Le virus de la mosaïque du chou-fleur (CaMV) est un pararétrovirus de plantes dont le génome est constitué d'une molécule d'ADN bicaténaire circulaire et non covalente de 8000 paires de base. Le gène IV du CaMV, codant pour la protéine majeure de la capside, est l'une des composantes clée du virus, impliquée dans l'assemblage, l'encapsidation et la migration nucléaire du génome viral. La protéine de la capside est composée de 489 acides aminés et subit une maturation par des protéases d'origines virales et cellulaires. La capside qui forme la particule virale est retrouvée sous ses formes matures, la p44, p39 et p37. Les extrémités amino- et carboxy-terminales de la capside sont absentes du virus mature. Le rôle de ces domaines dans le cycle viral du CaMV est encore mal connu. Les travaux présentés dans cette thèse ciblent ces deux domaines de la protéine de la capside, les extensions N- et C-terminales. L'objectif consistait à déterminer le rôle de ces domaines dans le cycle réplicatif du virus. Les principaux résultats obtenus montrent que ces régions sont essentielles à la réplication puisque aucune délétion dans ces régions n'a été tolérée par le virus. L'extension N-terminale est importante pour la rétention de la capside virale dans le cytoplasme assurant la compartimentation du processus d'assemblage dans de petits corps d'inclusion situés près de la membrane plasmique. Finalement, la phosphorylation des extensions N- et C-terminales par la kinase CKII associée au virus, nous a permis de mettre en évidence une modification de la protéine par l'hôte qui peut jouer un rôle important dans la régulation des fonctions des extrémités. / Cauliflower mosaic virus (CaMV) is the best studied of the plant pararetroviruses with a doubled-stranded, relaxed circular DNA genome of 8 kb. CaMV coat protein (CP) is one of the key components of the virus involved in assembly, packaging and nuclear delivery of the viral genome. CaMV coat protein (CP) is expressed from gene IV as a precursor (preCP) of 489 amino acids harbouring N- and C-terminal extensions. Several processing steps lead to the three main capsid protein species, p44, p39 and p37. The N-and C-terminals extensions are released by the activity of viral and host proteases and are absent from the mature virus. The function of both extemities is still poorly understood during the viral cycle. The principal goal of this project was to investigate the function of the N- and Cterminal extensions of the viral capsid in the CaMV life cycle. First, the N-terminal extension is important to maintain the pre-CP in the cytoplasm for compartimentation of the viral assembly process in small inclusion bodies located close to the plasma membrane. The N- and C-terminal extensions are essential for viral replication since no deletion in thoses regions are tolerated by the virus. We next provided the evidence that both termini are phosphorylated by the virus associated casein kinase, suggesting that this modification could play an important role for regulation of the function of the two extremities.