Dans leurs membranes natives, les protéines membranaires peuvent former des assemblages multimériques impliqués dans un grande variété de processus biologiques, de la transduction du signal à la structuration d'organelles. Leur agrégation est influencée par relations qu'elles entretiennent avec la membrane. Au cours de cette thèse, j'étudie l'influence mutuelle des protéines membranaires et de leur environnement au moyen de simulations numériques. L'étude d'un un complexe peptide-détergent modèle a révélé la présence d'une compétition entre deux forces : la cohésion entre les détergents maintenant la structure micellaire, et les interactions adhésives à certaines surfaces peptidiques. L'équilibre entre ces forces conduit à une frustration du système et à l'exposition de surfaces hydrophobes au solvant, expliquant les phénomènes d'agrégations observées expérimentalement. Ces résultats montrent l'importance de la topologie des surfaces du peptide dans l'organisation du complexe. Pour caractériser l'influence de la composante protéique sur les amphiphiles, un estimateur d'entropie configurationelle des chaînes grasses a été développé. Les mesures réalisées sur 15 systèmes membranaires gros grains montrent que la capacité des protéines à apparier l'épaisseur hydrophobe membranaire à la leur est le facteur principal responsable des variations entropiques. Cependant, au delà des simples contributions de l'épaisseur hydrophobe protéique, la diversité des comportements observés dans la première couche de lipides au contact avec la protéine montre bien un rôle de la topologie dans la modulation des interactions. Les variations observées à plus longues distances semblent alors être un facteur clé dans les interactions entre protéines membranaires. Dans le cadre d'une collaboration, la description d'un membranaire par microscopie à force atomique haute vitesse a permis de caractériser le paysage énergétique des interactions entre protéines membranaires. En combinant ces résultats avec ceux obtenus par simulations de dynamiques moléculaires, des chemins basses énergies on pu être identifiés et soulignent de nouveau l'importance des lipides dans l'organisation et la dynamique des agrégats protéiques. L'ensemble de ces données permettent alors de mieux comprendre l'influence mutuelle entre les protéines et les amphiphiles constituant leur environnement et les phénomènes d'agrégation protéiques dans un contexte biologique et expérimental. / In their native membranes, membrane proteins can form multimeric assemblies implicated in a wide range of biological processes, from signal transduction to organelle structure. Their aggregation is influenced by the relations they have with the membrane. Through this thesis, I study the mutual influence between membrane proteins and their environment using numerical simulations. The study of a model protein detergent complex has revealed the presence of two competing forces : cohesion between detergents maintaining the micellar structure, and adhesive interactions to certain peptide surfaces. The balance between these forces leads to a certain frustration of the system, and to the exposure of hydrophobic surfaces to the solvent, explaining phenomena observed experimentally. These results show the importance of peptide surface topology on the organization of the complex. To characterize the influence of the protein component on amphiphiles, a configuartional entropy estimator has been developed. Measures realized on 15 coarse grained membrane systems show that the protein ability to match the membrane hydrophobic thickness to its own is the main factor responsible for entropic variations. However, beyond the simple contributions of protein hydrophobic width, the variety of behaviors in the first shell of lipids show a role of proteins in interaction modulation. Variations observed at longer ranges then seem to be a key factor in the interactions between membrane proteins. In the context of a collaboration, the description of a membrane plane by high speed atomic force microscopy allowed to characterize the energetic landscape of interactions between membrane proteins. By combining these results with those obtained by coarse grained molecular dynamics simulations, low energy paths have been identified and underly the importance of lipids in the organization and dynamics of proteins aggregates. All these data allow to further understand the mutual influence between proteins and amphiphiles constituting their environment and the aggregations phenomena in a biological and experimental context.