Physicochemical properties of rice

Ripening behaviour of some tropical fruits

Thesis (Ph. D.)--University OF MICHIGAN.

Thesis (M.S.)--Texas A & M University, 2003. / "Major Subject: Food Science and Technology." Title from author supplied metadata (automated record created on Apr. 30, 2004.). Vita. Abstract. Includes bibliographical references.

Thesis (M.S.)--Texas A & M University, 2003. / "Major Subject: Food Science and Technology." Title from author supplied metadata. Includes bibliographical references.

Thesis (M.S.)--Texas A & M University, 2003. / "Major Subject: Food Science and Technology." Title from author supplied metadata. Includes bibliographical references.

Thesis (M.S.)--Texas A & M University, 2003. / "Major Subject: Science and Technology Journalism." Title from author supplied metadata. Includes bibliographical references.

<p> There was low participation (40%) by cattle producers in the United States&rsquo; voluntary traceability system known as the National Animal Identification System (NAIS). A mandatory traceability system was implemented by the United States Department of Agriculture on March 11, 2013. Any cattle that are moved between states must be identified. Participation in the new system needs to be at least 70% to be considered successful. Beef cattle producers may have privacy and trust issues that would be factors affecting participation in a traceability system. Surveys were sent to 2,000 subscribers of BEEF Magazine. Out of the 361 responses, there were 196 usable surveys. Drawing upon the theories of economics and compliance, research was conducted to determine if participation rates in a traceability system were affected by the entity that managed the system, either Government, Private Industry, or Private Non-Industry entity; the data that the system gathered, i.e., marketing claims; and the incentives received from the traceability system. The current research indicated that participation rates will increase if a private industry maintains the data. Antibiotic-free was the marketing claim of the data that the system gathered that influenced participation, and participation decreased with this marketing claim. Lastly the incentives or benefits received from the traceability will positively affect participation rates. Any government entity or organization wishing to implement a traceability system, could use these findings to increase participation in their traceability system.</p>

Both intracellular and extracellular levansucrase (LS) were recovered from Bacillus amyloliquefaciens biomass. Sucrose was identified as an important inducer for the expression of LSs. Polyethylene glycol (PEG 200) selectively fractionated intracellular (vs. extracellular) LS activity. Partially purified intra- and extracellular LSs were studied in terms of their optimum reaction temperature, pH, kinetics as well as their catalytic properties. B. amyloliquefaciens LSs exhibited high levan-forming activity over a wide range of sucrose concentrations. The optimum temperatures for the intra- (25-30 °C) and extracellular (40 °C) LS transfructosylation activities were lower than those for their hydrolytic activities (45-50°C). Intracellular LS's catalytic efficiency in transfructosylation exceeded that of extracellular LS. Intracellular LS was purified to homogeneity by size-exclusion chromatography and its catalytic properties was determined. The purified LS's transfructosylic activity (kcatapp of 1136.5 s−1) exceeded its hydrolytic activity. The kinetics of LS's transfructosylation activity were best fitted to the Hill model. In LS donor specificity studies, a shift of the transfructosylation reaction further towards the polymerization was observed when raffinose was used as fructosyl donor as compared to sucrose. In fructooligosaccharide (FOS) synthesis, disaccharides were more favourable fructosyl acceptors than monosaccharides. However, a lower accumulation of levan was detected in the maltose/sucrose reaction, and a greater amount of erlose was the dominant transfructosylation product in the reaction. This study is the first to highlight the catalytic efficiency of B amyloliquefaciens LS to synthesize a variety of hetero-FOSs from various saccharides, with lactose and maltose being the best fructosyl acceptors. Purified intracellular LS was subsequently combined with fructanases from Aspergillus niger to achieve the one-step synthesis of controlled-size novel FOSs and oligolevans from sucrose. Endo-inulinase from A. niger was able to hydrolyze both low and high MW levan and thus gave rise to different MW FOSs, whilst fructanase® (endo- and exo-inulinases) hydrolyzed levans almost completely to fructose. Therefore, endo-inulinase was chosen for use in the combined bi-enzymatic reactions. In this novel biocatalytic system, LS mainly catalyzed the synthesis of oligolevan and levan, whilst endo-inulinase regulated the product molecular size and acceptor availability. The novel bi-enzymatic system showed higher yield and productivity (67% w/w; 96 g/L/h) of transfructosylation products, FOSs and oligolevans, than the LS enzymatic system (3.0% w/w; 0.8 g/L.h) alone. The contribution of endo-inulinase's hydrolytic activity to the formation of short chain FOS (scFOS) and oligolevans was greater than that of LS through its acceptor reaction; however, the production of intermediate levans with appropriate MW by LS was the prerequisite. The effects of sucrose concentration, reaction time, and enzymatic ratio on FOSs, oligolevans, and total transfructosylation products were assessed through a response surface methodology (RSM). Additional experimental runs using the novel bi-enzymatic system confirmed the RSM-predicted maximal FOS and oligolevan levels. RSM analysis showed sucrose level to be the most influential of the design variables tested, whilst the LS to endo-inulinase ratio had significant effects on levanohexaose and oligolevans formation. Given the biocatalytic system's low reaction temperatures (35 °C) and substrate concentrations (0.6 M), the novel biocatalytic system showed great potential for industrial applications, where huge cost effectiveness benefits would arise from commercial scale-up production. In addition, the short reaction time as well as high FOSs yield of the novel biocatalytic system are also superior to all current documented FOSs biocatalytic systems. / L'enzyme levansucrase intracellulaire et celle extracellulaire ont été isolées de la biomasse du Bacillus amyloliquefaciens. Le sucrose a été identifié comme un inducteur important pour l'expression de la levansucrase. Les levansucrases intra- et extracellulaire, purifiées partiellement, ont été caractérisées en termes de température optimale, pH optimal, paramètres cinétiques, et propriétés catalytiques. Les levansucrases de B. amyloliquefaciens ont démontré une activité catalytique élevée pour la formation de levan à travers une large gamme de concentrations du sucrose. Les températures optimales des activités de transfructosylation des levansucrases intracellulaire (25-30°C) et extracellulaire (40ºC) sont plus faibles que celles de leur activités hydrolytiques (45-50°C). L'efficacité catalytique de la levansucrase intracellulaire en transfructosylation a dépassé celle de la levansucrase extracellulaire. La levansucrase intracellulaire a été purifiée jusqu'à l'homogénéité par chromatographie d'exclusion stérique et ses propriétés catalytiques ont été déterminées. L'activité de transfructosylation de la levansucrase purifiée (kcatapp de 1136.5 s−1) a été plus élevée que son activité hydrolytique. Les cinétiques catalytiques de l'activité de transfructosylation ont été mieux décrites par le modèle de Hill. L'étude de la spécificité de la levansucrase a démontré une orientation de la réaction de transfructosylation vers la polymérisation quand le raffinose a été utilisé comme donneur de fructose. Durant la synthèse du fructooligosaccharides, les disaccharides ont été favorisés comme accepteurs, par rapport aux monosaccharides. Cependant, une accumulation moins importante du levan a été obtenue dans la réaction de transfructosylation utilisant maltose et sucrose comme substrats. Cette étude est la première à démontrer l'efficacité catalytique de la levansucrase de B. amyloliquefaciens pour la synthèse de divers FOS à partir de saccharides variés, dont le lactose et le maltose ont été les meilleurs substrats accepteurs de fructose. La levansucrase intracellulaire purifiée a été combinée avec l'endo-inulinase de Aspergillus niger dans une seule étape réactionnelle pour synthétiser de nouveaux FOSs et des oligolevans de tailles contrôlées à partir du sucrose. Dans ce nouveau système bi-enzymatique, la levansucrase a surtout catalysé la formation d'oligolevan et de levan, tandis que l'endo-inulinase a régulé la taille moléculaire des produits et la disponibilité des accepteurs. Le nouveau système bi-enzymatique a démontré un rendement et une productivité (67% m/m; 96 g/L/h) plus élevés des produits de transfructosylation, des FOS et des oligolevans, que le système mono-enzymatique (3.0% m/m; 0.8 g/L.h). La contribution de l'activité hydrolytique de l'endo-inulinase dans la formation des courtes chaînes de FOS et des oligolevans a été plus importante que celle de la levansucrase. Les effets de la concentration du sucrose, du temps de réaction, et du ratio enzymatique sur les rendements des FOSs, des oligolevans, et des produits de transfructosylation en général ont été étudiés à travers la méthode des surfaces de réponses. Les résultats expérimentaux ont confirmé et validé les prédictions des modèles développés. La même analyse a démontré que le niveau du sucrose est la variable la plus influante parmi les variables évaluées, tandis que le ratio de la levansucrase et de l'endo-inulinase a eu un impact important sur la synthèse de levanohexaose et des oligolevans. Étant donné que la température de la réaction biocatalytique et les concentrations des substrats sont faibles, ce nouveau système bi-enzymatique démontre un grand potentiel pour les applications au niveau industriel. Par ailleurs, le temps de la réaction plutôt bref et les rendements élevés des FOSs démontrent la supériorité du système bi-enzymatique développé en comparaison avec les systèmes biocatalytiques actuels qui ont été documentés.

The stabilization and immobilization of laccase enzymatic extract, obtained from Coriolus hirsutus, and its biocatalysis in organic solvent media (OSM) for the synthesis of selected oligophenols, were investigated. Among the investigated lyopotectants, 2.5% mannitol was found to be the most appropriate one, where the stability of the laccase lyophilized extract was greatly enhanced, with 96.2, 38.9 and 24.7% of residual activity after 4 weeks of storage at -80, 4 and 25°C, respectively. Using syringaldazine (SG) as substrate, the free laccase showed its highest catalytic activity only in the ternary micellar system (TMS), composed of sodium acetate buffer/hexane and AOT, but not in the mono- or biphasic ones. Under the optimum conditions, the relative laccase activity in TMS was found to be 84.0% as compared to that in the aqueous medium. The results also demonstrated that 50% of the residual laccase activity was obtained after 56.8, 14.7, 8.5 and 5.0 h of incubation at 4, 25, 37 and 50ºC, respectively. The kinetic studies indicated that the Km value for laccase was 15.8, 15.8, 26.1, 44.4, 69.3, 80.5 and 330.0 µM, using sinapic acid, m-coumaric acid, ferulic acid, SG, 2,6-dimethoxyphenol, caffeic acid and 2,2ʹ-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid) diammonium salt or ABTS, respectively, with the corresponding relative percent kcat values of 8.2, 7.0, 3.8, 1.6, 1.0, 6.8 and 0.1. Using ferulic acid (FA) as the substrate model, the optimization of laccase immobilization by physical adsorption, covalent binding and encapsulation showed that the encapsulation of the enzyme into Ca-alginate was the most appropriate approach. The highest immobilization yield of 60.9% and the residual laccase activity of 62.6% were obtained when the enzyme extract was immobilized with 1.5% (w/v) alginate and 100 mM CaCl2 at 1.5 mg/mL initial protein load. The encapsulated laccase exhibited an increase in its activity in OSM as compared to that in the aqueous one. Moreover, the encapsulated laccase was stable when it was dehydrated with iso-propanol and acetone, with 114.0 and 100.6% of residual activity, respectively; it retained 60.8 and 74.9% of its initial activity, after 24 h of its incubation at 55°C, in the aqueous and hexane medium. The encapsulated laccase also maintained 25.6 and 76.4% of its residual activity after 6 cycles of reaction in aqueous and hexane medium, respectively. The characterization of the laccase-catalyzed end products was obtained by size-exclusion chromatography (SEC), high-performance liquid chromatography (HPLC), spectrophotometric, Fourier-transform infrared spectroscopy (FTIR), pyrolysis/gas liquid chromatography/mass spectrometry (Py/GC/MS) and mass spectrometry (MS) analyses. The results showed that the biocatalysis of laccase in aqueous medium resulted in the synthesis of three end products, identified as di-, tri- and tetramer of FA with a molecular weight (MW) of 386.4, 578.5 and 770.7 Da, respectively; however, only the dimers of FA were obtained in OSM, with a MW of 386.4 Da. The FTIR and MS analyses indicated that the polymerization of FA involved the C-O coupling modes in the aqueous medium. The pyrograms showed that the dimers, obtained in OSM, were more stable than all the end products obtained in the aqueous medium. The dimers, obtained in the OSM, demonstrated also the highest oxygen-radical absorbance capacity (ORAC) value, with 2.7 and 14.5-fold higher than that for FA and for its dimers, obtained in the aqueous medium, respectively. / La stabilité et l'immobilisation de l'extrait enzymatique contenant la laccase, obtenu de Coriolus hirsutus, et sa biocatalyse dans un milieu réactionnel de solvants organiques (OSM) pour la synthèse des oligophenols sélectionnés, ont été étudiés. Parmi les différents lyoprotectants utilisés, 2.5% mannitol a été jugée le plus approprié, où la stabilité de l'extrait lyophilisé de la laccase a été énormément amélioré, avec 96,2, 38,9 et 24,7% d'activité résiduelle après 4 semaines d'entroposage à -80, 4 et 25°C, respectivement. En utilisant la syringaldazine (SG) comme substrat modèle, la laccase a seulement montré une activité catalytique dans le milieu micellaire ternaire, composé du tampon d'acétate de sodium/ hexane et l'AOT, mais pas dans les milieux mono- ou bi-phasiques. Sous les conditions optimales, l'activité de la laccase dans le milieu micellaire ternaire a été de 84,0% relativement à celle obtenu dans le milieu aqueux. Les résultats ont également démontré que dans le milieu micellaire ternaire 50% de l'activité résiduelle de la laccase a été obtenu après 56,8, 14,7, 8.5 and 5,0 h d'incubation à 4, 25, 37 et 50ºC, respectivement. Les études cinétiques ont indiqué que la valeur de Km pour la laccase a été de 15,8, 15,8, 26,1, 44,4, 69,3, 80,5 et 330.0 µM, en utilisant l'acide sinapique, l'acide m-coumarique, l'acide férulique, la SG, le 2,6-dimethoxyphenol, l'acide cafféique et le sel diammonium 2,2`-azino-bis(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acide) ou l'ABTS, respectivement, avec les valeurs correspondantes relatives de kcat de 8,2, 7,0, 3,8, 1,6, 1,0, 6,8 et 0,1. L'utilisation de l'acide férulique (FA) comme substrat modèle, l'optimisation de l'immobilisation de la laccase par adsorption physique, liaison covalente et encapsulation a démontré que l'approche la plus appropriée était l'encapsulation de l'enzyme avec l'alginate de calcium. Le rendement d'immobilisation (60,9%) et l'activité résiduelle (62,6%) les plus élevés ont été obtenue lorsque l'extrait enzymatique a été immobilisé avec 1,5% (p/v) d'alginate, 100 mM CaCl2 et 1,5 mg/mL de quantité initiale de protéine. La laccase encapsulée présente une augmentation de son activité dans l'OSM par rapport à celle dans le milieu aqueux. En outre, la laccase encapsulée présente une haute stabilité quand elle est déshydratée avec de l'iso-propanol et l'acétone, en conservant 114,0 et 100,6% de son activité, respectivement. De plus, elle a retenu 60,8 et 74,9% de son activité initiale, après 24 h d'incubation à 55°C, dans le milieu aqueux et l'hexane. Également, la laccase encapsulée a maintenu 25,6 et 76,4% de son activité initial après 6 cycles de réaction en milieux aqueux et l'hexane, respectivement. La caractérisation des produits finaux obtenus par l'oxydation du FA par la laccase a été faite par des analyses de chromatographie d'exclusion stérique (SEC), chromatographie en phase liquide a haute performance (HPLC), spectrophotométrie, spectroscopie infrarouge a transformée de Fourier (FTIR), la pyrolyse couplée à la chromatographie en phase gazeuse et la spectrométrie de masse (Py/GC/MS), la chromatographie liquide ainsi que par spectrométrie de mass (MS). Les résultats ont montré que la biocatalyse de la laccase dans un milieu aqueux, mène à la synthèse de produits finaux différents identifiés comme des di-, tri- et tétramère du FA avec des poids moléculaires (MW) de 386,4; 578,5 et 770,7 Da, alors que dans le OSM, seuls des dimères du FA de PM 386.4, ont été obtenu. L'analyse de FTIR ainsi que ceux du MS ont démontré que la polymérisation du FA dans le milieu aqueux implique les modes de couplage C-O. Les pyrogrammes ont démontré que les dimères, obtenus dans l'OSM sont plus stables que les ceux obtenus dans le milieu aqueux. Les dimères, obtenus dans l'OSM, ont démontré une capacité d'absorption des radicaux oxygénés (ORAC) avec des valeurs de 2,7 et 14,5 fois plus élevées que ceux du FA et les dimères obtenus dans le milieu aqueux, respectivement.