Les systèmes de défense bactériens face à un stress oxydant reposent essentiellement sur l'expression d'enzymes capables de dégrader les espèces réactives de l'oxygène telles que le peroxyde d'hydrogène, le radical anion superoxyde et le radical hydroxyle. La protéine PerR a été identifiée chez Bacillus subtilis comme senseur de H2O2 appartenant à la famille des métallo-régulateurs Fur. La protéine PerR est un homodimère contenant deux sites métalliques par sous unité : un site à zinc structural et un site de régulation pouvant coordiner un ion Fe2+ ou Mn2+. La protéine PerR se fixe à l'ADN en présence de ses deux métaux pour réprimer la transcription de certains gènes. Contrairement à d'autres senseurs du peroxyde d'hydrogène comme la protéine OxyR chez Escherichia coli et le complexe Orp1-Yap1 chez Saccharomyces cerevisiaie, la caractérisation structurale et biochimique de la protéine PerR n'était pas aussi avancée.<br /> Les travaux présentés dans ce manuscrit rapportent les études structurales menées sur la protéine PerR par cristallographie aux rayons X et par spectroscopie d'absorption des rayons X (SAX). Les différentes structures résolues au cours de ce travail (l'apoprotéine, les formes active et inactive de la protéine) permettent de mieux caractériser la protéine PerR. Le mode de fixation à l'ADN de la protéine PerR est également discuté.<br /> De façon intéressante, tandis que les protéines OxyR et Orp1-Yap1 utilisent des résidus cystéine pour détecter le peroxyde, le mécanisme d'activation de PerR fait intervenir un résidu histidine qui est oxydé en 2-oxo-histidine. Cette oxydation est catalysée par le métal de régulation (Fe2+). Les quatre cystéines de la protéine coordinent l'ion zinc et ne participent pas à la détection du peroxyde. La structure de la forme oxydée de la protéine est également présentée : cette structure met en évidence, pour la première fois dans la PDB, une 2-oxo-histidine dans une structure cristallographique.