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Técnicas de separação aplicadas ao processamento de ovo / Separation techniques applied to the egg processing

Rojas, Edwin Elard Garcia 02 July 2004 (has links)
Submitted by Reginaldo Soares de Freitas (reginaldo.freitas@ufv.br) on 2016-11-07T15:14:05Z No. of bitstreams: 1 texto completo.pdf: 1935651 bytes, checksum: 146c23757886e03df268f582d112dadd (MD5) / Made available in DSpace on 2016-11-07T15:14:05Z (GMT). No. of bitstreams: 1 texto completo.pdf: 1935651 bytes, checksum: 146c23757886e03df268f582d112dadd (MD5) Previous issue date: 2004-07-02 / Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico / Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de Minas Gerais / Neste trabalho foi avaliado o uso de adsorventes com características hidrofóbicas para a redução do teor de colesterol presente na gema e no plasma da gema de ovo bem como na adsorção das proteínas lisozima, conalbumina e ovalbumina da clara. O gel de pectina de alto teor de grupos metoxila foi um dos tipos de adsorvente empregado na redução de teor de colesterol da gema de ovo líquida in natura. Os experimentos com gel de pectina foram planejados utilizando a metodologia de superfície de resposta, com vistas a definir o nível de máxima extração de colesterol para um mínimo decréscimo do conteúdo protéico da gema. Foi observada, na gema, uma redução de 85,6% no teor de colesterol e uma queda de 11,4% no conteúdo protéico. A resina Streamline Phenyl® foi o outro tipo de adsorvente usado no estudo da redução do teor de colesterol presente no plasma da gema. Para tanto foram obtidos dados de equilíbrio de adsorção hidrofóbica do colesterol em tanques agitados à 25 ± 2°C. Observou-se que o aumento da concentração de sal (NaCl e Na2SO4) no sistema reduziu a extração de colesterol pela resina. Também foi constatado a redução de 70% do teor de colesterol com o uso de uma relação de diluição plasma:água de 1:4. Essa mesma resina foi empregada na adsorção hidrofóbica das proteínas da clara do ovo lisozima, conalbumina e ovalbumina, em tanques agitados a 25 ± 2°C. Verificou-se o aumento da retenção das proteínas com a elevação da concentração de sal nos sistemas. Entre os diferentes tipos de sais estudados (NaCl, Na2SO4 e (NH4)2SO4) foi observada uma maior extração das proteínas com o uso de Na2SO4, indicando assim que este tipo de sal apresentou maior interação com as proteínas avaliadas, embora cada tipo de sal interaja em grau diferenciado com cada uma das proteínas. O modelo de transferência de massa empregado simulou corretamente o comportamento da cinética de adsorção das proteínas nas condições estudadas. / Hydrophobic adsorbents were used to evaluate the cholesterol content reduction in egg yolk and plasma of egg yolk, and also the purification of egg white proteins lysozyme, conalbumin and ovalbumin. The gel of high methoxyl pectin was one kind of adsorbent tested aiming the reduction of the liquid egg yolk cholesterol. The response surface methodology was applied to define the level of maximum yolk cholesterol removal at a minimum yolk protein extraction. The optimal values were of 85,6% for the cholesterol content reduction and of 11,4% for the protein content decrease. The Streamline Phenyl® resin was the other kind of hydrophobic adsorbent evaluated in the cholesterol reduction of the plasma of egg yolk. Equilibrium data of cholesterol hydrophobic batch adsorption were determined at room temperature (25 ± 2 °C). The increase of the salt (NaCl and Na2SO4) concentration led to the decrease of the plasma yolk cholesterol adsorption and the increase of the plasma dilution increased the cholesterol extraction. A plasma:water dilution of 1:4 reduced 70% of the plasma cholesterol content. The Streamline Phenyl® resin was also used in the hydrophobic batch adsorption of the egg white proteins lysozyme, conalbumin and ovalbumin, at 25 ± 2°C. It was observed the increase of the protein adsorption on the increase of salt (NaCl, Na2SO4 and (NH4)2SO4) concentration. The model of mass transfer used was appropriate to simulate the kinetics of adsorption of the studied proteins.

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