LE BUT DE L'EXPERIENCE FRANCO-ITALIENNE VIRGO, EST LA DETECTION DES ONDES GRAVITATIONNELLES AVEC UN INTERFEROMETRE DE MICHELSON-MORLEY, AYANT DES BRAS DE 3 KM DE LONG. CETTE ETUDE EST FOCALISEE SUR LE BANC DE DETECTION DE VIRGO, DONT LES FONCTIONS PRINCIPALES SONT DE FOURNIR LE SIGNAL D'ONDE GRAVITATIONNELLE ET D'AMELIORER SON RAPPORT SIGNAL SUR BRUIT EN UTILISANT UNE CAVITE OPTIQUE RESONNANTE. C'EST UN ENSEMBLE FORME DE COMPOSANTS OPTIQUES (UN CAVITE OPTIQUE FABRY-PEROT), MECANIQUES (MOTEURS SOUS VIDE), ELECTRONIQUES (PHOTODIODES, AMPLIFICATEURS) ET INFORMATIQUES (LECTURE, CONTROLE). PLACE DANS UNE ENCEINTE A VIDE POUR L'ISOLER DU BRUIT ACOUSTIQUE, IL EST AUSSI ACCROCHE A UNE SUSPENSION QUI L'ISOLE DU BRUIT SISMIQUE. L'OBJET DE CETTE THESE, EST L'ETUDE, LA REALISATION ET LE TEST DES SYSTEMES DE CONTROLE AUTOMATIQUE DE POSITION DU BANC : LE SYSTEME DE POSITIONNEMENT LOCAL CONTROLE PAR UNE CAMERA CCD ET LE SYSTEME GLOBAL, COMPRENANT UNE OPTIQUE D'ADAPTATION (TELESCOPE), DES CAPTEURS DE POSITION INSTALLES SUR LE BANC, AINSI QUE L'ELECTRONIQUE ET L'INFORMATIQUE ASSOCIEES. LE BRUIT RESIDUEL DU SYSTEME LOCAL, QUI CONTROLE LES SIX DEGRES DE LIBERTE DU BANC, EST DE 5RAD#R#M#S EN ANGLE ET DE 4M#R#M#S EN POSITION. LE SYSTEME GLOBAL QUI SUIT UN DES DEUX FAISCEAUX DE SORTIE DE L'INTERFEROMETRE, REDUIT LE BRUIT ANGULAIRE D'UN ORDRE DE GRANDEUR, CE QUI EST SUFFISANT POUR L'ALIGNEMENT CORRECT DE LA CAVITE RESONNANTE. L'ENSEMBLE DU SYSTEME DE POSITIONNEMENT DU BANC DE DETECTION PRESENTE DANS CE MEMOIRE SERA INSTALLE SUR LE SITE AU DEBUT DE L'ANNEE 1999 EN MEME TEMPS QUE LE RESTE DE LA PARTIE CENTRALE DE L'EXPERIENCE VIRGO.

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Malgré l'accord remarquable entre le modèle standard et les nombreuses mesures de précision effectuées depuis quelques décennies, la physique des particules a encore bien des mystères à éclaircir. L'un deux concerne la violation de la parité et la masse des neutrinos. Pour résoudre cette énigme, le modèle symétrique et le mécanisme du See-Saw prédisent l'existence de nouveaux bosons de jauge (W$_R$ et Z') et de neutrinos droits de Majorana N$_l$. Si ces nouvelles particules ont des masses voisines de quelques TeV/c2, le LHC et son détecteur ATLAS devraient en permettre la découverte, grâce aux processus qui sont décrits dans cette thèse : $pp \to W_(R) \to eN_(e) \to eejj$ et $pp \to Z' \to N_(e)N_(e) \to eejjjj$. Ceux-ci conduisent non seulement à des jets hadroniques mais aussi à des électrons dans l'état final. L'énergie et la position de ces derniers sont reconstruites dans un calorimètre électromagnétique à argon liquide. Avant d'y interagir, les électrons produits au point de collision rencontrent une certaine quantité de matière inerte, où il perdent une partie de leur énergie. Afin de compenser cet effet et ainsi maintenir la résolution en énergie à un niveau acceptable, on installe un pré-échantillonneur sur la face interne du calorimètre électromagnétique. Cette thèse en présente les principales performances.

Ce travail s'inscrit dans le cadre de la construction du pré-échantillonneur central qui équipera le calorimètre électromagnétique du détecteur ATLAS au LHC. Le pré-échantillonneur consiste en une couche active de 11 mm d'argon liquide dont le rôle est de prendre en compte la perte d'énergie des particules dans la matière présente en amont du calorimètre.<br> Une série de tests a été élaborée afin de contrôler les différents composants du pré-échantillonneur. Deux secteurs (1/32 du détecteur), dans leur version finale, ont été construits par la collaboration ATLAS-pré-échantillonneur puis montés à l'ISN de Grenoble. Ils ont ensuite été testés à température ambiante et dans de l'azote liquide à l'aide d'un banc de test approprié. Les performances : tenue à haute tension, réponse électronique à un signal test, bruit des cellules de détection, diaphonie, etc... sont conformes aux exigences. Ces deux secteurs ont été ensuite montés au CERN devant un module du calorimètre électromagnétique et testés en faisceau en 1998 et en 1999. L'analyse des données prises lors de ces tests, comparée aux simulations Monte Carlo, a montré que le pré-échantillonneur accomplit parfaitement son rôle. La résolution en énergie du système pré-échantillonneur plus calorimètre en fonction de la quantité de matière placée en amont a été mesurée, ainsi que la linéarité et l'uniformité de la réponse de l'ensemble du système.

Crystallography is from far the most contributing technique for the structure analysis of macromolecules at atomic resolution. In this thesis, instrumentation development issues to improve and accelerate experimental procedures for X-ray diffraction experiments are tackled. Indeed the preparation steps of protein crystals for X-ray diffraction data collection are the main causes of forming a bottleneck towards automated pipelines from protein crystallization to structure resolution. Firstly, an emerging method in today macromolecular crystallography is the room temperature in situ X-ray diffraction of protein crystal samples in their crystallization drops, with proven benefits in crystal screening and also structure resolution. However, it requires a great number of crystals to be centered and diffracted in a row. Thus a fully automated system providing a solution to this requirement is presented and assessed in this manuscript as one of the results of this PhD studies. Secondly, in this manuscript, studies and developments on automating harvesting, cryo-protecting and flash-cooling steps of protein crystals preparation for X-ray diffraction are reported, as well as assessment experiments and results. With a new robotic approach, crystals are manipulated with a micro-gripper on a 6-axis robotic arm to prepare and to analyze crystals with 360° rotation possibility for cryo-temperature single wavelength X-ray diffraction. Lysozyme and NikA Fe-EDTA protein crystals has been prepared and diffracted with this new method. Structural comparisons show no differences between the new methodology and the manual one, while robustness, repeatability and experimental time are significantly improved. At last, different integration scenarios of the presented methodologies, highlights their interest in fully automated macromolecular crystallography pipelines. / La cristallographie est la technique qui contribue le plus à l'analyse des structures des macromolécules biologiques à la résolution atomique. Dans ce manuscrit de thèse nous abordons des développements instrumentaux pour l'amélioration et l'accélération des étapes expérimentales dans la procédure de mesure de la diffraction aux rayons X. En effet, les étapes de préparation des cristaux de protéine à la diffraction aux rayons X constituent la cause principale du goulot d'étranglement dans les plateformes à haut débit de la cristallisation des protéines jusqu'à la résolution des structures. Premièrement, la diffraction in situ aux rayons X des cristaux à la température ambiante, dans les plaques de cristallisation, est une méthodologie émergeante dans la cristallographie des protéines avec des capacités bénéfiques dans le criblage des cristaux mais aussi dans la résolution de structures. Cependant, un grand nombre de cristaux devront être centrés puis analysés par la diffraction aux rayons X automatiquement l'un à la suite de l'autre. Ainsi, un système automatisé répondant à cette exigence est présenté et évalué dans ce manuscrit comme étant l'un des résultats des études menées au cours de cette thèse. Deuxièmement, des études et des développements d'automatisation des étapes d'extraction et de micromanipulation, de cryo-protection et de congélation rapide pour la préparation des cristaux à la diffraction aux rayons X sont décrits dans ce manuscrit, ainsi que les résultats des expériences et des évaluations. Avec une approche nouvelle, les cristaux sont manipulés grâce à une micro-pince montée sur un bras robotique 6-axes pour les préparer et les analyser avec la possibilité de rotation de 360° pour la diffraction aux rayons X à longueur d'onde constate et à température cryogénique. Des cristaux des protéines lysozyme et NikA Fe-EDTA ont été préparés et diffractés avec cette nouvelle méthode. La comparaison structurale ne montre pas de différence entre la nouvelle méthode et celle manuelle, cependant la robustesse, la répétabilité et le gain de temps d'expériences sont significativement améliorés. Finalement, différents scénarios d'intégration des méthodologies présentées, met en évidence leurs intérêts dans les plateformes tout automatisés de cristallographie des macromolécules biologiques.

Crystallography is from far the most contributing technique for the structure analysis of macromolecules at atomic resolution. In this thesis, instrumentation development issues to improve and accelerate experimental procedures for X-ray diffraction experiments are tackled. Indeed the preparation steps of protein crystals for X-ray diffraction data collection are the main causes of forming a bottleneck towards automated pipelines from protein crystallization to structure resolution. Firstly, an emerging method in today macromolecular crystallography is the room temperature in situ X-ray diffraction of protein crystal samples in their crystallization drops, with proven benefits in crystal screening and also structure resolution. However, it requires a great number of crystals to be centered and diffracted in a row. Thus a fully automated system providing a solution to this requirement is presented and assessed in this manuscript as one of the results of this PhD studies. Secondly, in this manuscript, studies and developments on automating harvesting, cryo-protecting and flash-cooling steps of protein crystals preparation for X-ray diffraction are reported, as well as assessment experiments and results. With a new robotic approach, crystals are manipulated with a micro-gripper on a 6-axis robotic arm to prepare and to analyze crystals with 360° rotation possibility for cryo-temperature single wavelength X-ray diffraction. Lysozyme and NikA Fe-EDTA protein crystals has been prepared and diffracted with this new method. Structural comparisons show no differences between the new methodology and the manual one, while robustness, repeatability and experimental time are significantly improved. At last, different integration scenarios of the presented methodologies, highlights their interest in fully automated macromolecular crystallography pipelines.