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Comportements des matrices protéiques acidifiées par immersion en solution concentrée / Behaviour of proteic matrices acidified by immersion in concentrated solution

Goli, Thierry 21 May 2012 (has links)
Ce travail avait pour objectif d'améliorer la compréhension du déterminisme des propriétés de la viande soumise à un marinage acide. Il s'est articulé autour de trois objectifs : (i) identifier les mécanismes de transferts de matière, (ii) améliorer la compréhension de l'évolution du pH en fonction des transferts, et (iii) évaluer l'influence du marinage sur les propriétés fonctionnelles de la viande traitée. Des cubes de viande de poitrine de dinde ont été soumis à des traitements de marinage par immersion en solutions sel-eau-acide. Dans le cas d'immersion en solutions diluées en sel (< 0,3 M) on a pu observer des gains en eau importants, corrélés positivement à la teneur en acide de la solution. Au-delà de cette teneur en sel dans la solution, on observe un régime de déshydratation, indépendamment de la teneur en acide de la solution d'immersion. Ces observations nous ont amené à proposer un schéma dans lequel, en solutions diluées en sel, la migration du sel et de l'acide par diffusion moléculaire se superpose à une entrée de marinade intense par infiltration. Une méthode de prédiction du pH de tissus musculaires acidifiés a été testée avec succès dans le domaine de pH de 4 à 5. Son application à la prédiction du pH de pièces de viande marinées s'est heurtée à la baisse très importante de la capacité de fixation de protons de la viande par fuite de constituants réactifs au cours du marinage. Le marinage de cubes de poitrine de dinde en solutions eau-acide ou eau-acide-sel montre que le pH est une variable très influente sur la texture de la viande cuite. La baisse du pH, indépendamment de l'imprégnation en sel, provoque un durcissement des échantillons traités dès les premières minutes d'immersion. Pour des durées plus importantes, on assiste, uniquement en absence de sel, à un attendrissement significatif par rapport au témoin non mariné. L'établissement de la texture et des propriétés de rétention d'eau est sous l'effet de mécanismes complexes liés à la dénaturation et à la solubilisation protéique. / The objective of this work was to improve understanding of the mechanisms determining the properties of meat subjected to acidic marination. It was based on three objectives: (i) identifying the matter transfer mechanisms, (ii) improving understanding of pH evolution as a function of acid transfer, and (iii) evaluating the influence of marination on the functional properties of treated meat.Turkey breast cubes were subjected to immersion treatments in water-salt-acid solutions. In the case of immersion in dilute salt solutions (< 0.3 M), we observed big water gains, which were positively correlated with the acid content of the solution. Beyond this salt content in the solution, we encountered a state of dehydration, regardless of the acid content of the immersion solution. These observations led us to suggest a system whereby, in solutions dilute in salt, salt and acid migration via molecular diffusion is superimposed onto intense marinade inflow via infiltration. A method for predicting the pH of acidified muscle tissues was tested successfully within the pH region 4 to 5. Its application in predicting the pH of marinated meat pieces was impeded by the very large fall in the proton binding capacity of the meat through the leak of reactive constituents in the course of marination. Marination of turkey breast cubes in water-acid or water-acid-salt solutions demonstrated that pH is a highly influential variable on cooked meat texture. The fall in pH, regardless of salt impregnation, caused hardening of the samples treated from the first minutes of immersion. For longer durations, in the absence of salt only can we see significant tenderization in comparison to the non-marinated control. The establishment of the texture and water holding properties is affected by complex mechanisms linked to denaturation and solubilization of proteins.

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