ASR, est une protéine photo réceptrice qui lie la base protonée de la rétine de Schiff dans deux conformations de l'état fondamental. La protéine particulière consiste en un système modèle dans lequel I'effet de l'environnement protéique sur la dynamique d'isomérisation des deux isomères peut être étudié. Dans cette thèse, une étude approfondie sur les protéines mutées ponctuellement est présentée, où la variable est l'environnement protéique. Les résultats montrent des différences significatives entre les durées de vie des états excités des deux isomères et les durées de vie plus courtes ou plus longues commentées en termes de mélange électronique Sl/S2. En complément, le développement expérimental d'un spectromètre à absorption transitoire (T.A) et d'un dispositif de spectroscopie électronique bidimensionnelle (2DES) fonctionnant respectivement dans les domaines spectral NIR et UV-Vis. Avec cette configuration, deux impulsions colinéaires à verrouillage de phase d'une durée inférieure à 10fs sont générées, où. la précision interférométrique sur le contrôle du retard entre les deux impulsions de pompe permet d'effectuer des mesures 2DES. / ASR, is a photoreceptor protein that binds the protonated Schiff base of retinal in two ground state conformations. The particular protein consists a model system where the effect of the protein environment on the isomerization dynamics of the two isomers can be investigated. In this thesis an extended study on point mutated proteins is presented where the variable is the protein environment. The results show significant differences between the two isomers excited state lifetimes with the shorter or longer lifetimes commented in terms of Sl/S2 electronic mixing. Supplementary, the experimental development of a Transient absorption spectrometer (T.A) and a Two-dimensional electronic spectroscopy setup (2DES) operating in the NIR and UV-Vis spectral range respectively are described. The 2DES spectrometer is based on translating wedges made out of birefringent material producing two collinear phase-locked pulses with sub-I Ofs duration. The interferometric precision on controlling the delay between the two pump pulses allows to perform 2DES measurements on systems absorbing in the 360-430 nm range allowing to resolve the excitation process spectrally.

The process of photosynthesis begins with a capture of sunlight and its quick conversion into the chemical energy. Both these primary processes take place in a specially designed photosynthetic apparatus that is present in cells of all photosynthetic organisms. In green sulfur bacteria the apparatus consists of a massive light-harvesting antenna (chlorosome), intermediate antennas (baseplate complex and FMO proteins) and of the reaction center, where the conversion into the chemical energy occurs. The energy flow through the apparatus can be monitored by time-resolved spectroscopy techniques. Coherent two-dimensional electronic spectroscopy (2DES) in one of such techniques, which combines high temporal and spectral resolution, and therefore it is especially well suited for studying multichromophoric systems such as photosynthetic apparatus. This thesis describes the principles of the 2DES technique and outlines the basic facts about the photosynthetic apparatus of green sulfur bacterium Chlorobaculum tepidum. Finally, it summarizes the investigation of the photosynthetic machinery using 2DES. Results presented in this thesis provide new insights into the exciton diffusion and vibrational coherences within chlorosomes, excitonic structure of the baseplate and the overall energy flow through the entire...