Lectins are ubiquitous proteins that has domain(s) for recognition and binding to carbohydrates and that can decipher the glicocode in the structures of the glycans linked to soluble glycoproteins and membrane. Molecular interactions based on protein-carbohydrate recognition play key roles in numbers biological processes, such as: cellular communication, gametes recognition, embryonic development, and immune response, among others. Lectins from algae are poorly studied compared to plant lectins and this fact is due to the difficulty of obtaining material for study. The isolectins isolated from red marine alga Solieria filiformis have purification protocols well established. Furthermore, these isolectins have a bacteriostatic effect over gram-negative bacteria and antinociceptive and anti- inflammatory activities. The aim of this study was to determine the primary structure of the isolectins isolated from marine red alga Solieria filiformis. The primary structure of two isoforms (SfL1 and SFL2) were determined by combination of mass spectrometry and molecular biology. The sequences of the two isolectinas were compared to databases (NCBI) and showed similarity to lectins belonging to the family OAAH. The structural similarity of these proteins suggests that bacteria, cyanobacteria and macroalgae are evolutionarily related. Others bioinformatic analysis showed that the SfLs have four internal repeated domains in its sequences as well as presence of an N-glycosylation site and a conserved carbohydrate-binding site with high identity to the CRD from OAAHs. This family of lectins is related to the anti-HIV activity due to its characteristics of binding the high‐mannose‐type N‐glycans. What makes these two isoforms molecules potential for the study of anti-HIV activity. / Lectinas sÃo proteÃnas ubÃquas que possuem domÃnio(s) de reconhecimento e ligaÃÃo a carboidratos e podem decifrar o glicocÃdigo das estruturas dos glicanos associados à glicoproteÃnas solÃveis e de membrana. As interaÃÃes moleculares baseadas no reconhecimento proteÃna-carboidrato desempenham papÃis chave em nÃmeros processos biolÃgicos, tais como: comunicaÃÃo celular, reconhecimento de gametas, desenvolvimento embrionÃrio, reposta imune, entre outras. As lectinas de algas marinhas sÃo pouco estudadas em comparaÃÃo Ãs lectinas de plantas e isso se deve, em parte, à dificuldade de obtenÃÃo de material para estudo. As isolectinas da alga vermelha Solieria filiformis jà possuem protocolo de purificaÃÃo estabelecido. AlÃm disso, jà fora observado efeito bacteriostÃtico contra bactÃrias gram-negativas, atividade antinociceptiva e anti-inflamatÃria para estas lectinas. O objetivo desse trabalho foi determinar a estrutura primÃria das isolectinas da alga marinha vermelha Solieria filiformis. A estrutura primÃria de duas isoformas (SfL1 e SfL2) foi determinada por combinaÃÃo de espectrometria de massas e biologia molecular. As sequÃncias das duas isolectinas foram comparados a sequÃncias depositadas em bancos de dados (NCBI) e houve similaridade com as lectinas pertencentes à famÃlia OAAH. A semelhanÃa estrutural dessas proteÃnas sugere que as bactÃrias, cianobactÃrias e as macroalgas sÃo evolutivamente relacionadas. Outras anÃlises de bioinformÃtica demostraram que as SfLs possuem quatro domÃnios internos repetidos em suas sequÃncias, a existÃncia de um sÃtio de N-glicosilaÃÃo, e um sÃtio de ligaÃÃo a carboidrato conservado e com alta identidade com os sÃtios das OAAHs. Essa famÃlia de lectinas està relacionada à atividade anti-HIV devido a suas caracterÃsticas de ligaÃÃo a N-glicanos ricos em manose. O que torna estas duas isoformas molÃculas potenciais para o estudo de atividade anti-HIV.