La question de savoir comment les protéines se replient dans leur propre structure tridimentionnelle offre un défi passionnant pour les biophysiciens de nos jours. L'utilisation d'un saut de température rapide est une technique très puissante pour l'étude du processus de dénaturation des protéines. Toutefois, sonder la structure secondaire est un défi difficile et on obtient rarement des valeurs quantitatives. Le but principal de ce projet de thèse est de développer une mise en œuvre technique de dichroïsme circulaire dans l'UV extrême dans une expérience de saut de température nanoseconde. Notre expérience permet de suivre quantitativement l'évolution de la fraction hélicoïdale d'un peptide poly(acide glutamique) au cours de sa dénaturation thermique avec une résolution de 12 ns de temps.