In allen Organismen wird die genetische Information der DNA in mRNA umgeschrieben und diese im Cytosol als Vorlage für die Proteinbiosynthese benutzt. Dabei dienen tRNAs als codonspezifische Adaptermoleküle, die als Vorläufermoleküle (pre-tRNA) transkribiert werden. Eine Reaktion bei der Reifung übernimmt die Ribonuklease P (RNase P). Sie ist eine essentielle Endonuklease, die die 5\\\''-Flanke von pre-tRNAs entfernt. Eine weitere Endonuklease ist die RNase MRP (Mitochondrial RNA Processing), die mit der RNase P bis zu zehn Proteine gemeinsam hat. Ein Unterschied ist die eigene RNA-Untereinheit sowie die Funktion. RNase MRP ist bei der Reifung der mitochondrialen 5,8S rRNA beteiligt. Während die RNase P/MRP in den Eukaryoten Hefe und Mensch sehr detailliert untersucht werden, gibt es bis dato nur wenig Wissen über die RNase P/MRP in Pflanzen. In dieser Arbeit wurden vier Proteine, die homolog zu den menschlichen RNase P/MRP Proteinen sind, identifiziert und näher charakterisiert. Zwei als RNase MRP-Typ annotierte RNAs wurden in dieser Arbeit in vivo nachgewiesen. Der Fokus dieser Arbeit lag dabei in der Charakterisierung der Transkriptions- und Translationsprodukte sowie deren Beziehung zu RNase P/MRP. Dabei wurden annotierte mRNAs bestätigt und neue Spleißvarianten identifiziert. Mit spezifischen Antikörpern, die die identifizierten Proteine erkennen, konnten die Proteine im Arabidopsis thaliana Proteinextrakt sowie im Weizenkeimproteinextrakt nachgewiesen werden. Mit AtPOP1p-spezifischen Antikörpern konnte RNase P-Aktivität aus einem Proteinextrakt isoliert werden. Darin befand sich auch eine der beiden RNase MRP RNAs, die Bestandteil der RNase P Funktion sein könnte. In dieser Arbeit wurden Grundlagen geschaffen, um das RNase P/MRP-System in Pflanzen genauer zu verstehen und zu untersuchen.

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