L'amibe Dictyostelium discoideum sécrète des corps multilamellaires (CMLs) à partir de sa voie endocytique lorsqu'elle est cultivée en présence de bactéries. L'objectif de la présente étude consistait à comprendre le rôle des CMLs dans la physiologie de D. discoideum en caractérisant l'antigène de l'anticorps H36 présent sur les CMLs et celui de l'anticorps H72 qui se retrouve dans la voie endocytique. L'identification des antigènes a été réalisée par une immunoprécipitation suivie par une analyse en spectrométrie de masse. L'identité de l'antigène H36 a été déterminée et a été confirmée par des analyses en Western blot pour être la protease cprG aussi nommée CP7. Dans le cas de l'anticorps H72, l'identification n'a pas été fructueuse. Cette étude démontre que les CMLs sécrétés contiennent donc la protease cprG. Il s'agit de la deuxième description de l'association d'une protease avec des structures membranaires sécrétées par l'amibe D. discoideum.

Tableau d'honneur de la Faculté des études supérieures et postdorales, 2015-2016 / Plusieurs protozoaires se nourrissant de bactéries peuvent sécréter des corps multilamellaires (CML) dans lesquels se retrouvent certaines bactéries pathogènes ayant résisté à la digestion par la cellule hôte. Ces bactéries enrobées dans des CML bénéficient de protections supplémentaires contre divers stress et sont susceptibles d’être aérosolisées et inhalées par l’humain. La présente étude visait à élucider le rôle physiologique des CML et les mécanismes de leur formation chez l’amibe modèle Dictyostelium discoideum. L’analyse en spectrométrie de masse du contenu protéique des CML a révélé la présence de quatre protéines majeures, incluant SctA communément associée aux pycnosomes. La fonction biologique des CML reste inconnue, mais il a été déterminé que les amibes et autres protozoaires pouvaient réinternaliser les CML sécrétés. Ces résultats permettent d’orienter les recherches afin d’élucider le véritable rôle des CML et ainsi mieux comprendre leur implication dans la transmission de bactéries pathogènes d’origine environnementale. / Many protozoa that feed on bacteria secrete multilamellar bodies (MLBs). MLBs have been found to harbour pathogenic bacteria that are resistant to degradation by the host cell. MLBs serve to protect these bacteria from various external stresses and could be aerosolized and subsequently inhaled by humans. The aim of this study was to elucidate the physiological role of MLBs and the mechanisms governing their formation in the model amoeba Dictyostelium discoideum. Mass spectrometric analyses of purified MLBs revealed the presence of four major proteins, including SctA, a protein generally associated with pycnosomes. The biological function of MLBs remains unclear, but we demonstrated that the amoeba and another protozoan can reinternalize secreted MLBs. These results provide new insight into the role of MLBs in the cell and deepen our understanding of the involvement of MLBs in the transmission of environmental pathogenic bacteria.