Evalúa la actividad antagonista de una colección de 25 actinomicetos de origen marino. La actividad inhibitoria se determina mediante pruebas in vitro sobre cepas de Vibrio aislados de Litopenaeus vannamei (Langostino Blanco). / Tesis

Inmoviliza por adsorción interfacial la lipasa producida por Marinobacter sp en el soporte hidrofóbico octadecilo-sepabead. Para ello, se empleó la lipasa extracelular producida por Marinobacter sp en medio agua de sales conteniendo extracto de levadura al 0,5%, NaCl al 5%, aceite de olivo al 1 %, triton x-100 al 0,1 % a 37 ° C. Para optimizar la actividad de la enzima y entender la significancia de la interacción de los factores que afectan la actividad de la lipasa tanto libre como inmovilizada se utilizó la metodología de superficie respuesta. La lipasa de Marinobacter sp expreso máxima actividad específica de hidrólisis del para-nitrofenil palmitato (p-NPP) en buffer fosfato pH 7,0 a 37 °C y 30 min en ausencia de NaCl y CaCl2. El diseño experimental Box-Behnken a 3 factores y 3 niveles se empleó para evaluar el efecto de los parámetros de inmovilización tales como pH a 6,0; 7,0; y 8,0; tiempo a 30, 60 y 120 min; fuerza iónica a 2,5, 5,0 y 10,0 mM. El proceso de inmovilización óptimo se realizó a pH 6,62, 30 min y fuerza iónica 10 mM, los datos se ajustaron al modelo polinomial cuadrático. Las condiciones óptimas de inmovilización fueron 15 mg de proteína total conteniendo la lipasa por gramo de soporte de octadecilosepabead, cuyo rendimiento fue 74 %. Además, se evaluó el efecto de la temperatura y el pH en la actividad enzimática de la lipasa inmovilizada según el diseño compuesto central a dos factores y 3 niveles. Así, la máxima actividad se obtuvo a pH 7,0 y 50 °C. Finalmente, la estabilidad térmica de la lipasa inmovilizada de Marinobacter sp retuvo 80 % de su actividad después de 24 horas a pH 7,0 y 40 °C. / Tesis