Orientadora: Profa. Dra. Iseli Lourenço Nantes / Tese (doutorado) - Universidade Federal do ABC, Programa de Pós-Graduação em Biossistemas, 2014. / Citocromo c é uma proteína formada por uma única cadeia polipeptídica, e em humanos, possui 104 resíduos de aminoácidos, estando associada à membrana interna mitocondrial, sintetizada no citosol como uma apoproteina. Os principais papeis biológicos de citocromo c são, atuação na cadeia de transporte de elétrons, papel oxidante e contribuição na apoptose, quando liberado no citosol. O citocromo c esta sujeito a modificações pós-traducionais que podem estar relacionados à sinalização, como, fosforilação ou agentes pró-oxidantes como é o caso da nitração. O SIN-1 é o principio ativo da Molsidomine (SIN-10), uma droga vasodiladora, estudos demonstraram que a incubação de SIN-1 com citocromo c produz uma espécie modificada de citocromo c. O superóxido reage com o óxido nítrico produzindo peroxinitrito, podendo, portanto, mimetizar essas condições. Os objetivos do trabalho foram investigar melhor essas espécies modificadas e caracterizar sua atividade através de técnicas espectroscópicas. Nas condições estudadas no presente trabalho é possível inferir que a presença da histidina 26 é fundamental para a formação da espécie modificada. A fosforilação das tirosinas 48 e 97 podem ter contribuído para a proteção contra o estresse nitroativo. Houve o desaparecimento da banda de absorção em 695 nm, o que pode indicar que o átomo de Fe perdeu a sexta coordenação com a metionina 80. Estudos posteriores devem ser realizados com o objetivo de avaliar a atividades biológicas dessas espécies modificadas.