Les hydrogénases [FeFe] sont des métalloenzymes capables de catalyser de façon réversible la production et l’oxydation du dihydrogène. Depuis que la structure du site actif des hydrogénases [FeFe] a été déterminée, de nombreux modèles bio-inspirés ont été élaborés et étudiés en vue de comprendre et de reproduire le fonctionnement de cette classe d’enzyme. Le site actif des hydrogénases [FeFe], le cluster-H, présente un état entatique caractérisé par une conformation particulière permettant d’activer efficacement la conversion H+/H2. Dans la littérature, très peu de modèles reproduisant une telle conformation dans l’état réduit Hred (FeIFeI) du site actif ont été décrits. Notre équipe a obtenu récemment un complexe FeIFeI de formule [Fe2(CO)4(ҡ 2-dmpe)(μ-adtBn)] (adtBn= {SCH2}2NCH2C6H5, dmpe = (CH3)2PCH2-CH2P(CH3)2), présentant une conformation ‘inversée’, à l’état solide, permettant de mimer la géométrie particulière du cluster-H. Cette conformation est stabilisée dans ce dérivé par la présence d’un pont dithiolate encombré, d’une liaison agostique et par la coordination dissymétrique d'un ligand bidentate bon σ-donneur. Les travaux de cette thèse ont été consacrés à l’étude du comportement électrochimique en oxydation de ce composé, [Fe2(CO)4(ҡ2-dmpe)(μ-adtBn)], dans différents solvants et en présence de substrats, comme CO, RNC et P(OMe)3, en vue de comprendre les mécanismes impliqués dans ces processus redox. Les oxydations chimiques du complexe [Fe2(CO)4(ҡ2-dmpe)(μ-adtBn)] ont permis de compléter l’identification des espèces formées qui ont été caractérisées par différentes méthodes spectroscopiques (IR, RMN) et par diffraction des rayons X. / [FeFe]-Hydrogenases are metalloenzymes having the capacity to catalyze efficiently both the production of H2 and its oxidation. Since the structure of the active site of [FeFe]-Hydrogenases has been determined, many bio-inspired models have been synthesized and studied to understand and to mimick the functioning of this class of enzyme. The active site of the [FeFe]-hydrogenases, the Hcluster, presents an entatic state characterized by a particular conformation that allows an efficient H+/H2 conversion. Very few models mimicking such a conformation in the reduced state, Hred (FeIFeI), of the active site have been described in the literature. Our group recently obtained a FeIFeI complex [Fe2(CO)4(k2-dmpe)(μ-adtBn)] (adtBn = {SCH2}2NCH2C6H5, dmpe = (CH3)2PCH2-CH2P(CH3)2), having an 'inverted' conformation, in the solid state, that mimicks the particular geometry of the H-cluster. This conformation is stabilized in this derivative by the presence of a crowded dithiolate bridge, an agostic interaction and the dissymmetrical coordination of a chelating good σ-donor ligand. The works in this thesis have been devoted to the study of the electrochemical properties in oxidation of the complex [Fe2(CO)4(k2-dmpe)(μ-adtBn)] in various solvents and in the presence of substrates, such as CO, RNC, P(OMe)3, in order to understand the mechanisms involved in these redox processes. The chemical oxidations of the complex [Fe2(CO)4(k2-dmpe)(μ-adtBn)] have been also performed in order to identify the species formed by oxidation. They were characterized using various spectroscopic methods (IR, NMR) and X-ray diffraction.