Zur stereoselektiven Herstellung von α-Hydroxyketonen aus prochiralen Ketonen stellen die Alkoholdehydrogenasen eine ökologische als auch ökonomische Alternative zu den verfügbaren industriellen Syntheserouten dar. Zurzeit stoßen sowohl die Biokatalyse als auch die organische Katalyse bei der Herstellung von sterisch anspruchsvollen α-Hydroxyketonen an ihre Grenzen. Die Synthese von enantiomerenreinem (R)-Phenylacetylcarbinol [(R)-PAC] und S- Phenylacetylcarbinol [(S)-PAC] aus dem prochiralen α-Diketon Phenylpropan-1,2-dion (PPD) stellt eine anspruchsvolle Synthese sowohl für akademische als auch für industrielle Zwecke dar. Diese chiralen Bausteine dienen als Vorgänger bei der Synthese von (‒)-Ephedrin und (+)-Pseudoephedrin. (‒)-Ephedrin und (+)-Pseudoephedrin werden jährlich in großen Mengen hergestellt, was zunehmend ein ernsthaftes ökologisches Problem darstellt. Aufgrund ihrer Toxizität als auch ihre Persistenz in der Umwelt, beispielsweise in Abwasserkläranlagen, wurden sie kürzlich als neu auftauchende Kontaminanten eingestuft. In dieser Arbeit wurde die Biodegradierung der Isomere von Ephedrin untersucht. Dabei wurde der neue Stamm Arthrobacter sp. TS-15 isoliert, welcher mit Ephedrin als einzige Kohlenstoffquelle wachsen kann. Dieser Stamm wurde bei der DSMZ unter der Nummer (DSM 32400) hinterlegt. Das Genom dieses Stammes wurde sequenziert und unter der Zugangsnummer (SDXQ00000000) in der Genbank verwahrt. Anhand verschiedener phylogenetischer Untersuchungen wurde TS-15 als eine Subspezies von Arthrobacter aurescens eingeordnet. Des Weiteren wurde der Einfluss der Isomerie von Ephedrin auf dessen Biodegradierung sowie auf die Wachstumsrate von TS-15 untersucht. Es wurde festgestellt, dass das Isomer (‒)-Pseudoephedrin am langsamsten abgebaut wird und dementsprechend einen negativen Einfluss auf das Kulturwachstum hat. Hingegen zeigte sein Enantiomer (+)-Pseudoephedrin die schnellste Biodegradierung mit einem positiven Effekt auf das Wachstum von TS-15. Anhand der Analyse der Metabolite im Kultivierungsmedium als auch aus den Zellextrakten von TS-15 wurde ein neuer katabolischer einleitender Schritt detektiert, in dem das Ephedrin zu Methcathinon VII oxidiert wird. Zur Bestimmung der oxidierenden Enzyme wurden Proteinanreicherungsverfahren eingesetzt. Mittels Peptidmassenfingerprints wurden 51 Proteinhits ermittelt. Nach einer kombinierten Analyse mittels der Proteinhits und des rationalen Genomminings wurde ein neues Gencluster zum Abbau von Ephedrin identifiziert. Zwei postulierte Dehydrogenasen wurden aus dem Genom isoliert, kloniert und in dem E. coli T7 SHuffle Stamm heterolog exprimiert. Dadurch wurden neue enantiokomplementäre Enzyme entdeckt. Die Pseudoephedrin Dehydrogenase (PseDH) ist enantiospezifisch für (+)-S,(N)-(Pseudo-)-Ephedrin, während die Ephedrin Dehydrogenase (EDH) nur die enantiospezifische Oxidation von (‒)-R,(N)-(Pseudo-)-Ephedrin katalysieren kann. Beide Dehydrogenasen sind NADH-abhängig und der Superfamilie der kurzkettigen Dehydrogenasen untergeordnet. Bei der Charakterisierung dieser Dehydrogenasen konnte gezeigt werden, dass das Substratspektrum wertvolle chirale Produkte umfasst. Beide Dehydrogenasen zeigen strikte Regio- und Enantioselektivität gegenüber dem α-Diketon Phenylpropan-1,2-Dion (PPD). Somit wurde PPD zu (S)-PAC (ee >99%) und (R)-PAC (ee >99%) mittels PseDH bzw. EDH mit vollem Umsatz reduziert. Darüber hinaus wurde die Kristallstruktur der PseDH im Rahmen einer Zusammenarbeit mit der Universität von York mit einer Auflösung von 1,8 Å aufgeklärt. Die Kristallstruktur wurde in PDB unter der Zugangsnummer (6QHE) hinterlegt. Mittels der Kristallstruktur der PseDH und des Homologiemodells der EDH wurden Strukturanalysen durchgeführt und die ersten Hypothesen zur Funktionsweise dieser Enzyme aufgestellt. Des Weiteren wurden über Peptidsequenzanalysen zu diesen Enzymen Rückschlüsse auf ihren evolutionären Ursprung gezogen. Die Stabilität der Dehydrogenasen wurde mit unterschiedlichen Lösungsmitteln bestimmt. CPME wurde als geeignetstes organisches Lösungsmittel für die Biokatalyse mit diesen Enzymen ermittelt. Beide Enzyme wurden mittels eines organisch-wässrigen Zweiphasensystems unter enzymgekoppelter Cofaktorregenerierung getestet. Dadurch wurde der Zugang zur Produktion von (S)-PAC und (R)-PAC aus PPD mittels PseDH bzw. EDH geschaffen.