O alho (Allium sativum L.) originário das zonas temperadas da Ásia Central é uma planta herbácea da família Alliaceae; possui como principais constituintes funcionais a alicina e a inulina. A alicina é um componente ativo e responsável pelo cheiro característico e atividade antimicrobiana, enquanto que a inulina é classificada como prebiótico e como fibra alimentar solúvel por ser resistente à digestão na parte superior do trato intestinal. Neste trabalho foram estudadas as propriedades físico-químicas do alho in natura, além do processo de branqueamento em água e vapor e a desidratação por ar quente e liofilização no alho. Os bulbos de alho foram limpos e selecionados considerando a ausência de injúrias visuais e infecções, bem como a uniformidade de tamanho e cor. O alho in natura apresentou umidade de 64,15±0,09 %, atividade de água de 0,986±0,001, sólidos solúveis de 36,00±0,85 °Brix e pH de 6,41±0,008. As concentrações de inulina, glicose e frutose foram de 56,62±0,89, 2,37±0,03 e 2,23±0,05 g/100g de matéria seca respectivamente. Os bulbilhos do alho foram descascados e cortados em rodelas com diâmetros de 15±2,40 mm e espessuras de 1±0,35 mm. A seguir as amostras passaram pelo processo de branqueamento em água previamente aquecido a 80 e 90 °C e em vapor a 100 °C à pressão atmosférica. Foram empregados tempos de 1, 2, 4, 6, 8 e 10 minutos em ambos os casos. Nesta etapa verificou-se o efeito do tempo e temperatura de branqueamento sobre a atividade das enzimas peroxidase, polifenoloxidase e inulinase e, mediram-se os parâmetros de cor L*, a* e b*, avaliando-se a cinética de inativação dessas enzimas e das mudanças de cor. A análise das concentrações de inulina, glicose e frutose foram realizadas para as melhores condições de branqueamento utilizando Cromatografia Líquida de Alta Eficiência. A melhor condição de branqueamento foi obtida no vapor por 4 minutos, onde não se observaram mudanças na textura, com redução da atividade enzimática de 93,53 %, 92,15 % e 81,96 % para a peroxidase, polifenoloxidase e inulinase respectivamente. Nesta condição a concentração da inulina diminuiu 3,72 %, enquanto que a glicose aumentou 0,67 % e a frutose 0,55 %, quando comparadas ao alho in natura, devido à atividade residual da inulinase. Durante o branqueamento em água e vapor o parâmetro de cor L* aumentou com o tempo, tornando as amostras mais claras, enquanto que a* e b* diminuíram, obtendo-se rodelas mais esverdeadas e azuladas. Na secagem, as rodelas de alho sem ou com branqueamento em vapor por 4 minutos, foram levadas a um secador de ar forçado às temperaturas de 50, 60 e 70 °C durante 6 horas. Para a liofilização as rodelas foram previamente congeladas a -80 °C por 24 horas e dispostas em bandejas dentro de um liofilizador empregando pressão de 64 μmHg, onde permaneceram por tempo médio de 48 horas. Ao estudar a cinética de secagem em ar forçado usando os modelos propostos por Henderson-Pabis, Page e Newton constatou-se o aumento da constante da taxa de secagem com o aumento da temperatura e com o uso do branqueamento. Os valores de umidade e de atividade de água no equilíbrio, obtidos a partir da porção assintótica das curvas de secagem em condições dinâmicas, estiveram na faixa de 0,086 a 0,102 g/g de matéria seca e de 0,376 a 0,521 aw respectivamente, sendo estes menores com o aumento da temperatura e com emprego do branqueamento. Posteriormente as amostras desidratadas por ar quente e liofilização, foram moídas para medição dos parâmetros de cor, tamanho de partículas e determinação dos teores de inulina, glicose e frutose, temperatura de transição vítrea e observação da microestrutura por microscopia eletrônica de varredura. As amostras liofilizadas tiveram valores de L* significativamente maiores, e parâmetros de a* e b* menores que as amostras desidratadas em ar forçado, sendo as amostras liofilizadas mais claras, esverdeadas e azuladas, próxima à cor do alho in natura. Também foi encontrado a diminuição da concentração de inulina e aumento dos teores de glicose e frutose nas amostras desidratadas, indicando a possível hidrólise da inulina, podendo estar relacionada à atividade residual da enzima inulinase. Também foi observado nas amostras branqueadas menores concentração de inulina, glicose e frutose, que quando não branqueadas, devido à possível lixiviação na água. Nas amostras liofilizadas os diâmetros médios das partículas foram de 79,35 μm e 104,79 μm no alho sem e com branqueamento respectivamente, sendo menores que às desidratadas em ar quente que variaram de 119,28 μm à 302,04 μm, observando-se, por microscopia eletrônica, menores danos na superfície das amostras liofilizadas, pois este processo origina menor contração e conseqüentemente menor rugosidade nas amostras quando comparado com a secagem em ar. As temperaturas de transição vítrea do alho desidratado em pó variaram de 99,39±1,98 °C à 120,15±3,80 °C, sendo maior quanto menor o valor de atividade de água, confirmando o efeito plasticizante da água. / Garlic (Allium sativum L.) originated in the temperate zones of Central Asia and is a herbaceous plant of the Alliaceae family; its main functional components are allicin and inulin. Allicin is the active component responsible for the characteristic odor and anti-microbial activity, whereas inulin is classified as a prebiotic substance and as a soluble dietary fiber since it is resistant to digestion in the small intestine. The physicochemical properties of garlic in natura were studied in the present work, and also the processes of water and steam blanching and dehydration in hot air and by freeze-drying. The garlic cloves were cleaned and selected considering the absence of visual injuries and infections and also uniformity of size and color. The in natura garlic presented a moisture content of 64.15±0.09 %, water activity of 0.986±0.001, soluble solids of 36.00±0.85 °Brix and pH of 6.41±0.008. The inulin, glucose and fructose concentrations were 56.62±0.89, 2.37±0.03 and 2.23±0.05 g/100g of dry matter, respectively. The garlic cloves were peeled and cut into slices with diameters of 15±2.40 mm and thicknesses of 1±0.35 mm. The samples were submitted to blanching in water baths previously heated to 80 and 90 ºC and, steam at a temperature of 100 ºC at atmospheric pressure. Times of 1, 2, 4, 6, 8 and 10 minutes were employed for both water and steam blanching. At this stage the effects of blanching time and temperature on the activities of the enzymes peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase were determined, and the color parameters of L*, a* and b* were measured, evaluating the kinetics of inactivation of these enzymes and the color changes. The concentrations of inulin, glucose and fructose were determined by high performance liquid chromatography in the samples treated with the best of the blanching conditions. The best blanching conditions were obtained using steam for 4 minutes. Under these conditions no changes in texture were observed, and the enzymatic activities were reduced by 93.53 %, 92.15 % and 81.96 % for peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase, respectively. Under these conditions the inulin concentration decreased by 3.72 % and the glucose and fructose concentrations increased by 0.67 % and 0.55 %, respectively, when compared to the in natura garlic, due to the residual inulinase activity. The color parameter L* increased with time during both steam and water blanching, whereas a* and b* decreased, obtaining slices which were greener and bluer. For drying, the garlic slices, with or without steam blanching for 4 minutes, were placed in forced air dryers at 50, 60 and 70 ºC for 6 hours. For freeze drying, the slices were previously frozen at -80 ºC for 24 hours and then placed in trays in the freeze drier at a pressure of 64 μmHg, where they remained for a mean time of 48 hours. The models proposed by Henderson-Pabis, Page & Newton were used to study the drying kinetics, and it was shown that the drying rate constant increased with increase in temperature and with the use of blanching. The equilibrium values for moisture content and water activity (aw), obtained from the asymptotic part of the drying curves under dynamic conditions, were in the range from 0.086 to 0.102 g/g of dry matter and from 0.376 to 0.521 respectively, these values decreasing with increase in temperature and with the use of blanching. After drying the samples using both hot air and freeze-drying, they were ground for subsequent determination of the color parameters, particle size, inulin, glucose and fructose contents and glass transition temperatures, and for observation of the microstructure by scanning electronic microscopy. The freeze-dried samples showed significantly higher values for L* and lower values for a* and b* than the samples dried by forced air, and thus the freeze-dried samples were lighter in color and more greenish or bluish, closer to the color of the in natura garlic. All the dehydrated samples showed a decrease in the inulin contents and increase in the glucose and fructose contents, indicating a possible hydrolysis of the inulin which could be related to the residual activity of the enzyme inulinase. There were also lower inulin, glucose and fructose concentrations in the blanched samples as compared to the non-blanched samples, possibly due to leaching into the water. In the freeze-dried samples the mean particle diameters were 79.35 μm and 104.79 μm for the non-blanched and blanched samples, respectively, smaller than the values obtained in the forced air-dried samples, whose diameters varied from 119.28 μm to 302.04 μm. By way of scanning electronic microscopy, it was observed that the surface of the freeze-dried samples was less damaged than that of the forced air-dried samples, since freeze-drying results in less contraction and consequently less wrinkling than air drying. The glass transition temperatures of the dehydrated garlic powders varied from 99.39±1.98 °C to 120.15±3.80 °C, increasing with decrease in the water activity, confirming the plasticizing effect of water.

O alho (Allium sativum L.) originário das zonas temperadas da Ásia Central é uma planta herbácea da família Alliaceae; possui como principais constituintes funcionais a alicina e a inulina. A alicina é um componente ativo e responsável pelo cheiro característico e atividade antimicrobiana, enquanto que a inulina é classificada como prebiótico e como fibra alimentar solúvel por ser resistente à digestão na parte superior do trato intestinal. Neste trabalho foram estudadas as propriedades físico-químicas do alho in natura, além do processo de branqueamento em água e vapor e a desidratação por ar quente e liofilização no alho. Os bulbos de alho foram limpos e selecionados considerando a ausência de injúrias visuais e infecções, bem como a uniformidade de tamanho e cor. O alho in natura apresentou umidade de 64,15±0,09 %, atividade de água de 0,986±0,001, sólidos solúveis de 36,00±0,85 °Brix e pH de 6,41±0,008. As concentrações de inulina, glicose e frutose foram de 56,62±0,89, 2,37±0,03 e 2,23±0,05 g/100g de matéria seca respectivamente. Os bulbilhos do alho foram descascados e cortados em rodelas com diâmetros de 15±2,40 mm e espessuras de 1±0,35 mm. A seguir as amostras passaram pelo processo de branqueamento em água previamente aquecido a 80 e 90 °C e em vapor a 100 °C à pressão atmosférica. Foram empregados tempos de 1, 2, 4, 6, 8 e 10 minutos em ambos os casos. Nesta etapa verificou-se o efeito do tempo e temperatura de branqueamento sobre a atividade das enzimas peroxidase, polifenoloxidase e inulinase e, mediram-se os parâmetros de cor L*, a* e b*, avaliando-se a cinética de inativação dessas enzimas e das mudanças de cor. A análise das concentrações de inulina, glicose e frutose foram realizadas para as melhores condições de branqueamento utilizando Cromatografia Líquida de Alta Eficiência. A melhor condição de branqueamento foi obtida no vapor por 4 minutos, onde não se observaram mudanças na textura, com redução da atividade enzimática de 93,53 %, 92,15 % e 81,96 % para a peroxidase, polifenoloxidase e inulinase respectivamente. Nesta condição a concentração da inulina diminuiu 3,72 %, enquanto que a glicose aumentou 0,67 % e a frutose 0,55 %, quando comparadas ao alho in natura, devido à atividade residual da inulinase. Durante o branqueamento em água e vapor o parâmetro de cor L* aumentou com o tempo, tornando as amostras mais claras, enquanto que a* e b* diminuíram, obtendo-se rodelas mais esverdeadas e azuladas. Na secagem, as rodelas de alho sem ou com branqueamento em vapor por 4 minutos, foram levadas a um secador de ar forçado às temperaturas de 50, 60 e 70 °C durante 6 horas. Para a liofilização as rodelas foram previamente congeladas a -80 °C por 24 horas e dispostas em bandejas dentro de um liofilizador empregando pressão de 64 μmHg, onde permaneceram por tempo médio de 48 horas. Ao estudar a cinética de secagem em ar forçado usando os modelos propostos por Henderson-Pabis, Page e Newton constatou-se o aumento da constante da taxa de secagem com o aumento da temperatura e com o uso do branqueamento. Os valores de umidade e de atividade de água no equilíbrio, obtidos a partir da porção assintótica das curvas de secagem em condições dinâmicas, estiveram na faixa de 0,086 a 0,102 g/g de matéria seca e de 0,376 a 0,521 aw respectivamente, sendo estes menores com o aumento da temperatura e com emprego do branqueamento. Posteriormente as amostras desidratadas por ar quente e liofilização, foram moídas para medição dos parâmetros de cor, tamanho de partículas e determinação dos teores de inulina, glicose e frutose, temperatura de transição vítrea e observação da microestrutura por microscopia eletrônica de varredura. As amostras liofilizadas tiveram valores de L* significativamente maiores, e parâmetros de a* e b* menores que as amostras desidratadas em ar forçado, sendo as amostras liofilizadas mais claras, esverdeadas e azuladas, próxima à cor do alho in natura. Também foi encontrado a diminuição da concentração de inulina e aumento dos teores de glicose e frutose nas amostras desidratadas, indicando a possível hidrólise da inulina, podendo estar relacionada à atividade residual da enzima inulinase. Também foi observado nas amostras branqueadas menores concentração de inulina, glicose e frutose, que quando não branqueadas, devido à possível lixiviação na água. Nas amostras liofilizadas os diâmetros médios das partículas foram de 79,35 μm e 104,79 μm no alho sem e com branqueamento respectivamente, sendo menores que às desidratadas em ar quente que variaram de 119,28 μm à 302,04 μm, observando-se, por microscopia eletrônica, menores danos na superfície das amostras liofilizadas, pois este processo origina menor contração e conseqüentemente menor rugosidade nas amostras quando comparado com a secagem em ar. As temperaturas de transição vítrea do alho desidratado em pó variaram de 99,39±1,98 °C à 120,15±3,80 °C, sendo maior quanto menor o valor de atividade de água, confirmando o efeito plasticizante da água. / Garlic (Allium sativum L.) originated in the temperate zones of Central Asia and is a herbaceous plant of the Alliaceae family; its main functional components are allicin and inulin. Allicin is the active component responsible for the characteristic odor and anti-microbial activity, whereas inulin is classified as a prebiotic substance and as a soluble dietary fiber since it is resistant to digestion in the small intestine. The physicochemical properties of garlic in natura were studied in the present work, and also the processes of water and steam blanching and dehydration in hot air and by freeze-drying. The garlic cloves were cleaned and selected considering the absence of visual injuries and infections and also uniformity of size and color. The in natura garlic presented a moisture content of 64.15±0.09 %, water activity of 0.986±0.001, soluble solids of 36.00±0.85 °Brix and pH of 6.41±0.008. The inulin, glucose and fructose concentrations were 56.62±0.89, 2.37±0.03 and 2.23±0.05 g/100g of dry matter, respectively. The garlic cloves were peeled and cut into slices with diameters of 15±2.40 mm and thicknesses of 1±0.35 mm. The samples were submitted to blanching in water baths previously heated to 80 and 90 ºC and, steam at a temperature of 100 ºC at atmospheric pressure. Times of 1, 2, 4, 6, 8 and 10 minutes were employed for both water and steam blanching. At this stage the effects of blanching time and temperature on the activities of the enzymes peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase were determined, and the color parameters of L*, a* and b* were measured, evaluating the kinetics of inactivation of these enzymes and the color changes. The concentrations of inulin, glucose and fructose were determined by high performance liquid chromatography in the samples treated with the best of the blanching conditions. The best blanching conditions were obtained using steam for 4 minutes. Under these conditions no changes in texture were observed, and the enzymatic activities were reduced by 93.53 %, 92.15 % and 81.96 % for peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase, respectively. Under these conditions the inulin concentration decreased by 3.72 % and the glucose and fructose concentrations increased by 0.67 % and 0.55 %, respectively, when compared to the in natura garlic, due to the residual inulinase activity. The color parameter L* increased with time during both steam and water blanching, whereas a* and b* decreased, obtaining slices which were greener and bluer. For drying, the garlic slices, with or without steam blanching for 4 minutes, were placed in forced air dryers at 50, 60 and 70 ºC for 6 hours. For freeze drying, the slices were previously frozen at -80 ºC for 24 hours and then placed in trays in the freeze drier at a pressure of 64 μmHg, where they remained for a mean time of 48 hours. The models proposed by Henderson-Pabis, Page & Newton were used to study the drying kinetics, and it was shown that the drying rate constant increased with increase in temperature and with the use of blanching. The equilibrium values for moisture content and water activity (aw), obtained from the asymptotic part of the drying curves under dynamic conditions, were in the range from 0.086 to 0.102 g/g of dry matter and from 0.376 to 0.521 respectively, these values decreasing with increase in temperature and with the use of blanching. After drying the samples using both hot air and freeze-drying, they were ground for subsequent determination of the color parameters, particle size, inulin, glucose and fructose contents and glass transition temperatures, and for observation of the microstructure by scanning electronic microscopy. The freeze-dried samples showed significantly higher values for L* and lower values for a* and b* than the samples dried by forced air, and thus the freeze-dried samples were lighter in color and more greenish or bluish, closer to the color of the in natura garlic. All the dehydrated samples showed a decrease in the inulin contents and increase in the glucose and fructose contents, indicating a possible hydrolysis of the inulin which could be related to the residual activity of the enzyme inulinase. There were also lower inulin, glucose and fructose concentrations in the blanched samples as compared to the non-blanched samples, possibly due to leaching into the water. In the freeze-dried samples the mean particle diameters were 79.35 μm and 104.79 μm for the non-blanched and blanched samples, respectively, smaller than the values obtained in the forced air-dried samples, whose diameters varied from 119.28 μm to 302.04 μm. By way of scanning electronic microscopy, it was observed that the surface of the freeze-dried samples was less damaged than that of the forced air-dried samples, since freeze-drying results in less contraction and consequently less wrinkling than air drying. The glass transition temperatures of the dehydrated garlic powders varied from 99.39±1.98 °C to 120.15±3.80 °C, increasing with decrease in the water activity, confirming the plasticizing effect of water.

O alho (Allium sativum L.) originário das zonas temperadas da Ásia Central é uma planta herbácea da família Alliaceae; possui como principais constituintes funcionais a alicina e a inulina. A alicina é um componente ativo e responsável pelo cheiro característico e atividade antimicrobiana, enquanto que a inulina é classificada como prebiótico e como fibra alimentar solúvel por ser resistente à digestão na parte superior do trato intestinal. Neste trabalho foram estudadas as propriedades físico-químicas do alho in natura, além do processo de branqueamento em água e vapor e a desidratação por ar quente e liofilização no alho. Os bulbos de alho foram limpos e selecionados considerando a ausência de injúrias visuais e infecções, bem como a uniformidade de tamanho e cor. O alho in natura apresentou umidade de 64,15±0,09 %, atividade de água de 0,986±0,001, sólidos solúveis de 36,00±0,85 °Brix e pH de 6,41±0,008. As concentrações de inulina, glicose e frutose foram de 56,62±0,89, 2,37±0,03 e 2,23±0,05 g/100g de matéria seca respectivamente. Os bulbilhos do alho foram descascados e cortados em rodelas com diâmetros de 15±2,40 mm e espessuras de 1±0,35 mm. A seguir as amostras passaram pelo processo de branqueamento em água previamente aquecido a 80 e 90 °C e em vapor a 100 °C à pressão atmosférica. Foram empregados tempos de 1, 2, 4, 6, 8 e 10 minutos em ambos os casos. Nesta etapa verificou-se o efeito do tempo e temperatura de branqueamento sobre a atividade das enzimas peroxidase, polifenoloxidase e inulinase e, mediram-se os parâmetros de cor L*, a* e b*, avaliando-se a cinética de inativação dessas enzimas e das mudanças de cor. A análise das concentrações de inulina, glicose e frutose foram realizadas para as melhores condições de branqueamento utilizando Cromatografia Líquida de Alta Eficiência. A melhor condição de branqueamento foi obtida no vapor por 4 minutos, onde não se observaram mudanças na textura, com redução da atividade enzimática de 93,53 %, 92,15 % e 81,96 % para a peroxidase, polifenoloxidase e inulinase respectivamente. Nesta condição a concentração da inulina diminuiu 3,72 %, enquanto que a glicose aumentou 0,67 % e a frutose 0,55 %, quando comparadas ao alho in natura, devido à atividade residual da inulinase. Durante o branqueamento em água e vapor o parâmetro de cor L* aumentou com o tempo, tornando as amostras mais claras, enquanto que a* e b* diminuíram, obtendo-se rodelas mais esverdeadas e azuladas. Na secagem, as rodelas de alho sem ou com branqueamento em vapor por 4 minutos, foram levadas a um secador de ar forçado às temperaturas de 50, 60 e 70 °C durante 6 horas. Para a liofilização as rodelas foram previamente congeladas a -80 °C por 24 horas e dispostas em bandejas dentro de um liofilizador empregando pressão de 64 μmHg, onde permaneceram por tempo médio de 48 horas. Ao estudar a cinética de secagem em ar forçado usando os modelos propostos por Henderson-Pabis, Page e Newton constatou-se o aumento da constante da taxa de secagem com o aumento da temperatura e com o uso do branqueamento. Os valores de umidade e de atividade de água no equilíbrio, obtidos a partir da porção assintótica das curvas de secagem em condições dinâmicas, estiveram na faixa de 0,086 a 0,102 g/g de matéria seca e de 0,376 a 0,521 aw respectivamente, sendo estes menores com o aumento da temperatura e com emprego do branqueamento. Posteriormente as amostras desidratadas por ar quente e liofilização, foram moídas para medição dos parâmetros de cor, tamanho de partículas e determinação dos teores de inulina, glicose e frutose, temperatura de transição vítrea e observação da microestrutura por microscopia eletrônica de varredura. As amostras liofilizadas tiveram valores de L* significativamente maiores, e parâmetros de a* e b* menores que as amostras desidratadas em ar forçado, sendo as amostras liofilizadas mais claras, esverdeadas e azuladas, próxima à cor do alho in natura. Também foi encontrado a diminuição da concentração de inulina e aumento dos teores de glicose e frutose nas amostras desidratadas, indicando a possível hidrólise da inulina, podendo estar relacionada à atividade residual da enzima inulinase. Também foi observado nas amostras branqueadas menores concentração de inulina, glicose e frutose, que quando não branqueadas, devido à possível lixiviação na água. Nas amostras liofilizadas os diâmetros médios das partículas foram de 79,35 μm e 104,79 μm no alho sem e com branqueamento respectivamente, sendo menores que às desidratadas em ar quente que variaram de 119,28 μm à 302,04 μm, observando-se, por microscopia eletrônica, menores danos na superfície das amostras liofilizadas, pois este processo origina menor contração e conseqüentemente menor rugosidade nas amostras quando comparado com a secagem em ar. As temperaturas de transição vítrea do alho desidratado em pó variaram de 99,39±1,98 °C à 120,15±3,80 °C, sendo maior quanto menor o valor de atividade de água, confirmando o efeito plasticizante da água. / Garlic (Allium sativum L.) originated in the temperate zones of Central Asia and is a herbaceous plant of the Alliaceae family; its main functional components are allicin and inulin. Allicin is the active component responsible for the characteristic odor and anti-microbial activity, whereas inulin is classified as a prebiotic substance and as a soluble dietary fiber since it is resistant to digestion in the small intestine. The physicochemical properties of garlic in natura were studied in the present work, and also the processes of water and steam blanching and dehydration in hot air and by freeze-drying. The garlic cloves were cleaned and selected considering the absence of visual injuries and infections and also uniformity of size and color. The in natura garlic presented a moisture content of 64.15±0.09 %, water activity of 0.986±0.001, soluble solids of 36.00±0.85 °Brix and pH of 6.41±0.008. The inulin, glucose and fructose concentrations were 56.62±0.89, 2.37±0.03 and 2.23±0.05 g/100g of dry matter, respectively. The garlic cloves were peeled and cut into slices with diameters of 15±2.40 mm and thicknesses of 1±0.35 mm. The samples were submitted to blanching in water baths previously heated to 80 and 90 ºC and, steam at a temperature of 100 ºC at atmospheric pressure. Times of 1, 2, 4, 6, 8 and 10 minutes were employed for both water and steam blanching. At this stage the effects of blanching time and temperature on the activities of the enzymes peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase were determined, and the color parameters of L*, a* and b* were measured, evaluating the kinetics of inactivation of these enzymes and the color changes. The concentrations of inulin, glucose and fructose were determined by high performance liquid chromatography in the samples treated with the best of the blanching conditions. The best blanching conditions were obtained using steam for 4 minutes. Under these conditions no changes in texture were observed, and the enzymatic activities were reduced by 93.53 %, 92.15 % and 81.96 % for peroxidase, polyphenoloxidase and inulinase, respectively. Under these conditions the inulin concentration decreased by 3.72 % and the glucose and fructose concentrations increased by 0.67 % and 0.55 %, respectively, when compared to the in natura garlic, due to the residual inulinase activity. The color parameter L* increased with time during both steam and water blanching, whereas a* and b* decreased, obtaining slices which were greener and bluer. For drying, the garlic slices, with or without steam blanching for 4 minutes, were placed in forced air dryers at 50, 60 and 70 ºC for 6 hours. For freeze drying, the slices were previously frozen at -80 ºC for 24 hours and then placed in trays in the freeze drier at a pressure of 64 μmHg, where they remained for a mean time of 48 hours. The models proposed by Henderson-Pabis, Page & Newton were used to study the drying kinetics, and it was shown that the drying rate constant increased with increase in temperature and with the use of blanching. The equilibrium values for moisture content and water activity (aw), obtained from the asymptotic part of the drying curves under dynamic conditions, were in the range from 0.086 to 0.102 g/g of dry matter and from 0.376 to 0.521 respectively, these values decreasing with increase in temperature and with the use of blanching. After drying the samples using both hot air and freeze-drying, they were ground for subsequent determination of the color parameters, particle size, inulin, glucose and fructose contents and glass transition temperatures, and for observation of the microstructure by scanning electronic microscopy. The freeze-dried samples showed significantly higher values for L* and lower values for a* and b* than the samples dried by forced air, and thus the freeze-dried samples were lighter in color and more greenish or bluish, closer to the color of the in natura garlic. All the dehydrated samples showed a decrease in the inulin contents and increase in the glucose and fructose contents, indicating a possible hydrolysis of the inulin which could be related to the residual activity of the enzyme inulinase. There were also lower inulin, glucose and fructose concentrations in the blanched samples as compared to the non-blanched samples, possibly due to leaching into the water. In the freeze-dried samples the mean particle diameters were 79.35 μm and 104.79 μm for the non-blanched and blanched samples, respectively, smaller than the values obtained in the forced air-dried samples, whose diameters varied from 119.28 μm to 302.04 μm. By way of scanning electronic microscopy, it was observed that the surface of the freeze-dried samples was less damaged than that of the forced air-dried samples, since freeze-drying results in less contraction and consequently less wrinkling than air drying. The glass transition temperatures of the dehydrated garlic powders varied from 99.39±1.98 °C to 120.15±3.80 °C, increasing with decrease in the water activity, confirming the plasticizing effect of water.

As glicosidases são enzimas que apresentam uma grande variedade de enovelamentos, assim como uma alta especificidade frente a diferentes substratos. Estas enzimas têm em comum a presença de dois resíduos catalíticos, responsáveis pela clivagem das ligações glicosídicas. O uso de glicosidases nas indústrias têxtil e alimentícia, no processamento de polpa de papel e na síntese de oligossacarídeos tem incentivado a engenharia destas proteínas no sentido de melhorar suas propriedades catalíticas e estabilidade. Estudos estruturais das glicosidases têm aumentado nosso entendimento de seus mecanismos de ação catalitica, assim como dos processos de interação proteína-carboidrato. Neste trabalho apresentamos os estudos cristalográficos de duas glicosidases de fungos, sendo elas a beta-galactosidase de Penicillium sp. e a Exo-inulinase de Aspergillis awamori, assim como estudos por espalhamento de raios-X a baixos ângulos (SAXS) da beta-xylosidase de Trichoderma reesei. As estruturas cristalográficas da beta-galactosidase e de seu complexo com galactose foram determinadas pela técnica de substituição isomórfa simples com espalhamento anômalo (SIRAS) até 1.9 A angstron de resolução para a estrutura sem substrato e 2.0 angstron de resolução para o complexo. A estrutura do complexo com galactose foi usada para identificar os resíduos catalíticos, sendo o resíduo Glu 200 identificado como doador de próton e o resíduo Glu 299 como o nucleófílo. As estruturas cristalográficas da Exo-inulinase de Aspergillus awamori e de seu complexo com frutose foram também determinadas pela técnica de substituição isomórfa simples com espalhamento anômalo (SIRAS) até 1.55 angstron e 1.8 angstron de resolução, respectivamente. A partir da estrutura do complexo foi possível identificar os resíduos Asp41 e Glu241 como o nucleófilo e o doador de próton, respectivamente. Além disto, foi possível verificar que o Asp189, o qual faz parte do motivo conservado Arg-Asp-Pro (RDP), é importante no reconhecimento do substrato através de duas pontes de hidrogênio. Com o intuito de obter informações estruturais sobre a P-xylosidase seu envelope foi determinado a partir dos dados do espalhamento de raios-X a baixos ângulos. O envelope da p-xylosidase em solução foi calculado a 20 A de resolução, sendo o raio de giro e a dimensão máxima 36.9 angstron e 90 angstron, respectivamente. Usando algoritmos de reconhecimento de possíveis domínios foi determinado que esta proteína apresenta, além dos dois domínios característicos da família GHF3, um barril TIM e um domínio alfa/beta, um terceiro domínio. A predição da estrutura secundária e os dados de dicroísmo circular indicam que este terceiro domínio apresentaria um enovelamento tipo beta. / Glycosidases belong to a group of enzymes displaying a great variety of protein folds and substrate specificities. Two critically located acidic residues make up the catalytic machinery of these enzymes, responsible for the cleavage of glycosidic bonds. The applications of glycosidases in textile, food, and pulp processing, as well as in catalysts and oligosaccharide synthesis have encouraged the engineering of these proteins in order to obtain improved catalytic properties and stability. Furthermore, structural studies extend our understanding of the catalytic mechanism and the role of glycosidases in the recognition processes of their different substrates. In this work, we describe crystallographic studies of two fungi glycosidases, beta-galactosidase from Penicillium sp and Exo-inulinase from Aspergillis awamori, and the small-angle x-ray scattering (SAXS) studies of another glycosidase, beta-xylosidase (from Trichoderma reesei). The crystallographic structures of j3-galactosidase its complex with galactose were solved by single isomorphous replacement with anomalous scattering (SIRAS) using the quick cryo-soaking technique, at 1.90 angstron and 2.10 angstron resolution, respectively . The X-ray structure of the enzyme-galactose complex was useful in identifying the residue Glu 200 as the proton donor and residue Glu 299 as the nucleophile involved in catalysis. The x-ray structure of exo-inulinase and its complex with fructose were also solved by SIRAS using the quick cryo-soaking technique at 1.55 angstron and 1.8 angstron resolutions, respectively. The solved structure of the enzyme-fructose complex revealed two catalytically important residues, Asp41 and Glu241, as nucleophile and proton donor, respectively. It was also possible to see that residue Asp189, which belongs to the Arg-Asp-Pro motif, provides hydrogen bonds important for substrate recognition. In order to gain structurai insights about the beta-Xylosidase from Trichoderma reesei, we calculated their SAXS envelope. The low resolution shape of this enzyme in solution was obtained fiom synchrotron x-ray scattering data at 20 angstron resolution. The radii of gyration and the maximum dimension of the beta-Xylosidase were calculated to be 36.9 angstron and 90 angstron, respectively. In contrast to the fold of the only structurally characterized member of GHF-3, the beta-D-glucan exohydrolase, which has two distinct domains, the shape of the beta-xylosidase indicates the presence of three domains located in the same plane. Domain recognition algorithms were used to show that the C-terminal part of the mino acid sequence of the protein forms the third domain. Circular dichroism spectroscopy and secondary structure prediction programs show that this additional domain adopts predominantly the B-conformation.

As glicosidases são enzimas que apresentam uma grande variedade de enovelamentos, assim como uma alta especificidade frente a diferentes substratos. Estas enzimas têm em comum a presença de dois resíduos catalíticos, responsáveis pela clivagem das ligações glicosídicas. O uso de glicosidases nas indústrias têxtil e alimentícia, no processamento de polpa de papel e na síntese de oligossacarídeos tem incentivado a engenharia destas proteínas no sentido de melhorar suas propriedades catalíticas e estabilidade. Estudos estruturais das glicosidases têm aumentado nosso entendimento de seus mecanismos de ação catalitica, assim como dos processos de interação proteína-carboidrato. Neste trabalho apresentamos os estudos cristalográficos de duas glicosidases de fungos, sendo elas a beta-galactosidase de Penicillium sp. e a Exo-inulinase de Aspergillis awamori, assim como estudos por espalhamento de raios-X a baixos ângulos (SAXS) da beta-xylosidase de Trichoderma reesei. As estruturas cristalográficas da beta-galactosidase e de seu complexo com galactose foram determinadas pela técnica de substituição isomórfa simples com espalhamento anômalo (SIRAS) até 1.9 A angstron de resolução para a estrutura sem substrato e 2.0 angstron de resolução para o complexo. A estrutura do complexo com galactose foi usada para identificar os resíduos catalíticos, sendo o resíduo Glu 200 identificado como doador de próton e o resíduo Glu 299 como o nucleófílo. As estruturas cristalográficas da Exo-inulinase de Aspergillus awamori e de seu complexo com frutose foram também determinadas pela técnica de substituição isomórfa simples com espalhamento anômalo (SIRAS) até 1.55 angstron e 1.8 angstron de resolução, respectivamente. A partir da estrutura do complexo foi possível identificar os resíduos Asp41 e Glu241 como o nucleófilo e o doador de próton, respectivamente. Além disto, foi possível verificar que o Asp189, o qual faz parte do motivo conservado Arg-Asp-Pro (RDP), é importante no reconhecimento do substrato através de duas pontes de hidrogênio. Com o intuito de obter informações estruturais sobre a P-xylosidase seu envelope foi determinado a partir dos dados do espalhamento de raios-X a baixos ângulos. O envelope da p-xylosidase em solução foi calculado a 20 A de resolução, sendo o raio de giro e a dimensão máxima 36.9 angstron e 90 angstron, respectivamente. Usando algoritmos de reconhecimento de possíveis domínios foi determinado que esta proteína apresenta, além dos dois domínios característicos da família GHF3, um barril TIM e um domínio alfa/beta, um terceiro domínio. A predição da estrutura secundária e os dados de dicroísmo circular indicam que este terceiro domínio apresentaria um enovelamento tipo beta. / Glycosidases belong to a group of enzymes displaying a great variety of protein folds and substrate specificities. Two critically located acidic residues make up the catalytic machinery of these enzymes, responsible for the cleavage of glycosidic bonds. The applications of glycosidases in textile, food, and pulp processing, as well as in catalysts and oligosaccharide synthesis have encouraged the engineering of these proteins in order to obtain improved catalytic properties and stability. Furthermore, structural studies extend our understanding of the catalytic mechanism and the role of glycosidases in the recognition processes of their different substrates. In this work, we describe crystallographic studies of two fungi glycosidases, beta-galactosidase from Penicillium sp and Exo-inulinase from Aspergillis awamori, and the small-angle x-ray scattering (SAXS) studies of another glycosidase, beta-xylosidase (from Trichoderma reesei). The crystallographic structures of j3-galactosidase its complex with galactose were solved by single isomorphous replacement with anomalous scattering (SIRAS) using the quick cryo-soaking technique, at 1.90 angstron and 2.10 angstron resolution, respectively . The X-ray structure of the enzyme-galactose complex was useful in identifying the residue Glu 200 as the proton donor and residue Glu 299 as the nucleophile involved in catalysis. The x-ray structure of exo-inulinase and its complex with fructose were also solved by SIRAS using the quick cryo-soaking technique at 1.55 angstron and 1.8 angstron resolutions, respectively. The solved structure of the enzyme-fructose complex revealed two catalytically important residues, Asp41 and Glu241, as nucleophile and proton donor, respectively. It was also possible to see that residue Asp189, which belongs to the Arg-Asp-Pro motif, provides hydrogen bonds important for substrate recognition. In order to gain structurai insights about the beta-Xylosidase from Trichoderma reesei, we calculated their SAXS envelope. The low resolution shape of this enzyme in solution was obtained fiom synchrotron x-ray scattering data at 20 angstron resolution. The radii of gyration and the maximum dimension of the beta-Xylosidase were calculated to be 36.9 angstron and 90 angstron, respectively. In contrast to the fold of the only structurally characterized member of GHF-3, the beta-D-glucan exohydrolase, which has two distinct domains, the shape of the beta-xylosidase indicates the presence of three domains located in the same plane. Domain recognition algorithms were used to show that the C-terminal part of the mino acid sequence of the protein forms the third domain. Circular dichroism spectroscopy and secondary structure prediction programs show that this additional domain adopts predominantly the B-conformation.