L'utilisation de peptides en tant qu'agents thérapeutiques est une stratégie très répandue dans le domaine médical, en partie grâce aux propriétés pharmacologiques conférées par leurs structures tridimensionnelles. Des méthodes de fabrication de peptides rentables et respectueuses de l'environnement sont souhaitées pour répondre aux demandes du marché thérapeutique. Les azapeptides sont des analogues peptidiques dans lesquels un ou plusieurs atomes de carbone en α (α-C) d’un acide aminé sont substitués par un azote. Ils offrent des propriétés physicochimiques différentes qui augmentent le potentiel thérapeutique de peptides. La synthèse chimique peptidique traditionnelle se déroule du sens C-terminal vers Nterminal. Cette approche nécessite une utilisation importante de groupes protecteurs et de réactifs de condensation, ce qui crée des charges environnementales dues aux déchets chimiques. En outre, les peptides naturels biologiquement actifs présentent souvent une modification au niveau du C-terminal, ce qui rend ce type de modifications difficiles dans le sens classique de synthèse. Leurs synthèses dans le sens inverse peut surmonter ces limitations. Cependant, peu de travaux ont exploré la synthèse peptidique du côté N-terminal vers le côté Cterminal, en raison des épimérisations observées durant l’élongation peptidique. Dans ce mémoire nous démontrons le développement d’une nouvelle méthode pour la synthèse d’azapeptides du côté N-terminal vers le côté C-terminal sur support solide. Nous avons exploré deux voies de synthèses qui reposent sur l’incorporation d’un espaceur entre le support solide et le peptide. L’approche utilisée pour l’élongation peptidique se fera via l’hydrazinolyse du C-terminal protégé, suivie par une activation du couplage peptidique par un intermédiaire acyle d’azoture. L’hydrazinolyse servira également à l’incorporation du motif hydrazine au sein du squelette peptidique pour générer le motif azapeptide. En utilisant la méthionine comme initiateur de la synthèse peptidique, ces travaux ont démontré qu’il est possible de récupérer l’azapeptide synthétisé en utilisant la méthode de clivage de résine via le bromure de cyanogène. / The use of peptides as therapeutic agents is a widespread strategy in the medicinal field, in part due to pharmacological properties conferred by their three-dimensional structures. Costeffective and environmentally friendly peptide manufacturing methods are desired to address therapeutic market demands. Replacement of one or more of the alpha-carbon centers of the amino acid residues in a peptide by a nitrogen yields an azapeptide analog. This substitution may enhance peptide activity and selectivity. Azapeptides can also exhibit prolonged duration of action and increased metabolic stability. Traditional peptide synthesis uses C-terminal to N-terminal elongation. This approach requires significant use of protecting groups and condensation reagents, creating environmental burdens from chemical waste. In addition, biologically active natural peptides often feature a Cterminal modification, making this type of modification difficult to achieve using the classical sense of synthesis. To overcome these challenges, the concept of inverse chemical synthesis has been considered as an alternative for peptide production. However, its adoption has faced hurdles due in part to epimerization. In this study, we explore azapeptide synthesis in the N- to C-direction. Linker strategies were studied for azapeptide elongation in the inverse direction. Two pathways were explored using a spacer strategy between the solid support and the peptide to be elongated. The approach relies on peptide elongation by hydrazinolysis of C-terminal esters, activation and coupling via acyl azides. Hydrazinolysis is also used to incorporate the aza-motif into the peptide backbone. Using methionine as a precursor for azapeptide synthesis, this work demonstrated peptide cleavage using cyanogen bromide.