Las proteínas repetidas son conocidas por la característica particular de presentar repeticiones en su estructura y por ser un tipo de proteínas que se encuentran en organismos unicelulares y pluricelulares, por ejemplo, el organismo humano, las bacterias, entre otros. Desde hace ya algunos años, las proteínas repetidas han cobrado interés debido a que están relacionadas a enfermedades humanas y a aplicaciones en ingeniería. Además, esta clase de proteínas presenta una fuente fundamental de información para explicar la diversidad estructural contemporánea. Sin embargo, la comprensión de las proteínas repetidas con respecto a sus estructuras, funciones y evolución, representa un desafío considerable. Aunque desde un punto de vista estructural, es posible analizar las diferentes estructuras que una proteína cualquiera presenta en su estado nativo (análisis de diversidad conformacional). Una proteína cualquiera, dependiendo del entorno, puede adoptar una u otra conformación diferente. A este conjunto de estructuras alternativas se le denomina estado nativo de la proteína y los cambios de una conformación a otra se conocen como diversidad conformacional y es un ´ concepto clave para la comprensión de las diversas propiedades esenciales de la proteína como su función biológica, el origen de nuevas funciones, entre otras. No obstante, hasta el día de hoy, no hay registro ni publicación alguna que explique algún estudio de diversidad conformacional aplicado, específicamente, a las proteínas repetidas. Por ello, se busca plantear un método y una herramienta bioinformática que permita calcular, evaluar y visualizar la información de diversidad conformacional de este tipo de proteínas. Con la finalidad de que los investigadores relacionados al área de bioinformática y/o afines tengan a su disposición una herramienta de acceso libre que les permita evaluar las características de las proteínas repetidas y, a la vez, entender un poco más sobre la estructura, función y evolución de las mismas.