Den ökande koldioxidhalten i atmosfären har lett till ett ökat intresse för användning av solljus, ett exempel är inom kemi. Att använda ljus i kemi kan leda till nya och intressanta kemiska reaktioner och kan tillämpas i användningsområden som exempelvis fotokatalys och fotovoltaik. Genom att kombinera de kraftfulla egenskaperna av ljus i kemi med den höga selektivitet som karaktäriserar proteiner kan intressanta och kraftfulla maskinerier erhållas, så kallade fotoaktiva proteiner. Att studera de fotoinducerade beteendena i fotoaktiva proteiner är däremot icke-trivialt eftersom många utmaningar uppstår från ett experimentellt och teoretiskt perspektiv. Denna uppsats fokuserar på det teoretiska perspektivet. Simulationer av beteenden hos fotoaktiva proteiner leder till utmaningar relaterade till den stora variationen av tids- och längdskalor involverade, där allt ifrån ultrasnabba och lokaliserade excitationsprocesser till storskaliga strukturförändringar som utspelar sig på större tidsskalor. Detta, tillsammans med det faktum att det inte finns en "svart låda" som vi kan använda för nya teoretiska studier motiverar ett försiktigt tillvägagångssätt för teoretiska studier av fotoaktiva proteiner. I detta projekt görs en teoretisk undersökning av två nyligen framställda fotosensibiliserande proteiner (PSP2 och PSP3). De skapades för att härma huvudprocesserna av fotosyntesen i plantor. Fotosensibiliserande proteinerna skiljer sig med en enda aminosyra (position 203), som är en aspartat i PSP2 och en tyrosin i PSP3. Även fast proteinerna är strukturellt lika så uppvisar de olika fotoinducerade beteenden. Målet med denna studie är att klargöra för de mekanistiska detaljerna bakom dessa olikheter. Som ett första steg i att teoretiskt studera PSP2 och PSP3 upprättar vi ett protokoll för teoretisk förberedelse av proteinerna. Detta protokoll används sedan för att teoretiskt undersöka fotofysiken i dessa två proteiner med hjälp av kvantmekaniska/ molekylär mekaniska simuleringar. Våra resultat ger en första ordningens kartläggning av de exciterade tillstånden i de två proteinerna. Vi erhåller en intressant laddningsöverföring tillstånd i PSP3 som involverar tyrosinen och proteinets kromofor, med en energi lägre än det tillstånd ansvarig för absorption av ljus. Denna laddningsöverföring saknas i PSP2 och kan därför vara anledningen till de olika fotoinducerade beteendena i proteinerna. Detta kräver dock fortsatta studier av de två systemen. / The increase of carbon dioxide levels in the atmosphere have resulted in an increasing interest in using solar light for different purposes, one being chemistry. The introduction of light in chemistry can drive new and exciting chemical reactions, finding applications in many fields such as photocatalysis and photovoltaics. Combining the aspects of light in chemistry together with the high selectivity that characterizes proteins make for interesting and powerful machineries, so-called photoactive proteins. However, studying the behaviors of photoactive proteins is a non-trivial task and many challenges arise from both an experimental and a theoretical point of view. This thesis takes a theoretical perspective. The challenges associated with simulating photoactive protein behavior originate from the wide range of time and length scales involved, ranging from ultrafast and localized excitation processes to large-scale structural changes occurring on longer timescales. This, together with the fact that there is no black box that we can use for novel theoretical studies of photoactive proteins motivates a careful approach for theoretical studies of photoactive proteins. In this project, we conduct a theoretical investigation of two photosensitizer proteins (PSP2 and PSP3), recently engineered to capture the essence of plant photosynthesis. The photosensitizer proteins differ by only one residue (position 203), which is an aspartate in PSP2 while a tyrosine in PSP3. Although structurally similar, the proteins demonstrate different photoinduced behaviors. This study aims to shed light on the mechanistic details underlying these differences. As a first step to study PSP2 and PSP3 computationally, we develop a computational protocol for protein preparation. The protocol is then used for a theoretical investigation of the photophysics of the two proteins using quantum mechanics/molecular mechanics simulations. Our results provide a first mapping of the electronic-state manifold of the two proteins. We find an intriguing charge-transfer state in PSP3, involving the tyrosine and the protein chromophore, located below bright state responsible for light absorption. This state is absent in PSP2 and could therefore be the reason for the different photoinduced behavior of the two proteins. However, this requires further studies of the two systems.