• Refine Query
  • Source
  • Publication year
  • to
  • Language
  • 1
  • Tagged with
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • About
  • The Global ETD Search service is a free service for researchers to find electronic theses and dissertations. This service is provided by the Networked Digital Library of Theses and Dissertations.
    Our metadata is collected from universities around the world. If you manage a university/consortium/country archive and want to be added, details can be found on the NDLTD website.
1

Maladie d'Alzheimer et polyphénols : effet des tanins sur la phosphorylation de la protéine Tau / Alzheimer disease and polyphenols : tannins effect on phosphorylation of Tau protein

Fleau, Charlotte 01 December 2017 (has links)
L’hyperphosphorylation de la protéine Tau, à l’origine de la formation de dégénérescences neurofibrillaires et de la mort cellulaire observée, chez les patients atteints de la maladie d’Alzheimer, est causée par un déséquilibre entre l’activité des kinases et des phosphatases. Cette modification post traductionnelle touche de nombreux sites dans la Région Riche en Proline (RRP) de Tau. Or, des études RMN, réalisées au sein du laboratoire, ont montré que les polyphénols sont capables d’interagir avec des fragments de la protéine issues de la RRP avec des affinités de l’ordre de grandeur de celles décrites pour les kinases. Dans ce contexte, il a été envisagé de synthétiser une bibliothèque de polyphénols et de mettre au point une réaction de phosphorylation sur des peptides modèles afin d’étudier, par spectrométrie de masse, la capacité de ces composés à protéger Tau contre l’attaque des kinases. / Hyperphosphorylation of Tau protein, which leads to their abnormal aggregation into neurofibrillary tangles and to neuronal loss observed in patients with Alzheimer disease, is regulated by a disequilibrium between kinases and phosphatases activities. This post traductional modification affects several residues, in particular in the Proline Rich Region of Tau (PRR). But, NMR studies, realized in our laboratory, have shown that polyphenols are able to interact with peptide Tau models issued from the PRR and the affinity are in the same range that those described for the kinases. In this context, we have envisaged to synthetize several polyphenols and to develop a phosphorylation reaction of peptide models in order to study, by mass spectrometry, the ability of these compounds to protect Tau against kinase attack.

Page generated in 0.1233 seconds