Made available in DSpace on 2014-06-12T15:54:45Z (GMT). No. of bitstreams: 2 arquivo4932_1.pdf: 233117 bytes, checksum: 8124bfc694279a24c5d1670b3e8bd8b0 (MD5) license.txt: 1748 bytes, checksum: 8a4605be74aa9ea9d79846c1fba20a33 (MD5) Previous issue date: 2001 / A lectina de folha de Bauhinia monandra (BmoLL) e as isolectinas de sementes de Cratylia mollis (Cra Iso 1,2,3), isoladas no Laboratório de Glicoproteínas da UFPE, foram imobilizadas em álcool polivinílico-glutaraldeído (PVA-glutaraldeído) e Sepharose-4B, respectivamente. Os suportes Cra Iso 1,2,3-Sepharose, SpiL-Sepharose (lectina de semente de Swartzia pickellii imobilizada em Sepharose-4B) e BmoLL-PVA-glutaraldeído foram avaliados quanto à eficiência de ligação de ovoalbumina e isolamento de glicoproteínas de soro fetal bovino e de colostro humano. Os rendimentos das imobilizações para Cra Iso 1,2,3-Sepharose e BmoLL-PVA-glutaraldeído foram de 90% e 50%, respectivamente. Distintas condições experimentais utilizando os suportes foram avaliadas (cromatografia em coluna e ensaio em batelada) as quais forneceram diferentes resultados. Proteínas de migração eletroforética similar à IgA secretória de colostro humano e à fetuína foram obtidas após cromatografia de colostro humano em coluna de BmoLL-PVA-glutaraldeído e de soro fetal bovino em coluna de Cra Iso 1,2,3-Sepharose, respectivamente. Ovoalbumina foi retida em Cra Iso 1,2,3-Sepharose nos ensaios em batelada. Os suportes foram estáveis nas condições cromatográficas utilizadas. Cra Iso 1,2,3-Sepharose e BmoLL-PVA-glutaraldeído podem ser incluídas no grupo de suportes para cromatografia de afinidade visando a obtenção de glicoconjugados. SpiL-Sepharose não foi eficiente, nas condições experimentais avaliadas, para a ligação de ovoalbumina e de glicoproteínas de soro fetal bovino