Cette thèse regroupe une série de travaux concernant la structure et la dynamique des réseaux génétiques. Nous proposons tout d'abord une méthode de conception de réseaux génétiques par évolution in silico. Cette procédure vise à concevoir des motifs réalisant une fonction donnée sans aucune contrainte sur leurs structures a priori. L'algorithme a permis de trouver de nombreux motifs originaux et connus. Une comparaison avec les réseaux existants ainsi que diverses extensions possibles du champ d'application de l'algorithme sont proposées. Nous étudions dans une seconde partie les propriétés d'un motif fréquemment trouvé par cet algorithme et sur représenté dans les réseaux naturels. Ce module de rétroaction mixte (``Mixed Feedback Loop'' ou MFL) est constitué de deux protéines A et B, la protéine A régulant la transcription du gène b, les deux protéines formant un dimère inactif. Une analyse mathématique détaillée de ce module est proposée. En particulier, nous montrons que ce module peut se comporter soit comme un commutateur génétique bistable, soit comme un oscillateur. Un diagramme de phase ainsi qu'une description mathématique précise du cycle de l'oscillateur sont dérivés analytiquement. Enfin, dans une troisième partie, nous nous intéressons plus particulièrement à des exemples biologiques d'oscillateurs génétiques : les horloges circadiennes. Les propriétés générales de ces oscillateurs sont rappelées et un modèle pour l'horloge circadienne de Neurospora crassa, basé sur le réseau MFL, est proposé. En particulier, nous montrons l'importance d'une seconde boucle de rétroaction pour la robustesse des oscillations face à la variation des paramètres.

In this thesis I investigate the effect of amino acid substitutions on secondary structure of proteins. I found that the secondary structure is relatively resistant to mutations, some regions hold the same secondary structure, even though their sequences are very different. Since this effect was observed also for random sequences, I conclude that it is a general property of the amino acid sequence. The particular elements of secondary structures are differentially sensitive to the changes caused by mutations. Protein's sensitivity to mutations depends on the composition of its secondary structure. Some methods of secondary structure prediction are described in the introductory section.