Baltymų tarpusavio sąveika užtikrina įvairių ekstraląstelinių ir viduląstelinių signalų perdavimą. Sąveikas sąlygoja specializuoti baltymų domenai, vieni pagrindinių jų yra Src homologijos (SH) domenai, kurie aptinkami daugelyje baltymų. Nck šeimos baltymai, Nck-α ir Nck-β, yra sudaryti iš trijų SH3 ir vieno SH2 domenų ir neturi jokių katalitinių domenų. Nck veikia kaip tarpininkai per SH2 ir SH3 domenus sujungdami įvairius viduląstelinius procesus reguliuojančius baltymus. Šiame darbe nustatėme, kad Nck šeimos nariai sąveikauja su Ras GTPazę aktyvuojančiu baltymu (RasGAP) pastoviai in vitro ir in vivo, bet po PDGFR-β stimuliacijos su Nck asocijuojančio RasGAP kiekis padidėja. Pastovi sąveika priklauso nuo Nck-α SH2 ir vieno arba kelių SH3 domenų. Po PDGFR-β aktyvacijos, už papildomo RasGAP kiekio surišimą yra atsakingas SH2 domenas. Taip pat nustatėme, kad Nck baltymai gali sąveikauti su RasGAP tiesiogiai. Vienas arba keli Nck-α SH3 domenai yra atsakingi už Nck-a tiesioginę sąveiką su RasGAP. Imunofluorescencijos tyrimais parodėme, kad Nck-a ir RasGAP baltymų lokalizacijos profilis yra panašūs. / Extracellular and intracellular signals are mediated by protein-protein interactions. These interactions are determined by specialized protein domains, for example, Src homology (SH) domains found in many proteins. Nck family proteins, Nck-α and Nck-β, are composed of three SH3 and one SH2 domains and have no any putative catalytic domain. Nck proteins act as adaptors by linking via SH2 and SH3 domains proteins that regulate various intracellular processes. Here we show that Nck family proteins associate with RasGAP constantly in vivo and in vitro, but after PDGFR-β stimulation quantity of Nck-bound RasGAP increases. Constant interaction depends on Nck-α SH2 and one or several SH3 domains. SH2 domain is responsible for binding of additional RasGAP after PDGFR-β stimulation. We have also determined that Nck proteins are able to interact with RasGAP directly. One or several SH3 domains are responsible for Nck-a direct association with RasGAP. Immunofluorescence assay show that localization patterns of Nck-a and RasGAP are similar.