecules (TiOPc), and planar, non-polar molecules (H2Pc and CuPc). Multiple adsorption configurations for TiOPc lead to configuration-dependent self-assembly, Kondo screening, and electronic energy-level alignment. To understand the role of surface structure, the Cu(110) surface is textured and passivated by oxygen chemisorption prior to molecular deposition, which gives control over thin-film growth and interfacial electronic structure in H2Pc and CuPc films. Overall, the work presented here demonstrates a method for understanding interfacial electronic structure of strongly hybridized interfaces, an important first step towards developing more robust models for metal-organic interfaces, and reliable, predictive tuning of interfacial properties.

In this work ways of preparation of thin epitaxial cerium oxide film on Cu(110) surface were studied. X-ray photoelectron spectroscopy (XPS), X-ray photoelectron difraction (XPD), low energy electron difraction (LEED), ion scattering spectroscopy (ISS) and scanning tunneling microscopy (STM) were used for the characterization of prepared systems. The island structure of CeO2 was prepared by the method of reactive evaporation in oxygen atmosphere. The influence of temperature on the electronic structure and morphology was studied. At the temperature above 550 ˚C partial reduction to Ce2O3 and reordering of the islands to the CeO2(331) structure was observed. The ceria promoted oxidation of copper surface was approved, since the clean c(6x2) reconstruction of the surface was observed at the oxygen exposure 1,5 order of magnitude lower then on Cu(110) alone. The other model system was prepared by cerium evaporation to the oxygen precovered Cu(110) surface. The mix of (2x1) and c(6x2) surface reconstruction was formed by oxygen exposition at 300 ˚C. Cerium was deposited on this surface, also at 300 ˚C. During the following heating to 500 ˚C the formation of epitaxial film Ce2O3(0001) was observed, accompanied by the formation of large hundreds nm long smooth band structures in the [11̄0] direction.

The adsorption of biologically active molecules, such as the DNA bases, amino acids, on solid surfaces has been the subject of a number of experimental and theoretical studies in the past years. The understanding of the self-assembly mechanism of bioactive molecules on surfaces not only is fundamentally important in the preparation of bioactive surfaces, but also provides us insight into the origins of life and homo-chirality in nature. In this thesis, the adsorption behaviour of adenine and phenylglycine molecules on the Cu(110) surface has been investigated in order to understand the effect of experimental parameters like coverage, annealing temperature etc. on the molecular orientation and the ordering of the adlayer structures. The thesis is organised in six parts: Chapter I gives an introduction to the relevance of surface sciences studies, describing the phenomena of surface chirality and molecular adsorption behaviours on surfaces. Chapter II gives an overview of the experimental techniques and introduces basic concepts of theoretical calculation. Chapter III investigates the effect of experimental parameters, e.g. surface coverage, annealing temperature and substrate temperature on molecular diffusion, molecular orientation and ordering of the adlayer structures. LT-STM examination of the contrast variations of adenine chains and isolated adsorbate as a function of the tip-sample bias voltage is also presented with the aim to understand the tunnelling mechanism. Chapter IV shows RAIR spectra studies of the evolution of phenylglycine molecular orientation as a function of surface coverage at room temperature. The adsorption geometry and binding nature of phenylglycine is discussed. Chapter V concerns with the adsorption behaviours of phenylglycine and adenine on Cu(110) surface pre-covered with oxygen. Chapter VI summarises the conclusions and describes the outlook of some future work.

Interaktion der FO Statoruntereinheiten a und b der ATP-Synthase aus Escherichia coli Die ATP-Synthase nimmt im Energiestoffwechsel vieler Organismen eine zentrale Stellung ein und ist ubiquitär in strukturell und funktionell homologer Form bei eukaryotischen Zellen in der inneren Mitochondrienmembran, der Thylakoidmembran von Chloroplasten und in der Cytoplasmamembran von Prokaryoten zu finden. Besonders zwischen F-, V- und A-Typ ATPasen bestehen strukturelle Ähnlichkeiten im Aufbaus des Gesamtenzyms aus zwei großen Subkomplexen. Darüber hinaus weisen die F-Typ ATPasen aller Organismen hohe Sequenzhomologien auf, welche sich auch in strukturellen Gemeinsamkeiten widerspiegeln. Als "Modellenzym" dient die FOF1 ATPase aus dem Enterobakterium Escherichia coli. Es setzt sich aus acht funktionell verschiedenen Untereinheiten zusammen, die unter Hydrolysebedingungen relativ zueinander rotieren. Die Unterteilung der Enzymstruktur in Rotor (g e -c-Oligomer) und Stator (a 3b 3d ab2) erfordert das Vorhandensein einer stabilisierenden Struktur, dem sog. "second stalk". Im Hinblick auf den Mechanismus der rotierenden ATP-Synthase und dem Modell der elastischen Kopplung erscheint die Untereinheit b geeignet, um die durch das g e -c-Oligomer aufgebaute Rotationsspannung zu speichern. Wie die beiden b Untereinheiten mit den anderen FO Untereinheiten a bzw. c interagieren ist weitgehend unbekannt. In der vorliegenden Dissertation wurden die Untereinheiten a und b auf mögliche Interaktionsstellen mit anderen Enzymuntereinheiten mittels genetisch eingefügte Cysteine und anschließender chemischer Quervernetzung untersucht. In der hier vorgestellten Arbeit konnte gezeigt werden, dass es mit dem Nulllängen Cross-linker Cu(1,10-Phenanthrolin)2SO4 [CuP] in der Region bP28C-bE39C möglich ist, Quervernetzungen zur Untereinheit a zu erzeugen. Mit den heterobifunktionellen Cross-linkern Benzophenon-4-maleimid [BPM] und N-[4-(p-Azidosalicylamido)butyl]-3´-(2´-pyridydithio)propionamid [APDP] vergrößert sich diese Region. Dabei sind die a-b Interaktionen in einer gewissen Periodizität (bP28C, bL29C, bM30C, bA31C, bK38C und bE39C) zu beobachten, was für eine Beteiligung beider b Untereinheiten spricht. Neben dem immunologischen Nachweis durch Antikörper, konnte auch über ein N-terminales Polyhistidinmotiv (His12) gezeigt werden, dass eine Interaktion zwischen den Untereinheiten a und b ausbildet wird. Der aN-His12-b Cross-link kann mittels Ni-NTA Affinitätschromatographie aufgereinigt werden. b-Dimerisierungen konnten für die Reste bS60C, bL65C und die Region bY24C-bA45C nachgewiesen werden. Der relative Abstand der b Untereinheiten zueinander nimmt dabei in ihrem Verlauf vom Cytoplasma in Richtung Membran zu, wie mit den Cross-link Reagenzien CuP, BPM und APDP gezeigt werden konnte. Ausgehend von der Untereinheit a konnten für die Reste aS27C, aN33C, aA130C, aG173C, aP182C, aN184C, aS202C und aG227C ebenfalls CuP vermittelte Quervernetzungen mit der Untereinheit b nachgewiesen werden. Die Reaktion an der Position aS27C weist auf eine cytoplasmatische Lokalisation des N-Terminus hin, die in einem 6 Transmembran-Sekundärstrukturmodell vorgeschlagen wird. Mit BPM konnte die Nähe der Aminosäuren aN33C und aP182C zum c-Oligomer gezeigt werden.