La clausine est une bactériocine sécrétée par la souche probiotique Bacillus clausii. Elle est active contre des bactéries multi-résistantes aux antibiotiques, comme le MRSA (Staphylococcus aureus résistant à la méticilline) et le VRE (Enterococcus résistant à la Vancomycine). Nous avons produit, purifié, caractérisé la structure de la clausine et effectué des expériences d'interaction par Résonance Magnétique Nucléaire (RMN) du liquide. La clausine s'est révélée être un nouveau peptide maturé de la famille des lantibiotiques. Il est composé de trois ponts thioéthers ou lanthionines, d'un pont aminovinyle et de trois résidus deshydratés. La clausine possède une structure tri-dimensionnelle bi-modulaire, similaire à la fois à la nisine et à la mersacidine. Comme ces dernières, elle s'est révélée se lier aux lipides bactoprénols, tels que le lipide II (LII) et l'UndécaprénylPyroPhosphate (UPP), empêchant ainsi la formation de la paroi bactérienne. Nous nous sommes ensuite focalisés sur le mode d'action de la clausine sur des modèles de membranes bactériennes. Dans ce but, nous nous sommes basés sur la composition phospholipidique de trois bactéries affectées par la clausine : Staphylococcus aureus, Micrococcus Luteus et Bacillus Megaterium. Nous avons utilisé la RMN du solide du 2H et du 31P pour caractériser l'effet de la clausine sur la dynamique membranaire, ainsi que l'éllipsométrie et l'épifuorescence avec le LII-dansylé pour visualiser son effet sur des monocouches lipidiques. La clausine seule a entraîné une désorganisation membranaire à fort ratio peptide/lipide et formé des domaines. Nous avons souligné l'importance de la tête polaire des bactoprénols sur la dynamique lipidique. Nous avons finalement observé un effet synergique de la clausine avec les bactoprénols, suggèrant la formation de domaines « raft-like » organisés en réseau avec l'UPP ou en fibre avec lelipide II. Nos résultats in vitro permettent d'expliquer les divisions cellulaires aberrantes observées in vivo par un mécanisme de séquestration des bactoprénols par les peptides lantibiotiques. / Clausin is a bacteriocin secreted by the probiotic strain Bacillus clausii. It is active against multi-resistant bacteria to antibiotics, such as MRSA (Methicillin-Resistant Staphylococcus Aureus) and VRE (Vancomycin-Resistant Enterococcus).We have produced, purified, characterized the structure of Clausin and performed binding studies with Liquid-state Nuclear Magnetic Resonance (NMR). Clausin has been shown to be a new mature peptide from the lantibiotic family. It consists of three thioether rings called lanthionines, an aminovinyl ring and three dehydrated residues. Clausin displays a bi-modular three-dimensional structure similar to nisin as well as to mersacidin. It binds as well to bactoprenol lipids, such asLipid II (LII) and UndecaprenylPyroPhosphate (UPP), blocking then bacterial cell wall formation.We have then focused our attention to the action mode of Clausin on bacterial membrane models. For this purpose, we have used the phospholipid composition of three bacteria affected by Clausin: Staphylococcus aureus, Micrococcus Luteus and Bacillus Megaterium. We have used 2H and 31P Solid-state NMR for characterizing the Clausin effect on lipid dynamics, as well as ellipsometry and epifluorescence with dansylated-LII for visualizing its effect on lipid monolayer. Clausin alone has led to membrane desorganization at a high peptide/lipid ratio and formed domains. We have further underlined the importance of the polar head-group of bactoprenols on lipid dynamics. We have finally observed a synergic effect of Clausin with bactoprenols on lipid dynamics suggesting the formation of « raft-like » domains organized in network with UPP or evenfiber with LII. Our in vitro results allow us to explain the aberrant bacterial cell division observed in vivo through a mechanism of bactoprenol sequestration by lantibiotic peptides.