Komplexstrukturen können über NMR-Experimente aufgeklärt werden, die intermolekulare Wechselwirkungen über den Raum detektieren können. Meist kommen dabei NOE- bzw. ROE-Experimente und Weiterentwicklungen dieser Sequenzen zum Einsatz. Auch mit einfachen Versuchen, wie der Bestimmung der Veränderung der chemischen Verschiebungen bei Komplexierung, lassen sich wertvolle Strukturinformationen gewinnen. Durch die Bindung eines Liganden an ein Makromolekül ändern sich viele NMR-spezifische Parameter des Liganden. Dazu gehören NMR-Relaxationszeiten und Diffusionskoeffizienten mit deren Hilfe sich Dissoziationskonstanten der Komplexe ermitteln lassen. Die vorliegende Arbeit beschäftigt sich mit den Möglichkeiten der Identifizierung und Charakterisierung von Ligand-Makromolekül-Interaktionen mittels NMR-Spektroskopie. Drei unterschiedliche Fragestellungen wurden bearbeitet. Einfluss von Harnstoff auf beta-Cyclodextrin-Einschlusskomplexe mit Dipeptiden: Bei kapillarelektrophoretischen Enantiomerentrennungen von Dipeptiden mittels beta-Cyclodextrin kommen häufig sehr hohe Konzentrationen an Harnstoff zum Einsatz, um die Wasserlöslichkeit des beta-CD zu verbessern. Dabei wird die eventuelle Beteiligung des Harnstoffs am Komplex oftmals außer Acht gelassen. Durch den Einsatz unterschiedlichster NMR- und Simulations-Techniken konnte die Beteiligung des Harnstoffs an dem Komplex untersucht und aufgeklärt werden. Relaxationsstudien von Fluorchinolonen mit Micrococcus luteus: Ziel dieser Versuchsreihe war es, anhand von longitudinalen und transversalen Relaxationsmessungen Einblick in das Bindungsverhalten von Fluorchinolonen (Gyrasehemmer) an Bakterienzellen zu erhalten. Mittels der Bestimmung von selektiven 1H-T1-Zeiten in Abhängigkeit des Antibiotikum/Bakterien-Verhältnisses konnten Dissoziationskonstanten der untersuchten Pharmaka an die Bakterienzelle ermittelt werden. Desweiteren wurden 19F-Spin-Spin-Relaxationsexperimente durchgeführt. Proteinbindungsstudien von Gyrasehemmern an BSA: Durch die Bindung von Fluorchinolonen an bovines Serumalbumin ändern sich die scheinbare Molekülmasse und der hydrodynamische Radius des Arzneistoffs stark. Durch selektive T1-Relaxationsmessungen konnten für drei Gyrasehemmer mit unterschiedlichen Proteinbindungseigenschaften die jeweiligen Dissoziationskonstanten an das Albumin ermittelt werden. Eine weitere Möglichkeit Dissoziationskonstanten zu bestimmen war es, Diffusionskoeffizienten bei unterschiedlichen Konzentrationsverhältnissen zu bestimnmen. Über die Ermittlung sogenannter „Affinitätsindices“ war es möglich, die Stärke der Proteinbindung zu charakterisieren. Um den Effekt unterschiedlicher Korrelationszeiten verschiedener Kerne auszumitteln, wurde eine Normalisierung dieser Indices durchgeführt. Auch die Werte dieser Affinitätsindices gaben die Stärke der Proteinbindung der unterschiedlichen Antibiotika sehr gut wider. / The structure of a complex can be clarified by NMR-experiments, which detect intermolecular interactions through space e.g. NOE- and ROE-experiments or further developments of these techniques. Beside these, the determination of the chemical shifts provides useful structural informations. Upon binding to a macromolecule, several NMR-parameters of a small ligand change dramatically. This includes parameters such as different NMR-relaxation times and diffusion coefficients which can be used to determine dissociation constants. The present thesis deals with the possibility of identification and characterization of complexes by NMR-spectroscopy. Three different problems were investigated. Influence of urea to beta-cyclodextrin inclusion complexes with dipeptides: Due to the limited aqueous solubility of beta-CD, enantioseparations utilizing beta-CD as chiral selector are often performed in buffers containing high concentrations of urea. Therefore, the involvement of urea in the constitution of the complex should be kept in mind. In this project the influence of urea was investigated and elucidated by using different NMR- and simulation techniques. Relaxation studies of fluoroquinolones with Micrococcus luteus: The main goal of this investigation was to get an insight in the binding behaviour of fluoroquinolones to a bacterial cell by performing longitudinal and transversal relaxation experiments. Using the determination of selective 1H-T1-relaxation times in dependence of varying the antibiotic/bacteria-relation, dissociation constants of the antibiotic to bacterial cells could be identified. Furthermore, 19F-spin-spin-relaxation experiments were performed. Protein binding studies of fluoroquinolones to BSA: By binding of the fluoroquinolones to bovine serum albumin the apparent molecular mass and the hydrodynamic radius of the ligand strongly change. In this project dissociation constants of three different fluoroquinolones with different binding characteristics were determined by measuring selective relaxation rates. Another possibility to assess dissociation constants of fluoroquinolons was the determination of the antibiotics diffusion constants at different concentration levels. The determination of the so called “affinity indices” offered a further possibility to evaluate the degree of protein binding. To eliminate the effect of different correlation times of different nuclei, a normalization of the affinity indices was performed. The fitted affinity indices also reflect the protein binding of the antibiotics properly.