Au-delà de sa présence sur les microtubules stables, l'acétylation de l’-tubuline peut être augmentée après exposition des cellules aux UV ou après une carence en nutriments, phénomène que l’on appelle « hyperacétylation ». Cependant, le mécanisme d’induction de cette hyperacétylation est encore inconnu. Dans cette étude, nous montrons que l’hyperacétylation de la tubuline est une réponse générale aux stress cellulaire, et nous avons cherché à caractériser cette réponse, à identifier la voie de signalisation activée par le stress et conduisant à cette réponse, et à étudier la signification biologique de ce phénomène rapide et réversible. Nous avons trouvé que MEC-17/-TAT1, l’acétyltransférease majeure de l’ tubuline, est une enzyme nécessaire à l’induction de l’hyperacétylation en réponse aux stress, et qu'elle est régulée, à l’état basal par une autre acétyltransférase appelée p300. Au cours du stress, nous montrons que l'augmentation de la production des espèces réactives de l'oxygène (ROS), conduit à l'activation de la kinase « AMP-activated protein kinase (AMPK) », qui, à son tour provoque la phosphorylation de MEC-17, et probablement son activation. Enfin, nous montrons que l’hyperacétylation de la tubuline induite par le stress, participe à la survie des cellules dans des conditions de stress et à l'induction de l'autophagie de survie. / Beyond its presence in stable microtubules, -tubulin acetylation can be boosted after UV exposure or after nutrient deprivation but the mechanisms of this hyperacetylation are still unknown. In this study, we show that tubulin hyperacetylation is a general cell stress response, and aimed to characterize this response, to identify the stress-activated signaling pathway leading to its induction and the biological significance of this rapid and reversible phenomenon. We found that the major tubulin acetyltransferase MEC-17/-TAT1 is the main enzyme required for mediating tubulin hyperacetylation upon stress, and that it is regulated under normal conditions by the acetyltransferase p300. Upon stress, we show that the increased production of reactive oxygen species (ROS), leads to the activation of AMP-activated protein kinase (AMPK), which in turn mediates MEC-17 phosphorylation, and probably its subsequent activation. Finally, we show that tubulin hyperacetylation induced upon stress participate in cell survival under stress conditions and in the induction of protective autophagy.