CoordenaÃÃo de AperfeiÃoamento de Pessoal de NÃvel Superior / Neste trabalho, nanopartÃculas magnÃticas de ferro (Fe3O4) (NPM) foram avalia- das como suporte para a imobilizaÃÃo de lipase de Candida antarctica do tipo B (CALB). O biocatalisador (CALB-NPM) foi analisado na catÃlise dos Ãsteres: oleato de etila (biodiesel), butirato de metila e etila. NanopartÃculas magnÃticas sÃo particularmente interessantes para imobilizaÃÃo enzimÃtica devido as suas propriedades magnÃticas favorecerem a fÃcil separaÃÃo da mistura reacional atravÃs do uso de magnetismo. A enzima CALB à uma enzima capaz de atuar em diversas reaÃÃes, como, hidrÃlises e transesterificaÃÃes. Contudo, um dos problemas do uso de enzimas como catalisadores homogÃneos à a sua recuperaÃÃo. Assim, à necessÃrio o uso de suportes que retenham a enzima, mantendo suas caracterÃsticas catalÃticas. As na- nopartÃculas foram produzidas pelo mÃtodo de co-precipitaÃÃo. Determinou-se o tamanho das nanopartÃculas (11 nm) atravÃs da tÃcnica de difraÃÃo de raios-X (DRX) com posterior refi- namento das fases obtidas pelo mÃtodo Rietveld. Espectros de infravermelho foram obtidos para anÃlise de presenÃa de hidroxilas usando pastilhas de KBr das ferritas magnÃticas. O espectro foi medido na regiÃo entre 400 e 4000 cm−1. ModificaÃÃes foram realizadas na su- perfÃcie das mesmas com γ-aminopropiltrietoxissilano (APTS) e glutaraldeÃdo. No processo de imobilizaÃÃo, a influÃncia da velocidade de agitaÃÃo (20-250 rpm), carga enzimÃtica (45-200 UpNPB.g−1), tempo de contato enzima-suporte (0,5-5 h), concentraÃÃo de glutaraldeÃdo (2,5 e 25 % (m/v)), aditivo dodecil sulfato de sÃdio (SDS 0,23 %) e reutilizaÃÃo do biocatalisador fo- ram avaliadas. A imobilizaÃÃo foi realizada na presenÃa de 100 mM de tampÃo bicarbonato de sÃdio, pH 10, a 25 ÂC. ApÃs a imobilizaÃÃo, a enzima imobilizada exibiu melhor estabilidade tÃrmica e operacional do que na forma solÃvel. As condiÃÃes Ãtimas de imobilizaÃÃo foram: velocidade de agitaÃÃo de 45 rpm, carga enzimÃtica (80 UpNPB.g−1), tempo de imobilizaÃÃo de 1 h, soluÃÃo de glutaraldeÃdo (25 % (m/v)), possibilitando um rendimento de imobilizaÃÃo de 41,8 % e atividade enzimÃtica do derivado de 29,1 UpNPB/g. AlÃm disso, o biocatalisador manteve aproximadamente, 53% de atividade catalÃtica inicial apÃs cinco ciclos consecutivos de reaÃÃo hidrolÃtica. ApÃs a imobilizaÃÃo, a estabilidade tÃrmica dos derivados foi realizada a partir da reaÃÃo de hidrÃlise com 0,01 g de CALB-NPM. atividade catalÃtica da enzima livre e imobilizada foi analisada a 60 ÂC. A produÃÃo de esteres foi realizada com o biocatalisador na melhor condiÃÃo catalÃtica. AlÃm das nanopartÃculas foram analisadas a bioconversÃo de esteres por resinas acrÃlicas comerciais (CALB imobilizada). A conversÃo de oleato de etila foi de aproximadamente 90% para os biocatalisadores testados. Os ciclos de reaÃÃo consecutivos (14) mostram a manutenÃÃo da produÃÃo de biodiesel. A mÃxima conversÃo de buitrato de etila (96,8%) e metila (93,9%) foram obtidos apÃs 8 h de reaÃÃo a 25 ÂC com CALB imobilizada em nanopartÃculas magnÃticas. Os ciclos de reaÃÃo consecutivos (12) mostram a manutenÃÃo da produÃÃo dos Ãsteres (aproximadamente 76% para as nanopartÃculas e 79% para a resina acrÃlica). / In this work, magnetic nanoparticles of iron (Fe3O4) (NPM) were evaluated as a support for the immobilization of lipase Candida antarctica B (CALB). The biocatalyst (CALB- NPM) was analyzed in the catalysis of esters: ethyl oleate (biodiesel), methyl and ethyl buty- rate. Magnetic nanoparticles are particularly interesting for enzyme immobilization due to their magnetic properties favoring the easy separation from the reaction mixture by use of magne- tism. The CALB enzyme is an enzyme capable of acting in various reactions, such as hydrolysis and transesterifications. However, one problem of using enzymes as homogeneous catalysts is their recovery. Thus, it is necessary to use brackets that retain the enzyme while maintaining its catalytic characteristics. Nanoparticles were produced by co-precipitation method. We de- termined the size of the nanoparticles (11 nm) using the technique of X-ray diffraction (XRD) with subsequent refining of the phases obtained by the Rietveld method. Infrared spectra were obtained for analysis of the presence of hydroxyls using KBr pellets of magnetic ferrites. The spectrum was measured in the region between 400 and 4000 cm −1. Modifications were car- ried out on the nanoparticlesâ surfaces with γ-aminopropyltriethoxysilane (APTS) and glutaral- dehyde. The influence of stirring speed (20-250 rpm), enzyme load (45-200 UpNPB/gsupport), immobilization time (0.5-5 h), glutaraldehyde solution (2.5 and 25%), additive (SDS 0.23%) and reuse of the biocatalyst (six hydrolytic cycles reactions) were evaluated. The immobiliza- tion was performed in the presence of 100mMsodium bicarbonate buffer, pH 10, at 25 ÂC. After immobilization, CALB exhibited improved thermal and operational stabilities. The best result (Immobilization yield: 53% and immobilized enzyme activity: 29.1 UpNPB/gsupport) was obtained at 45 rpm, using 200 UpNPB/gsupport and 1h of immobilization. Furthermore, immo- bilized Calb maintained approximately 41.8 % of initial activity after five cycles of hydrolysis. The ethyl oleate production was analyzed with the best condition and compared to commercial acrylic resins (CALB immobilized). The ethyl oleate conversion was approximately 90 % for the two biocatalyst at 48 h. The consecutive reaction cycles (14) show the maintenance in the production of biodiesel. Maximum conversion of methyl butyrate (93.9 %) and ethyl butyrate (96.8 %) were achieved after 8 h of reaction at 25 ÂC for CALB immobilized onto magnetic nanoparticles. The consecutive reaction cycles (12) show the maintenance in the production of esters (approximately 76 % for nanoparticles and 79 % for acrylic resin).