La soie d'araignée naturelle est un biomatériau aux propriétés mécaniques exceptionnelles. Elle combine extensibilité et résistance, ce qui la rend supérieure à beaucoup d'autres fibres synthétiques déjà existantes. Puisqu'il est difficile de faire l'élevage des araignées, les biologistes moléculaires ont contourné cette difficulté, en isolant les gènes codant les protéines de soie d'araignée (MaSpI et MaSplI) et en les insérant dans des organismes vivants. Le nouveau défi est de réussir à fabriquer une fibre aussi résistante et extensible que la soie naturelle. La compagnie Nexia Biotechnologies Inc. a réussi l'exploit d'insérer les gènes dans les cellules mammaires de chèvres, d'isoler les protéines de soie d'araignée des autres composantes du lait et de fabriquer des fibres régénérées. En collaboration avec cette compagnie, nous avons étudié par spectromicroscopie Raman la conformation et l'orientation des protéines de soie de fibres régénérées fabriquées industriellement. Nous avons comparé ces résultats avec la soie d'araignée naturelle. L'orientation et la conformation des fibres régénérées sont comparables à la soie naturelle, mais les propriétés mécaniques de ces fibres ne sont pas aussi bonnes. La deuxième partie du projet consistait à étudier l'auto-assemblage des protéines MaSpI et MaSplI produites par Nexia Biotechnologies Inc. à l'interface air-eau en utilisant la technique des films de Langmuir. La microscopie à angle de Brewster (BAM) nous a permis d'étudier la morphologie des films. Nous avons aussi étudié la structure et l'orientation moléculaire des protéines dans les films in situ à l'aide de la spectroscopie infrarouge de réflexion absorption avec modulation de polarisation (PM-IRRAS). Afin de vérifier ces résultats, nous avons transféré les films sur un substrat de germanium, ce qui nous a permis d'utiliser la spectroscopie infrarouge à réflexion totale atténuée (ATR) pour étudier la conformation des protéines et de calculer l'orientation des feuillets fi et des hélices a. Les résultats ont montré que les deux protéines forment des feuillets (3, même à très faible pression de surface. Cependant, lors de la compression des films, les deux protéines se comportent différemment : le pourcentage de feuillets (3 augmente pour la protéine MaSpI alors que pour la protéine MaSplI, il y a une augmentation de la structure en hélice a et une diminution du contenu en feuillet p\