Heterorhabditis é um gênero de nematoides entomopatogênicos, simbiontes de bactérias do gênero Photorhabdus. Juntos, infectam e matam artrópodes. A linhagem LPP7 de H. baujardi foi isolada na cidade de Monte Negro (RO). A vitelogênese compreende o acúmulo de reservas dentro do ovócito em crescimento. A vitelogenina é uma lipoproteína transportadora de lipídeos para o ovócito, formando o vitelo. Sequenciamos um fragmento de 800pb do gene vit-6 de LPP7, codificante do fim do polipeptídeo homólogo ao VT3 de O. tipulae ou ao YP88 de C. elegans. Seu transcrito possui 61% de identidade com VIT-6 de O. tipulae CEW1 e 46% de identidade com VIT-6 de C. elegans. As vitelogeninas purificadas de LPP7 mostram três bandas com pesos moleculares próximos às vitelogeninas de O. tipulae (VT1, VT2 e VT3). Mas, ao contrário do que foi mostrado em O. tipulae, onde a banda VT1 é apresenta um polipeptídeo, VT1 de LPP7 aparentemente contém um par de bandas com massas moleculares quase idênticas, como ocorre com a proteína YP170 de C. elegans. / Heterorhabditis is a genus of entomopathogenic nematodes that are associated with bacteria of the genus Photorhabdus. Together, they infect and kill arthropods. Heterorhabditis baujardi strain LPP7 was isolated in Monte Negro (RO). The yolk reserves are transported to the growing oocyte by a lipoprotein called vitellogenin. We have cloned and partially sequenced a fragment of 800pb of the vit-6 gene from LPP7. This fragment contains a portion of a homologous to those coding for the vitellins VT3 of O. tipulae and the YP88 C. elegans polypeptides. The polypeptide coded by the sequenced fragment showed that it has 61% identity to VIT-6 protein of O. tipulae CEW1 and 46% of identity to VIT-6 of C. elegans. The purified proteins of LPP7 show three bands with migrations close to the vitellins of O. tipulae (VT1, VT2 and VT3). However, unlike what was shown in O. tipulae where the VT1 band is comprised of a single polypeptide, LPP7 VT1 apparently contains a pair of bands with almost identical molecular masses as occurs with the homologous vitellin of C. elegans YP170.

Heterorhabditis é um gênero de nematoides entomopatogênicos, simbiontes de bactérias do gênero Photorhabdus. Juntos, infectam e matam artrópodes. A linhagem LPP7 de H. baujardi foi isolada na cidade de Monte Negro (RO). A vitelogênese compreende o acúmulo de reservas dentro do ovócito em crescimento. A vitelogenina é uma lipoproteína transportadora de lipídeos para o ovócito, formando o vitelo. Sequenciamos um fragmento de 800pb do gene vit-6 de LPP7, codificante do fim do polipeptídeo homólogo ao VT3 de O. tipulae ou ao YP88 de C. elegans. Seu transcrito possui 61% de identidade com VIT-6 de O. tipulae CEW1 e 46% de identidade com VIT-6 de C. elegans. As vitelogeninas purificadas de LPP7 mostram três bandas com pesos moleculares próximos às vitelogeninas de O. tipulae (VT1, VT2 e VT3). Mas, ao contrário do que foi mostrado em O. tipulae, onde a banda VT1 é apresenta um polipeptídeo, VT1 de LPP7 aparentemente contém um par de bandas com massas moleculares quase idênticas, como ocorre com a proteína YP170 de C. elegans. / Heterorhabditis is a genus of entomopathogenic nematodes that are associated with bacteria of the genus Photorhabdus. Together, they infect and kill arthropods. Heterorhabditis baujardi strain LPP7 was isolated in Monte Negro (RO). The yolk reserves are transported to the growing oocyte by a lipoprotein called vitellogenin. We have cloned and partially sequenced a fragment of 800pb of the vit-6 gene from LPP7. This fragment contains a portion of a homologous to those coding for the vitellins VT3 of O. tipulae and the YP88 C. elegans polypeptides. The polypeptide coded by the sequenced fragment showed that it has 61% identity to VIT-6 protein of O. tipulae CEW1 and 46% of identity to VIT-6 of C. elegans. The purified proteins of LPP7 show three bands with migrations close to the vitellins of O. tipulae (VT1, VT2 and VT3). However, unlike what was shown in O. tipulae where the VT1 band is comprised of a single polypeptide, LPP7 VT1 apparently contains a pair of bands with almost identical molecular masses as occurs with the homologous vitellin of C. elegans YP170.